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Registros recuperados : 77 | |
21. | | MAZONI, I.; JARDINE, J. G.; BORRO, L. C.; ALVARENGA, D.; NESHICH, G. Electrostatic potential at the alpha carbon atoms along the alpha helices and beta strands. In: ANNUAL MEETING OF SBBQ, 37.; CONGRESS OF THE PAN-AMERICAN ASSOCIATION FOR BIOCHEMISTRY AND MOLECULAR BIOLOGY, 11, 2008, Águas de Lindóia. Program and index... Águas de Lindóia, Program and index... Águas de Lindóia: SBBq, 2008. Não paginado. PABMB. Biblioteca(s): Embrapa Agricultura Digital. |
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22. | | NESHICH, G.; JARDINE, J. G.; BERNARDES, R.; MAZONI, I.; MANCINI, A. L.; SILVEIRA, C. da. "Cloud computation" na forma de serviços WEB para um banco de dados federativo STING_RDB. In: SIMPÓSIO SOBRE INOVAÇÃO E CRIATIVIDADE CIENTÍFICA NA EMBRAPA, 1., 2008, Brasília, DF. Comunicações Selecionadas. Brasília, DF: Embrapa, 2008. Não paginado. Biblioteca(s): Embrapa Agricultura Digital. |
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23. | | SALIM, J. A.; BORRO, L.; MAZONI, I.; YANO, I. H.; JARDINE, J. G.; NESHICH, G. Multiple structure single parameter: analysis of a single protein nano environment descriptor characterizing a shared loci on structurally aligned proteins. Bioinformatics, v. 32, n. 12, p. 1885-1887, 2016. Biblioteca(s): Embrapa Agricultura Digital. |
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26. | | MAZONI, I.; SALIM, J. A; NESHICH, I. A. P.; MORAES, F. R. de; NISHIMURA, L.; JARDINE, J. G.; NESHICH, G. Structure function relationship de convoluted to a level of physical chemical descriptors: case study - lysozyme / lactalbumine differences. In: ANNUAL MEETING OF THE SBBq, 40., 2011, Foz do Iguaçu. [Proceedings...]. São Paulo, SP: Brazilian Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2011. Não paginado. Biblioteca(s): Embrapa Agricultura Digital. |
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27. | | NESHICH, I. A. P.; MORAES, F. R. de; SALIM, J. A.; MAZONI, I.; MANCINI, A.; JARDINE, J. G.; NESHICH, G. Surface hydrophobicity index (SHI): insight into the mechanisms of protein-protein associations. In: INTERNATIONAL CONFERENCE OF THE BRAZILIAN ASSOCIATION FOR BIOINFORMATICS AND COMPUTATIONAL BIOLOGY, 5., 2009, Angra dos Reis. Abstracts book... Angra dos Reis: ABBCB, 2009. Não paginado. X-Meeting 2009 Biblioteca(s): Embrapa Agricultura Digital. |
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28. | | NESHICH, I. A. P.; MORAES, F. de; SALIM, J. A.; MAZONI, I.; JARDINE, J. G.; NESHICH, G. Size matters: surface hydrophobicity index (SHI) describes the impact of the size of interface area on oligomerization driven by hydrophobic effect. In: ANNUAL INTERNATIONAL CONFERENCE ON INTELLIGENT SYSTEMS FOR MOLECULAR BIOLOGY; STRUCTURAL BIOINFORMATICS AND COMPUTATIONAL BIOPHYSICS MEETING, 8., 2012, Long Beach, California. Abstracts... California: ISMB, 2012. Não paginado. 3Dsig 2012. Biblioteca(s): Embrapa Agricultura Digital. |
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30. | | NESHICH, I. A. P.; MAZONI, I.; SALIM, J. A.; MORAES, F. R. de; NISHIMURA, L.; JARDINE, J. G.; NESHICH, G. Pathogenic Prion Proteins (PrP) have higher electrostatic potential pattern than normal cellular prion protein in a specific region. In: ANNUAL MEETING OF THE SBBq, 40., 2011, Foz do Iguaçu. [Proceedings...]. São Paulo, SP: Brazilian Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2011. Não paginado. Biblioteca(s): Embrapa Agricultura Digital. |
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31. | | JARDINE, J. G.; NESHICH, I. A. P.; MORAES, F. R. de; MAZONI, I.; MANCINI, A.; SALIM, J. A.; NESHICH, G. Generation of lipase B mutants with increased surface hydrophobicity in order to improve biodiesel catalysis. In: INTERNATIONAL CONFERENCE OF THE BRAZILIAN ASSOCIATION FOR BIOINFORMATICS AND COMPUTATIONAL BIOLOGY, 5., 2009, Angra dos Reis. Abstracts book... Angra dos Reis: ABBCB, 2009. Não paginado. X-Meeting 2009. Biblioteca(s): Embrapa Agricultura Digital. |
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33. | | JARDINE, J. G.; NESHICH, G.; MAZONI, I.; MARTINS, D.; MARANGONI, S.; NOVELLO, J. C.; GATTAZ, W. F.; DIAS-NETO, E. Molecular modeling and structural analysis of the Myelin basic protein-Q65ZS4. In: INTERNATIONAL CONFERENCE OF THE BRAZILIAN ASSOCIATION FOR BIOINFORMATICS AND COMPUTATIONAL BIOLOGY, 3., 2007, São Paulo. Proceedings... Campinas: Embrapa Informática Agropecuária, 2007. p. 138. X-meeting 2007. Biblioteca(s): Embrapa Agricultura Digital. |
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34. | | SALIM, J. A.; MAZONI, I.; MANCINI, A. L.; MORAES, F. R.; JARDINE, J. G.; NESHICH, I. P.; NESHICH, G. MSSP: a web-based application for analysis of selected parameter from multiple structures in a graphical manner. In: INTERNATIONAL CONFERENCE OF THE BRAZILIAN ASSOCIATION FOR BIOINFORMATICS AND COMPUTATIONAL BIOLOGY, 5., 2009, Angra dos Reis. Abstracts book... Angra dos Reis: ABBCB, 2009. Não paginado. X-Meeting 2009. Biblioteca(s): Embrapa Agricultura Digital. |
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35. | | MORAES, F. R. de; VILLANUEVA, W. J. P.; NESHICH, I. A. P.; MAZONI, I.; NISHIMURA, L.; SALIM, J. A.; JARDINE, J. G.; VON ZUBEN, F.; NESHICH, G. SIPEPPI, a systematic neuron network-based methodology for predicting protein-protein interfaces using STING database descriptors. In: ANNUAL MEETING OF THE SBBq, 40., 2011, Foz do Iguaçu. [Proceedings...]. São Paulo, SP: Brazilian Society for Biochemistry and Molecular Biology, 2011. Não paginado. Biblioteca(s): Embrapa Agricultura Digital. |
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36. | | MANCINI, A. L.; JARDINE, J. G.; MAZONI, I.; BORRO, L. C.; ALVARENGA, D.; CECILIO, P. L.; PELLIGRINELLI, T. V.; NESHICH, G. Structure descriptors of chameleon sequences. In: RED IBEROAMERICANA DE BIOINFORMÁTICA CONGRESS, 5., 2008, Chile. Program and abstracts... Santiago: Pontificia Universidad Católica de Chile, 2008. Não paginado. RIB 2008. Biblioteca(s): Embrapa Agricultura Digital. |
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38. | | JARDINE, J. G.; MAZONI, I.; MANCINI, A. L.; BORRO, L. C.; ALVARENGA, D.; CECÍLIO, P. L.; PELLIGRINELLI, T. V.; NESHICH, G. How did the structure function descriptors of proteins change with introduction of 'remediated' PDB files. In: RED IBEROAMERICANA DE BIOINFORMÁTICA CONGRESS, 5., 2008, Santiago. Program and abstracts... Santiago. Pontificia Universidade Católica de Chile, 2008. p. 15. Biblioteca(s): Embrapa Agricultura Digital. |
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39. | | MORAES, F. R. de; NESHICH, I. A. P.; MAZONI, I.; YANO, I. H.; PEREIRA, J. G. C.; SALIM, J. A.; JARDINE, J. G.; NESHICH, G. Improving predictions of protein-protein interfaces by combining amino acid-specific classifiers based on structural and physicochemical descriptors with their weighted neighbor averages. Plos One, San Francisco, v. 9, n. 1, p. 1-15, Jan. 2014. Biblioteca(s): Embrapa Agricultura Digital. |
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40. | | NARCISO, M. G.; YAMAGISHI, M. E. B.; QUINAGLIA, T.; SANTOS, E. H. dos; VIEIRA, F. D.; JARDINE, J. G.; MAZONI, I.; FALCAO, P. R. K.; NESHICH, G. Projeções de superfície 3D no plano para análise de interfaces proteicas através do Sting. Campinas: Embrapa Informática Agropecuária, 2006. 5 p. (Embrapa Informática Agropecuária. Comunicado técnico, 78). Na publicação: Goran Neshich. Biblioteca(s): Embrapa Agricultura Digital. |
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Registros recuperados : 77 | |
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| Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Agricultura Digital. Para informações adicionais entre em contato com cnptia.biblioteca@embrapa.br. |
Registro Completo
Biblioteca(s): |
Embrapa Agricultura Digital; Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. |
Data corrente: |
06/08/2008 |
Data da última atualização: |
24/10/2022 |
Tipo da produção científica: |
Artigo em Anais de Congresso / Nota Técnica |
Autoria: |
TOGAWA, R. C.; RIBEIRO, C.; MAZONI, I.; PELLIGRINELLI, T.; JARDINE, J. G.; NESHICH, G. |
Afiliação: |
Roberto Coiti Togawa, Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia; Cristina Ribeiro, UFMG; Ivan Mazoni, Embrapa Informação Tecnógica; Thais Vital Pelligrinelli, Embrapa Informação Tecnógica; José Gilberto Jardine, Embrapa Informação Tecnógica; Goran Neshich, Embrapa Informação Tecnógica. |
Título: |
The table of interface forming residues as the specificity indicator for serine proteases bound to different inhibitors. |
Ano de publicação: |
2008 |
Fonte/Imprenta: |
In: INTERNATIONAL CONFERENCE ON BIOINFORMATICS & COMPUTATIONAL BIOLOGY, 2008, Georgia. Las Vegas Nevada: CSREA, 2008, p. 811-817. |
Idioma: |
Inglês |
Notas: |
BIOCOMP 2008. WORLDCOMP'08 |
Conteúdo: |
We propose a novel method for defining the exclusive and exhaustive table of serine proteases specificity determining interface forming residues (IFR). The IFR are obtained by "hard body docking" among 73 structurally aligned, sequence wise non redundant, serine protease structures, with 3 inhibitors: ecotine, ovomucoid third domain inhibitor and basic pancreatic trypsin inhibitors. In silico constructed complexes offered a condition for determining which residues are participating, from both enzyme and inhibitor side, in the ensemble of amino acids that upon biding loose contact with a solvent. Our focus is on offering a thorough study on how the specificity is achieved among serine proteases even though they have very little difference in their tertiary structure (specifically if the position of catalytic triad residues is considered). Presented table of serine protease specificity based on IFR position occupation show clear variations among sub families such as: trypsines, chymotrypsines, elastases and thrombines. |
Palavras-Chave: |
Aminoácidos; Enzyme specificity; Especificidade enzimática; Hard body docking; Interface formando resíduos; Interface forming residues; Proteases de serina. |
Thesagro: |
Enzima. |
Thesaurus NAL: |
Enzymes; Serine proteinases. |
Categoria do assunto: |
-- |
Marc: |
LEADER 02051nam a2200301 a 4500 001 1191302 005 2022-10-24 008 2008 bl uuuu u00u1 u #d 100 1 $aTOGAWA, R. C. 245 $aThe table of interface forming residues as the specificity indicator for serine proteases bound to different inhibitors.$h[electronic resource] 260 $aIn: INTERNATIONAL CONFERENCE ON BIOINFORMATICS & COMPUTATIONAL BIOLOGY, 2008, Georgia. Las Vegas Nevada: CSREA, 2008, p. 811-817.$c2008 500 $aBIOCOMP 2008. WORLDCOMP'08 520 $aWe propose a novel method for defining the exclusive and exhaustive table of serine proteases specificity determining interface forming residues (IFR). The IFR are obtained by "hard body docking" among 73 structurally aligned, sequence wise non redundant, serine protease structures, with 3 inhibitors: ecotine, ovomucoid third domain inhibitor and basic pancreatic trypsin inhibitors. In silico constructed complexes offered a condition for determining which residues are participating, from both enzyme and inhibitor side, in the ensemble of amino acids that upon biding loose contact with a solvent. Our focus is on offering a thorough study on how the specificity is achieved among serine proteases even though they have very little difference in their tertiary structure (specifically if the position of catalytic triad residues is considered). Presented table of serine protease specificity based on IFR position occupation show clear variations among sub families such as: trypsines, chymotrypsines, elastases and thrombines. 650 $aEnzymes 650 $aSerine proteinases 650 $aEnzima 653 $aAminoácidos 653 $aEnzyme specificity 653 $aEspecificidade enzimática 653 $aHard body docking 653 $aInterface formando resíduos 653 $aInterface forming residues 653 $aProteases de serina 700 1 $aRIBEIRO, C. 700 1 $aMAZONI, I. 700 1 $aPELLIGRINELLI, T. 700 1 $aJARDINE, J. G. 700 1 $aNESHICH, G.
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Registro original: |
Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia (CENARGEN) |
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