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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Agroindústria de Alimentos. |
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Data corrente: |
05/12/2016 |
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Data da última atualização: |
07/12/2016 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Anais de Congresso |
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Autoria: |
ANTUNES, A. B.; ATANASIO, N. M.; BRIGIDA, A. I. S.; GOMES, F. dos S.; SILVA, C. M.; STEPHAN, M. P. |
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Afiliação: |
UERJ; Instituto Federal de Educação, Ciência e Tecnologia do Rio de Janeiro; ANA IRAIDY SANTA BRIGIDA, CTAA; FLAVIA DOS SANTOS GOMES, CTAA; CAROLINE MELLINGER SILVA, CTAA; MARILIA PENTEADO STEPHAN, CTAA. |
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Título: |
Capacidade hidrolítica de alcalase versus novo pro D na hidrólise de CMS de tilápia. |
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Ano de publicação: |
2016 |
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Fonte/Imprenta: |
In: CONGRESSO BRASILEIRO DE CIÊNCIA E TECNOLOGIA DE ALIMENTOS, 25.; CIGR SESSION 6 INTERNATIONAL TECHNICAL SYMPOSIUM, 10., 2016, Gramado. Alimentação: árvore que sustenta a vida. Anais. Gramado: SBCTA Regional, 2016. |
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Páginas: |
6 p. |
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Idioma: |
Português |
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Notas: |
Food: the tree that sustains life. 593. |
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Conteúdo: |
A hidrólise enzimática parcial das proteínas de carne mecanicamente separada (CMS) de tilápia pode incrementar suas propriedades funcionais agregando valor e tornando esta uma boa alternativa para o aproveitamento destes resíduos agroindustriais. Assim, duas enzimas foram investigadas quanto ao seu potencial catalítico de hidrólise em CMS de tilápia, Alcalase® e Novo Pro-D®. Durante 5 horas de reação o grau de hidrólise foi acompanhado e, em tempos pré-definidos, frações do meio reacional foram coletadas. As amostras foram analisadas quanto sua atividade antioxidante, capacidade emulsificante, teor de aminoácidos aromáticos livres e perfil proteico. Embora Novo Pro D® tenha apresentado maior grau de hidrólise (55%) frente à Alcalase® (42%), esta última apresentou maior atividade antioxidante (600 μmol TEAC/g de proteína). Em termos de capacidade emulsificante, ambas as enzimas promoveram uma redução desta propriedade em seus hidrolisados. |
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Palavras-Chave: |
Antioxidant capacity; Capacidade antioxidante; Co-product; Coproduto; Hidrolisado proteico; Protein hydrolysate. |
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Thesagro: |
Protease. |
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Categoria do assunto: |
Q Alimentos e Nutrição Humana |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/151197/1/593.pdf
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Marc: |
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300 $a6 p.
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520 $aA hidrólise enzimática parcial das proteínas de carne mecanicamente separada (CMS) de tilápia pode incrementar suas propriedades funcionais agregando valor e tornando esta uma boa alternativa para o aproveitamento destes resíduos agroindustriais. Assim, duas enzimas foram investigadas quanto ao seu potencial catalítico de hidrólise em CMS de tilápia, Alcalase® e Novo Pro-D®. Durante 5 horas de reação o grau de hidrólise foi acompanhado e, em tempos pré-definidos, frações do meio reacional foram coletadas. As amostras foram analisadas quanto sua atividade antioxidante, capacidade emulsificante, teor de aminoácidos aromáticos livres e perfil proteico. Embora Novo Pro D® tenha apresentado maior grau de hidrólise (55%) frente à Alcalase® (42%), esta última apresentou maior atividade antioxidante (600 μmol TEAC/g de proteína). Em termos de capacidade emulsificante, ambas as enzimas promoveram uma redução desta propriedade em seus hidrolisados.
650 $aProtease
653 $aAntioxidant capacity
653 $aCapacidade antioxidante
653 $aCo-product
653 $aCoproduto
653 $aHidrolisado proteico
653 $aProtein hydrolysate
700 1 $aATANASIO, N. M.
700 1 $aBRIGIDA, A. I. S.
700 1 $aGOMES, F. dos S.
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700 1 $aSTEPHAN, M. P.
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Registro original: |
Embrapa Agroindústria de Alimentos (CTAA) |
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Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
Voltar
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Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Soja. |
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Data corrente: |
10/08/2011 |
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Data da última atualização: |
17/04/2018 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Periódico Indexado |
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Circulação/Nível: |
A - 1 |
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Autoria: |
PEDROSA, F. O.; MONTEIRO, R. A.; WASSEM, R.; CRUZ, L. M.; AYUB, R. A.; COLAUTO, N. B.; FERNANDEZ, M. A.; FUNGARO, M. H. P.; GRISARD, E. C.; HUNGRIA, M.; MADEIRA, H. M. F.; NODARI, R. O.; OSAKU, C. A.; PETZL-ERLER, M. L.; TERENZI, H.; VIEIRA, L. G. E.; STEFFENS, M. B. R.; WEISS, V. A.; PEREIRA, L. F. P.; ALMEIDA, M. I. M.; ALVES, L. R.; MARIN, A.; ARAUJO, L. M.; BALSANELLI, E.; BAURA, V. A.; CHUBATSU, L. S.; FAORO, H.; FAVETTI, A.; FRIEDERMANN, G.; GLIENKE, C.; KARP, S.; KAVA-CORDEIRO, V.; RAITTZ, R. T.; RAMOS, H. J. O.; RIBEIRO, E. M. S. F.; RIGO, L. U.; ROCHA, S. N.; SCHWAB, S.; SILVA, A. G.; SOUZA, E. M.; MICHELLE Z. TADRA-SFEIR; TORRES, R. A.; DABUL, A. N. G.; SOARES, M. A. M.; GASQUES, L. S.; GIMENES, C. C. T.; VALLE, J. S.; CIFERRI, R. R.; CORREA, L. C.; MURACE, N. K.; PAMPHILE, J. A.; PATUSSI, E. V.; PRIOLI, A. J.; PRIOLI, S. M. A.; ROCHA, C. L. M. S. C.; ARANTES, O. M. N.; FURLANETO, M. C.; GODOY, L. P.; OLIVEIRA, C. E. C.; SATORI, D.; VILAS-BOAS, L. A.; WATANABE, M. A. E.; DAMBROS, B. P.; GUERRA, M. P.; MATHIONI, S. M.; SANTOS, K. L.; STEINDEL, M.; VERNAL, J.; BARCELLOS, F. G.; CAMPO, R. J.; CHUEIRE, L. M. O.; NICOLÁS, M. F.; PEREIRA-FERRARI, L.; SILVA, J. L. da C.; GIOPPO, N. M. R.; MARGARIDO, V. P.; MENCK-SOARES, M. A.; PINTO, F. G. S.; SIMÃO, R. de C. G.; TAKAHASHI, E. K.; YATES, M. G.; SOUZA, E. M. |
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Afiliação: |
FÁBIO O. PEDROSA, UFPR; ROSE ADELE MONTEIRO, UFPR; ROSELI WASSEM, UFPR; LEONARDO M. CRUZ, UFPR; RICARDO A. AYUB, UEPG; NELSON B. COLAUTO, Universidade Paranaense, Umuarama.; MARIA APARECIDA FERNANDEZ, UEM; MARIA HELENA P. FUNGARO, UEL; EDMUNDO C. GRISARD, UFSC; MARIANGELA HUNGRIA DA CUNHA, CNPSO; HUMBERTO M. F. MADEIRA8,, PUC Curitiba; RUBENS O. NODARI, UFSC; CLARICE A. OSAKU, UNIOESTE; MARIA LUIZA PETZL-ERLER, UFPR; HERNÁN TERENZI, UFSC; LUIZ G. E. VIEIRA, IAPAR; MARIA BERENICE R. STEFFENS, UFPR; VINICIUS A. WEISS, UFPR; LUIZ F. P. PEREIRA, IAPAR; MARINA I. M. ALMEIDA, UFPR; LYSANGELA R. ALVES, UFPR; ANELIS MARIN, UFPR; LUIZA MARIA ARAUJO, UFPR; EDUARDO BALSANELLI, UFPR; VALTER A. BAURA, UFPR; LEDA S. CHUBATSU, UFPR; HELISSON FAORO, UFPR; AUGUSTO FAVETTI, UFPR; GERALDO FRIEDERMANN, UFPR; CHIRLEI GLIENKE, UFPR; SUSAN KARP, UFPR; VANESSA KAVA-CORDEIRO, UFPR; ROBERTO T. RAITTZ, UFPR; HUMBERTO J. O. RAMOS, UFPR; ENILZE MARIA S. F. RIBEIRO, UFPR; LIU UN RIGO, UFPR; SAUL N. ROCHA, UFPR; STEFAN SCHWAB, UFPR; ANILDA G. SILVA, UFPR; ELIEL M. SOUZA, UFPR; TADRA-SFEIR, M. Z., UFPR; RODRIGO A. TORRES, UFPR; AUDREI N. G. DABUL, UEPG; MARIA ALBERTINA M. SOARES, UEPG; LUCIANO S. GASQUES, Universidade Paranaense, Umuarama; CIELA C. T. GIMENES, Universidade Paranaense, Umuarama.; JULIANA S. VALLE, Universidade Paranaense, Umuarama.; RICARDO R. CIFERRI, UEM; LUIZ C. CORREA, UEM; NORMA K. MURACE, UEM; JOÃO A. PAMPHILE, UEM; ELIANA VALÉRIA PATUSSI, UEM; ALBERTO J. PRIOLI, UEM; SONIA MARIA A. PRIOLI, UEM; CARMEM LÚCIA M. S. C. ROCHA, UEM; OLÍVIA MÁRCIA N. ARANTES, UEL; MÁRCIA CRISTINA FURLANETO, UEL; LEANDRO P. GODOY, UEL; CARLOS E. C. OLIVEIRA, UEL; DANIELE SATORI, UEL; LAURIVAL A. VILAS-BOAS, UEL; MARIA ANGÉLICA E. WATANABE, UEL; BIBIANA PAULA DAMBROS, UFSC; MIGUEL P. GUERRA, UFSC; SANDRA MARISA MATHIONI, UFSC; KARINE LOUISE SANTOS, UFSC; MARIO STEINDEL, UFSC; JAVIER VERNAL, UFSC; FERNANDO G. BARCELLOS, CNPSo - Pós-graduando; RUBENS J. CAMPO, CNPSo - Pesquisador aposentado; LIGIA MARIA DE OLIVEIRA CHUEIRE, CNPSO; MARISA FABIANA NICOLÁS, CNPSo - Pós-graduanda; LILIAN PEREIRA-FERRARI, PUC Curitiba-PR; JOSÉ L. DA CONCEICÃO SILVA, UNIOESTE; NEREIDA M. R. GIOPPO, UNIOESTE; VLADIMIR P. MARGARIDO, UNIOESTE; MARIA AMÉLIA MENCK-SOARES, UNIOESTE; FABIANA GISELE S. PINTO, UNIOESTE; RITA DE CÁSSIA G. SIMÃO, UNIOESTE; ELIZABETE K. TAKAHASHI, IAPAR; MARSHALL G. YATES, UFPR; EMANUEL M. SOUZA, UFPR. |
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Título: |
Genome of Herbaspirillum seropedicae Strain SmR1, a specialized diazotrophic endophyte of tropical grasses. |
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Ano de publicação: |
2011 |
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Fonte/Imprenta: |
PLoS Genetics, v. 7, n. 5, p. 1-10, may 2011. |
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DOI: |
10.1371/journal.pgen.1002064 |
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Idioma: |
Português |
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Conteúdo: |
The molecular mechanisms of plant recognition, colonization, and nutrient exchange between diazotrophic endophytes and plants are scarcely known. Herbaspirillum seropedicae is an endophytic bacterium capable of colonizing intercellular spaces of grasses such as rice and sugar cane. The genome of H. seropedicae strain SmR1 was sequenced and annotated by The Paraná State Genome Programme?GENOPAR. The genome is composed of a circular chromosome of 5,513,887 bp and contains a total of 4,804 genes. The genome sequence revealed that H. seropedicae is a highly versatile microorganism with capacity to metabolize a wide range of carbon and nitrogen sources and with possession of four distinct terminal oxidases. The genome contains a multitude of protein secretion systems, including type I, type II, type III, type V, and type VI secretion systems, and type IV pili, suggesting a high potential to interact with host plants. H. seropedicae is able to synthesize indole acetic acid as reflected by the four IAA biosynthetic pathways present. A gene coding for ACC deaminase, which may be involved in modulating the associated plant ethylene-signaling pathway, is also present. Genes for hemagglutinins/hemolysins/adhesins were found and may play a role in plant cell surface adhesion. These features may endow H. seropedicae with the ability to establish an endophytic life-style in a large number of plant species. |
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Palavras-Chave: |
Fixação nitrogênio. |
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Thesagro: |
Genoma; Graminea tropical. |
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Thesaurus NAL: |
Genome; Grasses; Herbaspirillum seropedicae; Nitrogen fixation. |
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Categoria do assunto: |
G Melhoramento Genético |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/39544/1/plos-genetics.pdf
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Marc: |
LEADER 04596naa a2201189 a 4500
001 1897676
005 2018-04-17
008 2011 bl uuuu u00u1 u #d
024 7 $a10.1371/journal.pgen.1002064$2DOI
100 1 $aPEDROSA, F. O.
245 $aGenome of Herbaspirillum seropedicae Strain SmR1, a specialized diazotrophic endophyte of tropical grasses.
260 $c2011
520 $aThe molecular mechanisms of plant recognition, colonization, and nutrient exchange between diazotrophic endophytes and plants are scarcely known. Herbaspirillum seropedicae is an endophytic bacterium capable of colonizing intercellular spaces of grasses such as rice and sugar cane. The genome of H. seropedicae strain SmR1 was sequenced and annotated by The Paraná State Genome Programme?GENOPAR. The genome is composed of a circular chromosome of 5,513,887 bp and contains a total of 4,804 genes. The genome sequence revealed that H. seropedicae is a highly versatile microorganism with capacity to metabolize a wide range of carbon and nitrogen sources and with possession of four distinct terminal oxidases. The genome contains a multitude of protein secretion systems, including type I, type II, type III, type V, and type VI secretion systems, and type IV pili, suggesting a high potential to interact with host plants. H. seropedicae is able to synthesize indole acetic acid as reflected by the four IAA biosynthetic pathways present. A gene coding for ACC deaminase, which may be involved in modulating the associated plant ethylene-signaling pathway, is also present. Genes for hemagglutinins/hemolysins/adhesins were found and may play a role in plant cell surface adhesion. These features may endow H. seropedicae with the ability to establish an endophytic life-style in a large number of plant species.
650 $aGenome
650 $aGrasses
650 $aHerbaspirillum seropedicae
650 $aNitrogen fixation
650 $aGenoma
650 $aGraminea tropical
653 $aFixação nitrogênio
700 1 $aMONTEIRO, R. A.
700 1 $aWASSEM, R.
700 1 $aCRUZ, L. M.
700 1 $aAYUB, R. A.
700 1 $aCOLAUTO, N. B.
700 1 $aFERNANDEZ, M. A.
700 1 $aFUNGARO, M. H. P.
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700 1 $aHUNGRIA, M.
700 1 $aMADEIRA, H. M. F.
700 1 $aNODARI, R. O.
700 1 $aOSAKU, C. A.
700 1 $aPETZL-ERLER, M. L.
700 1 $aTERENZI, H.
700 1 $aVIEIRA, L. G. E.
700 1 $aSTEFFENS, M. B. R.
700 1 $aWEISS, V. A.
700 1 $aPEREIRA, L. F. P.
700 1 $aALMEIDA, M. I. M.
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700 1 $aMARIN, A.
700 1 $aARAUJO, L. M.
700 1 $aBALSANELLI, E.
700 1 $aBAURA, V. A.
700 1 $aCHUBATSU, L. S.
700 1 $aFAORO, H.
700 1 $aFAVETTI, A.
700 1 $aFRIEDERMANN, G.
700 1 $aGLIENKE, C.
700 1 $aKARP, S.
700 1 $aKAVA-CORDEIRO, V.
700 1 $aRAITTZ, R. T.
700 1 $aRAMOS, H. J. O.
700 1 $aRIBEIRO, E. M. S. F.
700 1 $aRIGO, L. U.
700 1 $aROCHA, S. N.
700 1 $aSCHWAB, S.
700 1 $aSILVA, A. G.
700 1 $aSOUZA, E. M.
700 1 $aMICHELLE Z. TADRA-SFEIR
700 1 $aTORRES, R. A.
700 1 $aDABUL, A. N. G.
700 1 $aSOARES, M. A. M.
700 1 $aGASQUES, L. S.
700 1 $aGIMENES, C. C. T.
700 1 $aVALLE, J. S.
700 1 $aCIFERRI, R. R.
700 1 $aCORREA, L. C.
700 1 $aMURACE, N. K.
700 1 $aPAMPHILE, J. A.
700 1 $aPATUSSI, E. V.
700 1 $aPRIOLI, A. J.
700 1 $aPRIOLI, S. M. A.
700 1 $aROCHA, C. L. M. S. C.
700 1 $aARANTES, O. M. N.
700 1 $aFURLANETO, M. C.
700 1 $aGODOY, L. P.
700 1 $aOLIVEIRA, C. E. C.
700 1 $aSATORI, D.
700 1 $aVILAS-BOAS, L. A.
700 1 $aWATANABE, M. A. E.
700 1 $aDAMBROS, B. P.
700 1 $aGUERRA, M. P.
700 1 $aMATHIONI, S. M.
700 1 $aSANTOS, K. L.
700 1 $aSTEINDEL, M.
700 1 $aVERNAL, J.
700 1 $aBARCELLOS, F. G.
700 1 $aCAMPO, R. J.
700 1 $aCHUEIRE, L. M. O.
700 1 $aNICOLÁS, M. F.
700 1 $aPEREIRA-FERRARI, L.
700 1 $aSILVA, J. L. da C.
700 1 $aGIOPPO, N. M. R.
700 1 $aMARGARIDO, V. P.
700 1 $aMENCK-SOARES, M. A.
700 1 $aPINTO, F. G. S.
700 1 $aSIMÃO, R. de C. G.
700 1 $aTAKAHASHI, E. K.
700 1 $aYATES, M. G.
700 1 $aSOUZA, E. M.
773 $tPLoS Genetics$gv. 7, n. 5, p. 1-10, may 2011.
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