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BDPA - Bases de Dados da Pesquisa Agropecuária Embrapa
 






Registro Completo
Biblioteca(s):  Embrapa Unidades Centrais.
Data corrente:  08/06/2004
Data da última atualização:  27/08/2018
Autoria:  SILVA, M. C. M. da; MELLO, L. V.; COUTINHO, M. V.; RIGDEN, D. J.; NESHICH, G.; CHRISPEELS, M. J.; SA, M. F. G. de.
Afiliação:  MARIA CRISTINA MATTAR DA SILVA, Cenargen; Luciane Vieira Mello, CENARGEN; MARISE VENTURA COUTINHO, Cenargen; Daniel John Rigden, CENARGEN; Goran Neshich, CNPTIA; Maarten John Chrispeels, Division of Biology, University of California San Diego; MARIA FATIMA GROSSI DE SA, Cenargen.
Título:  Mutants of common bean alpha-amylase inhibitor-2 as an approach to investigate binding specificity to alpha-amylases.
Ano de publicação:  2004
Fonte/Imprenta:  Pesquisa Agropecuária Brasileira, Brasília, DF, v. 39, n. 3, p. 201-208, mar. 2004
Idioma:  Inglês
Notas:  Titulo em português: Mutantes do inibidor-2 de alfa-amilase do feijão-comum para investigação da especificidade de ligação a alfa-amilases.
Conteúdo:  Despite the presence of a family of defense proteins, Phaseolus vulgaris can be attacked by bruchid insects resulting in serious damage to stored grains. The two distinct active forms of a-amylase inhibitors, a-AI1 and a-AI2, in P. vulgaris show different specificity toward a-amylases. Zabrotes subfasciatus a-amylase is inhibited by a-AI2 but not by a-AI1. In contrast, porcine a-amylase is inhibited by a-AI1 but not by a-AI2. The objective of this work was to understand the molecular basis of the specificity of two inhibitors in P. vulgaris (a-AI1 and a-AI2) in relation to a-amylases. Mutants of a-AI2 were made and expressed in tobacco plants. The results showed that all the a-AI2 mutant inhibitors lost their activity against the insect a-amylases but none exhibited activity toward the mammalian a-amylase. The replacement of His33 of a-AI2 with the a-AI1-like sequence Ser-Tyr-Asn abolished inhibition of Z. subfasciatus a-amylase. From structural modeling, the conclusion is that the size and complexity of the amylase-inhibitor interface explain why mutation of the N-terminal loop and resultant abolition of Z. subfasciatus a-amylase inhibition are not accompanied by gain of inhibitory activity against porcine a-amylase.
Palavras-Chave:  a-amylase inhibitors; especificidade de interação; inhibitor specificity; inibidores de a-amilases; modelagem molecular; mutagênese sítio-dirigida; site directed mutagenesis; structural modeling.
Thesagro:  Phaseolus Vulgaris.
Categoria do assunto:  --
URL:  https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/AI-SEDE/26490/1/v39n03a01.pdf
Marc:  Mostrar Marc Completo
Registro original:  Embrapa Unidades Centrais (AI-SEDE)
Biblioteca ID Origem Tipo/Formato Classificação Cutter Registro Volume Status URL
AI-SEDE26490 - 1UPEAP - PP630.72081P474
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Registro Completo

Biblioteca(s):  Embrapa Amapá.
Data corrente:  26/11/2003
Data da última atualização:  03/05/2018
Tipo da produção científica:  Folder/Folheto/Cartilha
Autoria:  QUEIROZ, J. A. L. de.
Afiliação:  JOSE ANTONIO LEITE DE QUEIROZ, CPAF-AP.
Título:  Produção de mudas de macacaúba.
Ano de publicação:  2001
Fonte/Imprenta:  Macapá: Embrapa Amapá, 2001.
Páginas:  Não paginado.
Idioma:  Português
Notas:  1 Folder.
Conteúdo:  Características da árvore; Os frutos; As sementes; A semeadura; O preparo do substrato; A repicagem; A adubação da muda; A muda pronta.
Palavras-Chave:  Macacaúba; Mudas.
Thesagro:  Produção.
Categoria do assunto:  K Ciência Florestal e Produtos de Origem Vegetal
Marc:  Mostrar Marc Completo
Registro original:  Embrapa Amapá (CPAF-AP)
Biblioteca ID Origem Tipo/Formato Classificação Cutter Registro Volume Status
CPAF-AP7426 - 1UMTFD - PP0015400154
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