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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Florestas. |
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Data corrente: |
21/12/2022 |
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Data da última atualização: |
21/12/2022 |
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Tipo da produção científica: |
Resumo em Anais de Congresso |
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Autoria: |
SANTAROSA, E.; PINTO, A. F.; PORFIRIO-DA-SILVA, V. |
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Afiliação: |
EMILIANO SANTAROSA, CNPF; AMAURI FERREIRA PINTO, INSTITUTO DE DESENVOLVIMENTO RURAL DO PARANÁ - IDR-PARANÁ; VANDERLEY PORFIRIO DA SILVA, CNPF. |
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Título: |
O componente florestal e o desenvolvimento rural sustentável no Paraná: parceria Embrapa e IDR-PR. |
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Ano de publicação: |
2022 |
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Fonte/Imprenta: |
In: CONGRESSO FLORESTAL BRASILEIRO, 9., 2022, Brasília, DF. Inovações, desafios e oportunidades para o uso sustentável, a conservação das florestas brasileiras e o desenvolvimento social: anais. Brasília, DF: SBEF, 2022. |
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Páginas: |
p. 314. |
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DOI: |
DOI: 10.55592/CFB.2022.3811132 |
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Idioma: |
Português |
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Notas: |
Resumo. |
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Conteúdo: |
Este trabalho tem como objetivo apresentar algumas atividades desenvolvidas em parceria entre Embrapa Florestas e IDR-Paraná através do termo de cooperação técnica, visando o desenvolvimento rural sustentável no Estado do Paraná. A cooperação entre as instituições apresenta um grande histórico de ações desenvolvidas com ênfase na área florestal, principalmente envolvendo as temáticas de sistemas de integração lavoura-pecuária-floresta (ILPF), sistema silvipastoril e adequação ambiental e outros temas relevantes para a agropecuária paranaense. É uma parceria firmada oficialmente no ano de 2002 e contou com diversos projetos ao longo dos anos para viabilizar as ações e métodos em transferência de tecnologia, entre eles, o monitoramento de unidades de referência tecnológica, dias de campo, capacitações de agentes multiplicadores, além de publicações técnicas para divulgação das tecnologias florestais no Estado. Como principais resultados deste trabalho, a parceria entre Embrapa Florestas e IDR-Paraná proporcionou a articulação interinstitucional, com ênfase em ações como capacitações voltadas para sistemas de produção agropecuários sustentáveis. Possibilitou o treinamento de técnicos multiplicadores e por consequência, a transferência e adaptação das tecnologias florestais a realidade dos produtores rurais em diferentes regiões do Estado, contribuindo para melhorias nos sistemas de produção florestal. A adoção dos sistemas de produção silvipastoris e adequação ambiental nas propriedades rurais proporciona impactos sociais, econômicos e ambientais positivos, que estão relacionados com a agricultura de baixo carbono. Como perspectivas, é necessário que haja uma continuidade deste processo de acordo com as demandas da sociedade e dos produtores rurais, ajustando novos projetos e recursos para continuidade destas ações em temáticas florestais estratégicas para o Estado do Paraná. MenosEste trabalho tem como objetivo apresentar algumas atividades desenvolvidas em parceria entre Embrapa Florestas e IDR-Paraná através do termo de cooperação técnica, visando o desenvolvimento rural sustentável no Estado do Paraná. A cooperação entre as instituições apresenta um grande histórico de ações desenvolvidas com ênfase na área florestal, principalmente envolvendo as temáticas de sistemas de integração lavoura-pecuária-floresta (ILPF), sistema silvipastoril e adequação ambiental e outros temas relevantes para a agropecuária paranaense. É uma parceria firmada oficialmente no ano de 2002 e contou com diversos projetos ao longo dos anos para viabilizar as ações e métodos em transferência de tecnologia, entre eles, o monitoramento de unidades de referência tecnológica, dias de campo, capacitações de agentes multiplicadores, além de publicações técnicas para divulgação das tecnologias florestais no Estado. Como principais resultados deste trabalho, a parceria entre Embrapa Florestas e IDR-Paraná proporcionou a articulação interinstitucional, com ênfase em ações como capacitações voltadas para sistemas de produção agropecuários sustentáveis. Possibilitou o treinamento de técnicos multiplicadores e por consequência, a transferência e adaptação das tecnologias florestais a realidade dos produtores rurais em diferentes regiões do Estado, contribuindo para melhorias nos sistemas de produção florestal. A adoção dos sistemas de produção silvipastoris e adequação ambiental nas pro... Mostrar Tudo |
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Palavras-Chave: |
Integração lavoura-pecuária-floresta (ILPF); Sistema silvipastoril. |
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Thesagro: |
Desenvolvimento Rural; Floresta. |
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Categoria do assunto: |
A Sistemas de Cultivo |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/doc/1150194/1/Santarosa-O-componente-florestal-e-o-desenvolvimento-rural-sustentavel-no-Parana-2022.pdf
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Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Florestas (CNPF) |
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Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
Voltar
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Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Agricultura Digital. |
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Data corrente: |
24/11/2010 |
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Data da última atualização: |
23/05/2011 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Periódico Indexado |
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Circulação/Nível: |
B - 1 |
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Autoria: |
RIBEIRO, C.; TOGAWA, R. C.; NESHICH, I. A. P.; MAZONI, I.; MANCINI, A. L.; MINARDI, R. C. de M.; SILVEIRA, C. H. da; JARDINE, J. G.; SANTORO, M. M.; NESHICH, G. |
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Afiliação: |
CRISTINA RIBEIRO, UFMG; ROBERTO C. TOGAWA, CENARGEN; IZABELLA A. P. NESHICH, Estagiária/CNPTIA; IVAN MAZONI, CNPTIA; ADAUTO LUIZ MANCINI, CNPTIA; RAQUEL C. DE MELO MINARDI, UFMG; CARLOS H. DA SILVEIRA, UNIFEI; JOSE GILBERTO JARDINE, CNPTIA; MARCELO M. SANTORO, UFMG; GORAN NESHICH, CNPTIA. |
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Título: |
Analysis of binding properties and specificity through identification of the interface forming residues (IFR) for serine proteases in silico docked to different inhibitors. |
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Ano de publicação: |
2010 |
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Fonte/Imprenta: |
BMC Structural Biology, London, v. 10, n. 36, p. 1-16, 2010. |
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Idioma: |
Inglês |
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Conteúdo: |
Background: Enzymes belonging to the same super family of proteins in general operate on variety of substrates and are inhibited by wide selection of inhibitors. In this work our main objective was to expand the scope of studies that consider only the catalytic and binding pocket amino acids while analyzing enzyme specificity and instead, include a wider category which we have named the Interface Forming Residues (IFR). We were motivated to identify those amino acids with decreased accessibility to solvent after docking of different types of inhibitors to sub classes of serine proteases and then create a table (matrix) of all amino acid positions at the interface as well as their respective occupancies. Our goal is to establish a platform for analysis of the relationship between IFR characteristics and binding properties/specificity for bi-molecular complexes. Results: We propose a novel method for describing binding properties and delineating serine proteases specificity by compiling an exhaustive table of interface forming residues (IFR) for serine proteases and their inhibitors. Currently, the Protein Data Bank (PDB) does not contain all the data that our analysis would require. Therefore, an in silico approach was designed for building corresponding complexes The IFRs are obtained by ?rigid body docking? among 70 structurally aligned, sequence wise non-redundant, serine protease structures with 3 inhibitors: bovine pancreatic trypsin inhibitor (BPTI), ecotine and ovomucoid third domain inhibitor. The table (matrix) of all amino acid positions at the interface and their respective occupancy is created. We also developed a new computational protocol for predicting IFRs for those complexes which were not deciphered experimentally so far, achieving accuracy of at least 0.97. Conclusions: The serine proteases interfaces prefer polar (including glycine) residues (with some exceptions). Charged residues were found to be uniquely prevalent at the interfaces between the ?miscellaneous-virus? subfamily and the three inhibitors. This prompts speculation about how important this difference in IFR characteristics is for maintaining virulence of those organisms. Our work here provides a unique tool for both structure/function relationship analysis as well as a compilation of indicators detailing how the specificity of various serine proteases may have been achieved and/or could be altered. It also indicates that the interface forming residues which also determine specificity of serine protease sub-family can not be presented in a canonical way but rather as a matrix of alternative populations of amino acids occupying variety of IFR positions. MenosBackground: Enzymes belonging to the same super family of proteins in general operate on variety of substrates and are inhibited by wide selection of inhibitors. In this work our main objective was to expand the scope of studies that consider only the catalytic and binding pocket amino acids while analyzing enzyme specificity and instead, include a wider category which we have named the Interface Forming Residues (IFR). We were motivated to identify those amino acids with decreased accessibility to solvent after docking of different types of inhibitors to sub classes of serine proteases and then create a table (matrix) of all amino acid positions at the interface as well as their respective occupancies. Our goal is to establish a platform for analysis of the relationship between IFR characteristics and binding properties/specificity for bi-molecular complexes. Results: We propose a novel method for describing binding properties and delineating serine proteases specificity by compiling an exhaustive table of interface forming residues (IFR) for serine proteases and their inhibitors. Currently, the Protein Data Bank (PDB) does not contain all the data that our analysis would require. Therefore, an in silico approach was designed for building corresponding complexes The IFRs are obtained by ?rigid body docking? among 70 structurally aligned, sequence wise non-redundant, serine protease structures with 3 inhibitors: bovine pancreatic trypsin inhibitor (BPTI), ecotine and ovomuco... Mostrar Tudo |
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Palavras-Chave: |
Enzimas; Interface Forming Residues; Propriedades ligantes; Proteases. |
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Thesaurus NAL: |
Binding properties; Enzymes. |
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Categoria do assunto: |
X Pesquisa, Tecnologia e Engenharia |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/23695/1/1472-6807-10-36.pdf
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Marc: |
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245 $aAnalysis of binding properties and specificity through identification of the interface forming residues (IFR) for serine proteases in silico docked to different inhibitors.$h[electronic resource]
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520 $aBackground: Enzymes belonging to the same super family of proteins in general operate on variety of substrates and are inhibited by wide selection of inhibitors. In this work our main objective was to expand the scope of studies that consider only the catalytic and binding pocket amino acids while analyzing enzyme specificity and instead, include a wider category which we have named the Interface Forming Residues (IFR). We were motivated to identify those amino acids with decreased accessibility to solvent after docking of different types of inhibitors to sub classes of serine proteases and then create a table (matrix) of all amino acid positions at the interface as well as their respective occupancies. Our goal is to establish a platform for analysis of the relationship between IFR characteristics and binding properties/specificity for bi-molecular complexes. Results: We propose a novel method for describing binding properties and delineating serine proteases specificity by compiling an exhaustive table of interface forming residues (IFR) for serine proteases and their inhibitors. Currently, the Protein Data Bank (PDB) does not contain all the data that our analysis would require. Therefore, an in silico approach was designed for building corresponding complexes The IFRs are obtained by ?rigid body docking? among 70 structurally aligned, sequence wise non-redundant, serine protease structures with 3 inhibitors: bovine pancreatic trypsin inhibitor (BPTI), ecotine and ovomucoid third domain inhibitor. The table (matrix) of all amino acid positions at the interface and their respective occupancy is created. We also developed a new computational protocol for predicting IFRs for those complexes which were not deciphered experimentally so far, achieving accuracy of at least 0.97. Conclusions: The serine proteases interfaces prefer polar (including glycine) residues (with some exceptions). Charged residues were found to be uniquely prevalent at the interfaces between the ?miscellaneous-virus? subfamily and the three inhibitors. This prompts speculation about how important this difference in IFR characteristics is for maintaining virulence of those organisms. Our work here provides a unique tool for both structure/function relationship analysis as well as a compilation of indicators detailing how the specificity of various serine proteases may have been achieved and/or could be altered. It also indicates that the interface forming residues which also determine specificity of serine protease sub-family can not be presented in a canonical way but rather as a matrix of alternative populations of amino acids occupying variety of IFR positions.
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700 1 $aNESHICH, G.
773 $tBMC Structural Biology, London$gv. 10, n. 36, p. 1-16, 2010.
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Registro original: |
Embrapa Agricultura Digital (CNPTIA) |
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