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| Registros recuperados : 6 | |
| 3. |  | GOMIDE, J.; MELO-MINARDI, R.; SANTOS, M. A. dos; NESHICH, G.; MEIRA JUNIOR, W.; LOPES, J. C.; SANTORO, M. Using linear algebra for protein structural comparison and classification. Genetics and Molecular Biology, v. 32, n. 3, p. 645-651, 2009.| Biblioteca(s): Embrapa Agricultura Digital. |
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| 4. | | SILVEIRA, C. H. da; PIRES, D. E. V.; MINARDI, R.; RIBEIRO, C.; VELOSO, C. J. M.; LOPES, J. C. D.; MEIRA JÚNIOR, W.; NESHICH, G.; RAMOS, C. H. I.; HABESCH, R.; SANTORO, M. M. Protein cutoff scanning: a comparative analysis of cutoff dependent and cutoff free methods for prospecting contacts in proteins. Proteins, n. 74, p. 727-743, 2009.| Biblioteca(s): Embrapa Agricultura Digital. |
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| 5. | | RIBEIRO, C.; TOGAWA, R. C.; NESHICH, I. A. P.; MAZONI, I.; MANCINI, A. L.; MINARDI, R. C. de M.; SILVEIRA, C. H. da; JARDINE, J. G.; SANTORO, M. M.; NESHICH, G. Analysis of binding properties and specificity through identification of the interface forming residues (IFR) for serine proteases in silico docked to different inhibitors. BMC Structural Biology, London, v. 10, n. 36, p. 1-16, 2010.| Biblioteca(s): Embrapa Agricultura Digital. |
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| 6. | | RIBEIRO; TOGAWA, R. C.; NESHICH, I. A. P.; MAZONI, I.; MANCINI, A. L.; MINARDI, R. C. de M.; SILVEIRA, C. H. da; JARDINE, J. G.; SANTORO, M. M.; NESHICH, G. Analysis of binding properties and specificity through identification of the interface forming residues (IFR) for serine proteases in silico docked to different inhibitors. BMC Structural Biology, London, v. 10, n. 36, p. 1-16, 2010. Disponível em:.Acesso em: 5 jan. 2011.| Biblioteca(s): Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. |
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| Registros recuperados : 6 | |
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Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Agricultura Digital. |
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Data corrente: |
25/03/2009 |
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Data da última atualização: |
12/09/2013 |
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Tipo da produção científica: |
Orientação de Tese de Pós-Graduação |
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Autoria: |
MINARDI, R. C. de M. |
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Afiliação: |
RAQUEL CARDOSO DE MELO MINARDI, Entidade não localizada. |
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Título: |
Classificação estrutural de famílias de proteínas com base em mapas de contatos. |
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Ano de publicação: |
2008 |
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Fonte/Imprenta: |
2008. |
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Páginas: |
85 p. |
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Idioma: |
Português |
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Notas: |
Tese (Doutorado em Bioinformática) - Universidade Federal de Minas Gerais, Belo Horizonte. Co-orientador: Goran Neshich. |
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Conteúdo: |
O objetivo deste trabalho é verificar se é possível classificar estruturas de cadeias proteicas utilizando apenas os dados das interaÇões químicas entre os seus resíduos de aminoácidos. Através de mapas de contatos gerados a partir de dados do STING e a utilização de três diferentes métricas baseadas em técnicas de processamento de imagens somos capazes de classificar tais estruturas em famílias de similar estrutura e função. Fizemos alguns ensaios de variação de atributos no intuito de encontrar possíveis componentes de assinaturas estruturais de cada uma dessas famílias. Verificamos que existem alguns tipos de contatos mais relevantes na discriminação das famílias (pontes de hidrogênio sem intermediação de moléculas de água, contatos hidrofóbicos e ligações íon-íon) e outros menos relevantes (pontes de hidrogénio intermediadas por moléculas de água). Mostramos também que contatos entre resíduos muito próximos na seqüência (menos de 30 resíduos de distância) não são muito úteis na classificação, sendo aparentemente ruídos nesse processo. Além disto, pelos resultados preliminares, nem só os resíduos que formam um grande número de contatos são importantes. Resíduos com poucos contatos aparentemente são imprescindíveis na definição da família estrutural. Mostramos que uma das técnicas de comparação de mapas de contatos desenvolvida pode ser útil, adicionalmente, no alinhamento de contatos. Através destes alinhamentos podemos, por exemplo, verificar as alterações conservativas nos contatos de uma proteína mutante em relação à selvagem. Pode-se também, estudar comparativamente uma mesma proteína de diversas espécies animais. Isto gerou ferramentas muito úteis na comparação de proteínas de uma mesma topologia e diferentes espécies e também no entendimento das variações de estabilidade de uma proteína selvagem e seus mutantes. As técnicas desenvolvidas parecem ser úteis também no estudo de padrões de iterações entre diferentes cadeias proteicas. Em ensaios com serino-proteases e seus inibidores, os BPTIs, mostramos ser possível definir um padrão de contatos potencialmente importantes na complexação do inibidor à protease. Alguns dos resultados deste trabalho foram implementados e estão disponíveis na ferramenta STING (http://www.cbi.cnptia.embrapa.br/SMS/). Participamos da concepção e implementação de três diferentes módulos: PCD ((Protein Contacts Difference)), TopSiMap (Topology Similarity Map) e Topologs (um banco de dados de estruturas similares tomando-se como base apenas contatos). MenosO objetivo deste trabalho é verificar se é possível classificar estruturas de cadeias proteicas utilizando apenas os dados das interaÇões químicas entre os seus resíduos de aminoácidos. Através de mapas de contatos gerados a partir de dados do STING e a utilização de três diferentes métricas baseadas em técnicas de processamento de imagens somos capazes de classificar tais estruturas em famílias de similar estrutura e função. Fizemos alguns ensaios de variação de atributos no intuito de encontrar possíveis componentes de assinaturas estruturais de cada uma dessas famílias. Verificamos que existem alguns tipos de contatos mais relevantes na discriminação das famílias (pontes de hidrogênio sem intermediação de moléculas de água, contatos hidrofóbicos e ligações íon-íon) e outros menos relevantes (pontes de hidrogénio intermediadas por moléculas de água). Mostramos também que contatos entre resíduos muito próximos na seqüência (menos de 30 resíduos de distância) não são muito úteis na classificação, sendo aparentemente ruídos nesse processo. Além disto, pelos resultados preliminares, nem só os resíduos que formam um grande número de contatos são importantes. Resíduos com poucos contatos aparentemente são imprescindíveis na definição da família estrutural. Mostramos que uma das técnicas de comparação de mapas de contatos desenvolvida pode ser útil, adicionalmente, no alinhamento de contatos. Através destes alinhamentos podemos, por exemplo, verificar as alterações conservativas ... Mostrar Tudo |
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Palavras-Chave: |
Bioinformática; Mapas de contato; Proteínas. |
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Thesaurus NAL: |
Bioinformatics. |
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Categoria do assunto: |
X Pesquisa, Tecnologia e Engenharia |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/62645/1/19D.PDF
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Marc: |
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520 $aO objetivo deste trabalho é verificar se é possível classificar estruturas de cadeias proteicas utilizando apenas os dados das interaÇões químicas entre os seus resíduos de aminoácidos. Através de mapas de contatos gerados a partir de dados do STING e a utilização de três diferentes métricas baseadas em técnicas de processamento de imagens somos capazes de classificar tais estruturas em famílias de similar estrutura e função. Fizemos alguns ensaios de variação de atributos no intuito de encontrar possíveis componentes de assinaturas estruturais de cada uma dessas famílias. Verificamos que existem alguns tipos de contatos mais relevantes na discriminação das famílias (pontes de hidrogênio sem intermediação de moléculas de água, contatos hidrofóbicos e ligações íon-íon) e outros menos relevantes (pontes de hidrogénio intermediadas por moléculas de água). Mostramos também que contatos entre resíduos muito próximos na seqüência (menos de 30 resíduos de distância) não são muito úteis na classificação, sendo aparentemente ruídos nesse processo. Além disto, pelos resultados preliminares, nem só os resíduos que formam um grande número de contatos são importantes. Resíduos com poucos contatos aparentemente são imprescindíveis na definição da família estrutural. Mostramos que uma das técnicas de comparação de mapas de contatos desenvolvida pode ser útil, adicionalmente, no alinhamento de contatos. Através destes alinhamentos podemos, por exemplo, verificar as alterações conservativas nos contatos de uma proteína mutante em relação à selvagem. Pode-se também, estudar comparativamente uma mesma proteína de diversas espécies animais. Isto gerou ferramentas muito úteis na comparação de proteínas de uma mesma topologia e diferentes espécies e também no entendimento das variações de estabilidade de uma proteína selvagem e seus mutantes. As técnicas desenvolvidas parecem ser úteis também no estudo de padrões de iterações entre diferentes cadeias proteicas. Em ensaios com serino-proteases e seus inibidores, os BPTIs, mostramos ser possível definir um padrão de contatos potencialmente importantes na complexação do inibidor à protease. Alguns dos resultados deste trabalho foram implementados e estão disponíveis na ferramenta STING (http://www.cbi.cnptia.embrapa.br/SMS/). Participamos da concepção e implementação de três diferentes módulos: PCD ((Protein Contacts Difference)), TopSiMap (Topology Similarity Map) e Topologs (um banco de dados de estruturas similares tomando-se como base apenas contatos).
650 $aBioinformatics
653 $aBioinformática
653 $aMapas de contato
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Embrapa Agricultura Digital (CNPTIA) |
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