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| Registros recuperados : 190 | |
| 61. |  | NESHICH, G.; JARDINE, J. G.; BERNARDES, R.; MAZONI, I.; MANCINI, A. L.; SILVEIRA, C. da. "Cloud computation" na forma de serviços WEB para um banco de dados federativo STING_RDB. In: SIMPÓSIO SOBRE INOVAÇÃO E CRIATIVIDADE CIENTÍFICA NA EMBRAPA, 1., 2008, Brasília, DF. Comunicações Selecionadas. Brasília, DF: Embrapa, 2008. Não paginado.| Biblioteca(s): Embrapa Agricultura Digital. |
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| 63. | | MELO, R. C.; MAZONI, I.; NESHICH, G.; SANTORO, M. M.; MEIRA JÚNIOR, W. Contacts as the key elements for comparing two protein structures. In: ANNUAL INTERNATIONAL CONFERENCE ON INTELLIGENT SYSTEMS FOR MOLECULAR BIOLOGY, 14.; ANNUAL AB3C CONFERENCE, 2., 2006, Fortaleza. Conference Program... Fortaleza: ISCB, 2006. Não paginado. ISMB, X-MEETING 2006. Poster I-6.| Biblioteca(s): Embrapa Agricultura Digital. |
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| 65. | | SILVA, M. C. M. da; NESHICH, G.; CHRISPEELS, M.; HONIG, B.; SA, M. F. G. de. Molecular basis of the interactions between insect x-amylases and inhibitors. In: REUNIAO ANUAL DA SOCIEDADE BRASILEIRA DE BIOQUIMICA E BIOLOGIA MOLECULAR, 28., 1999, Caxambu, MG. Programa e resumos. Caxambu: Sociedade Brasileira de Bioquimica e Biologia Molecular, 1999. p.35E-63.| Biblioteca(s): Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. |
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| 66. | | FERRAZ, L. F. C.; SOARDI, F.; FALCÃO, P.; NESHICH, G.; MELLO, M. P. de. Molecular homologous modeling of 3B-HSD2 mutant enzyme: structure-function aspects of Pro222GLN mutation correlates with the experimental data from a patient with congenital adrenal hyperplasia. In: ANNUAL INTERNATIONAL CONFERENCE ON INTELLIGENT SYSTEMS FOR MOLECULAR BIOLOGY, 14.; ANNUAL AB3C CONFERENCE, 2., 2006, Fortaleza. Conference Program... Fortaleza: ISCB, 2006. Não paginado. ISMB, X-MEETING 2006. Poster D-12.| Biblioteca(s): Embrapa Agricultura Digital. |
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| 67. | | MARCELLINO, L. H.; NESHICH, G.; GROSSI DE SA, M. F.; KREBBERS, E.; GANDER, E. S. Modified 2S albumins with improved tryptophan content are correctly expressed in transgenic tobacco plants. FEBS Letters, Amsterdam, v.385, n.3, p.154-158, 1996. p.154-158| Biblioteca(s): Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. |
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| 69. | | SALIM, J. A.; BORRO, L.; MAZONI, I.; YANO, I. H.; JARDINE, J. G.; NESHICH, G. Multiple structure single parameter: analysis of a single protein nano environment descriptor characterizing a shared loci on structurally aligned proteins. Bioinformatics, v. 32, n. 12, p. 1885-1887, 2016.| Biblioteca(s): Embrapa Agricultura Digital. |
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| 72. | | MAZONI, I.; BORRO, L. C.; ALVARENGA, D.; JARDINE, J. G.; NESHICH, G. Studying structure function relationship of proteins using "remediated" PDB files. In: ANNUAL MEETING OF SBBQ, 37.; CONGRESS OF THE PAN-AMERICAN ASSOCIATION FOR BIOCHEMISTRY AND MOLECULAR BIOLOGY, 11, 2008, Águas de Lindóia. Program and index... Águas de Lindóia, Program and index... Águas de Lindóia: SBBq, 2008. Não paginado. PABMB.| Biblioteca(s): Embrapa Agricultura Digital. |
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| 73. | | MAZONI, I.; BORRO, L. C.; JARDINE, J. G.; YANO, I. H.; SALIM, J. A.; NESHICH, G. Study of specific nanoenvironments containing [alfa]-helices in all-[alfa] and ([alfa]+[beta])+([alfa]/[beta]) proteins. Plos One, v. 13, n. 7, p. 1-25, 2018. Artigo e0200018.| Biblioteca(s): Embrapa Agricultura Digital; Embrapa Territorial. |
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| 79. | | FERNANDEZ, J. H.; MELLO, M. O; GALGARO, L.; TANAKA, A. S.; SILVA-FILHO, M. C.; NESHICH, G. Proteinase inhibition using small Bowman-Birk-type structures. Genetics and Molecular Research, v. 6, n. 4, p. 846-858, 2007.| Biblioteca(s): Embrapa Agricultura Digital. |
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| 80. | | SANTOS, M. T.; FERRAZ, L. F. C.; REIS, F. C.; FALCÃO, P. R. K.; NESHICH, G.; OTTOBONI, L. M. M. Análise estrutural e funcional da proteína CMP quinase de Acidithiobacillus ferrooxidans. In: CONGRESSO BRASILEIRO DE GENÉTICA, 51., 2005, Águas de Lindóia. Resumos... Águas de Lindóias: SBG, 2005. p. 1075. Na publicação: Falcão, PK.| Biblioteca(s): Embrapa Agricultura Digital. |
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| Registros recuperados : 190 | |
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 | Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Agricultura Digital. Para informações adicionais entre em contato com cnptia.biblioteca@embrapa.br. |
Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Agricultura Digital. |
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Data corrente: |
16/02/2009 |
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Data da última atualização: |
15/01/2020 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Periódico Indexado |
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Circulação/Nível: |
Internacional - A |
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Autoria: |
BALAN, A.; SANTACRUZ-PÉREZ, C.; MOUTRAN, A.; FERREIRA, L. C. S.; NESHICH, G.; BARBOSA, J. A. R. G. |
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Afiliação: |
ANDREA BALAN, USP; CAROLINA SANTACRUZ-PÉREZ, LNLS; ALEXANDRE MOUTRAN, USP; LUÍS CARLOS SOUZA FERREIRA, USP; GORAN NESHICH, CNPTIA; JOÃO ALEXANDRE RIBEIRO GONÇALVES BARBOSA, LNLS. |
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Título: |
Crystallographic structure and substrate-binding interactions of the molybdate-binding protein of the phytopathogen Xanthomonas axonopodis pv. citri. |
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Ano de publicação: |
2008 |
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Fonte/Imprenta: |
Biochimica et Biophysica Acta, v. 1784, n. 2, p. 393-399, 2008. |
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DOI: |
10.1016/j.bbapap.2007.11.013 |
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Idioma: |
Inglês |
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Conteúdo: |
In Xanthomonas axonopodis pv. citri (Xac or X. citri), the modA gene codes for a periplasmic protein (ModA) that is capable of binding molybdate and tungstate as part of the ABC-type transporter required for the uptake of micronutrients. In this study, we report the crystallographic structure of the Xac ModA protein with bound molybdate. The Xac ModA structure is similar to orthologs with known three-dimensional structures and consists of two nearly symmetrical domains separated by a hinge region where the oxyanion-binding site lies. Phylogenetic analysis of different ModA orthologs based on sequence alignments revealed three groups of molybdate-binding proteins: bacterial phytopathogens, enterobacteria and soil bacteria. Even though the ModA orthologs are segregated into different groups, the ligand-binding hydrogen bonds are mostly conserved, except for Archaeglobus fulgidus ModA. A detailed discussion of hydrophobic interactions in the active site is presented and two new residues, Ala38 and Ser151, are shown to be part of the ligand-binding pocket. |
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Palavras-Chave: |
Estrutura de cristalografia de raio-X; ModA; Molybdate-binding protein; X-ray crystal structure. |
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Thesagro: |
Proteína. |
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Thesaurus NAL: |
Xanthomonas axonopodis. |
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Categoria do assunto: |
X Pesquisa, Tecnologia e Engenharia |
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Marc: |
LEADER 01960naa a2200265 a 4500
001 1024588
005 2020-01-15
008 2008 bl uuuu u00u1 u #d
024 7 $a10.1016/j.bbapap.2007.11.013$2DOI
100 1 $aBALAN, A.
245 $aCrystallographic structure and substrate-binding interactions of the molybdate-binding protein of the phytopathogen Xanthomonas axonopodis pv. citri.$h[electronic resource]
260 $c2008
520 $aIn Xanthomonas axonopodis pv. citri (Xac or X. citri), the modA gene codes for a periplasmic protein (ModA) that is capable of binding molybdate and tungstate as part of the ABC-type transporter required for the uptake of micronutrients. In this study, we report the crystallographic structure of the Xac ModA protein with bound molybdate. The Xac ModA structure is similar to orthologs with known three-dimensional structures and consists of two nearly symmetrical domains separated by a hinge region where the oxyanion-binding site lies. Phylogenetic analysis of different ModA orthologs based on sequence alignments revealed three groups of molybdate-binding proteins: bacterial phytopathogens, enterobacteria and soil bacteria. Even though the ModA orthologs are segregated into different groups, the ligand-binding hydrogen bonds are mostly conserved, except for Archaeglobus fulgidus ModA. A detailed discussion of hydrophobic interactions in the active site is presented and two new residues, Ala38 and Ser151, are shown to be part of the ligand-binding pocket.
650 $aXanthomonas axonopodis
650 $aProteína
653 $aEstrutura de cristalografia de raio-X
653 $aModA
653 $aMolybdate-binding protein
653 $aX-ray crystal structure
700 1 $aSANTACRUZ-PÉREZ, C.
700 1 $aMOUTRAN, A.
700 1 $aFERREIRA, L. C. S.
700 1 $aNESHICH, G.
700 1 $aBARBOSA, J. A. R. G.
773 $tBiochimica et Biophysica Acta$gv. 1784, n. 2, p. 393-399, 2008.
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Registro original: |
Embrapa Agricultura Digital (CNPTIA) |
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