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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Algodão. |
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Data corrente: |
18/06/2010 |
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Data da última atualização: |
18/06/2010 |
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Autoria: |
MESQUITA, E. F. de; CHAVES, L. H. G.; GUERRA, H. O. C.; ARAÚJO, D. L. de; FRANÇA, C. P. de; LACERDA, R. D. |
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Afiliação: |
Evandro Franklin de Mesquita; Lúcia Helena Garofálo Chaves; Hugo Orlando Carvallo Guerra; Diva Lima de Araújo; Clébia Pereira de França; Rogério Dantas Lacerda. |
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Título: |
Produção de mamoneira cv brs 149 nordestina adubada com nitrogênio, fosfóro e potássio. |
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Ano de publicação: |
2010 |
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Fonte/Imprenta: |
In: CONGRESSO BRASILEIRO DE MAMONA, 4.; SIMPÓSIO INTERNACIONAL DE OLEAGINOSAS ENERGÉTICAS, 1., 2010, João Pessoa. Inclusão social e energia: anais. Campina Grande: Embrapa Algodão, 2010. |
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Idioma: |
Português |
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Palavras-Chave: |
Adubação mineral. |
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Thesagro: |
Produção; Ricinus Communis. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/18371/1/FER-11.pdf
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Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Algodão (CNPA) |
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Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
Voltar
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 | Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Instrumentação. Para informações adicionais entre em contato com cnpdia.biblioteca@embrapa.br. |
Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Instrumentação. |
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Data corrente: |
22/12/1999 |
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Data da última atualização: |
09/03/2010 |
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Autoria: |
NASCIMENTO, O. R.; MARTIN-NETO, L.; WAJNBERG, E. |
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Afiliação: |
USP-IFSC; EMBRAPA-CNPDIA; CBPF-Rio de Janeiro. |
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Título: |
Processos de relaxação spin rede e estrutura de hemoproteínas. |
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Ano de publicação: |
1988 |
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Fonte/Imprenta: |
In: ENCONTRO NACIONAL DE FISICA DA MATERIA CONDENSADA, 11., maio 1988, Caxambu, MG. Programas e resumos... Sao Paulo: Sociedade Brasileira de Fisica, 1988. |
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Páginas: |
p.28. |
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Idioma: |
Português |
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Conteúdo: |
Nos ultimos anos foi verificado que a determinacao do mecanismo de relaxacao spin rede do Fe3+ em hemoproteinas pode dar informacoes sobre a estrutura dessas proteinas. Para o Fe no estado de spin alto (SA) o processo de relaxacao e sempre do tipo Orbach e a energia caracteristica e a do desdobramento a campo nulo. No caso do estado de spin baixo (SB), o mecanismo predominante pode ser Orbach ou Raman, dependendo da presenca ou nao de ions de Fe no estado de spin alto. Um processo tipo Orbach para o Fe com SB pode ser entendido considerando-se a relaxacao via interconversao dos estados de spin, e a energia neste caso e a caracteristica do SA. Em amostras de puro SA o expoente Raman caracteristica do processo, n, encontrado e anomalo. Existem evidencias experimentais e teoricas de que este expoente esta relacionado com a conformacao da proteina, atraves de modelos que propoem densidades de estados vibracionais anomalos. O estudo de mecanismo de relaxacao de outros grupos paramagneticos na proteina permitira verificar a importancia da conformacao da proteina nestes processos. Estamos utilizando, entao, o radical nitrosil em hemoproteinas, num estudo comparativo entre diferentes formas e estados destas moleculas. |
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Palavras-Chave: |
Estrutura; Hemoproteínas; Processos; Relaxação; Spin rede. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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Marc: |
LEADER 01897naa a2200217 a 4500
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520 $aNos ultimos anos foi verificado que a determinacao do mecanismo de relaxacao spin rede do Fe3+ em hemoproteinas pode dar informacoes sobre a estrutura dessas proteinas. Para o Fe no estado de spin alto (SA) o processo de relaxacao e sempre do tipo Orbach e a energia caracteristica e a do desdobramento a campo nulo. No caso do estado de spin baixo (SB), o mecanismo predominante pode ser Orbach ou Raman, dependendo da presenca ou nao de ions de Fe no estado de spin alto. Um processo tipo Orbach para o Fe com SB pode ser entendido considerando-se a relaxacao via interconversao dos estados de spin, e a energia neste caso e a caracteristica do SA. Em amostras de puro SA o expoente Raman caracteristica do processo, n, encontrado e anomalo. Existem evidencias experimentais e teoricas de que este expoente esta relacionado com a conformacao da proteina, atraves de modelos que propoem densidades de estados vibracionais anomalos. O estudo de mecanismo de relaxacao de outros grupos paramagneticos na proteina permitira verificar a importancia da conformacao da proteina nestes processos. Estamos utilizando, entao, o radical nitrosil em hemoproteinas, num estudo comparativo entre diferentes formas e estados destas moleculas.
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773 $tIn: ENCONTRO NACIONAL DE FISICA DA MATERIA CONDENSADA, 11., maio 1988, Caxambu, MG. Programas e resumos... Sao Paulo: Sociedade Brasileira de Fisica, 1988.
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Registro original: |
Embrapa Instrumentação (CNPDIA) |
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