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Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Instrumentação. |
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Data corrente: |
22/12/1999 |
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Data da última atualização: |
02/03/2010 |
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Autoria: |
MARTIN-NETO, L.; SANCHES, R.; TABAK, M.; MASCARENHAS, S.; NASCIMENTO, O. R. |
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Afiliação: |
EMBRAPA-CNPDIA; USP-IFSC. |
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Título: |
O papel da agua na conformacao da proteina mioglobina: um estudo por RPE. |
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Ano de publicação: |
1986 |
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Fonte/Imprenta: |
In: ENCONTRO NACIONAL DE FISICA DA MATERIA CONDENSADA, 9., abr. 1986, Pocos de Caldas, MG. Programa e resumos... Sao Paulo: Sociedade Brasileira de Fisica, 1986. |
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Páginas: |
p.41. |
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Idioma: |
Português |
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Conteúdo: |
A estrutura desidratada de uma molecula biologica nao e suficiente para explicar a sua acao, isto porque a agua interage com os residuos hidrofilicos e polares mudando sua conformacao, que e determinante na sua funcao. No presente trabalho observamos as variacoes de simetria do centro ativo (heme) da metamioglobina (metaMb) equina moduladas pelo grau de hidratacao. Utilizou-se tambem apomioglobina (ApoMb) para verificar se um radical livre formado na desidratacao dependia so da globina e nao do grupo prostetico. Amostras liofilizadas foram utilizadas e o sinal de RPE do ion ferro(III) e do radical livre monitorado. Para a metaMb o espectro de RPE e caracterizado por linhas de absorcoes com valores de g aproximadamente 6; g = 4,3; g aproximadamente 2 e tambem a linha do radical livre com g = 2,01. Para a ApoMb observou-se uma unica linha de absorcao com valor de g = 2,01. Observou-se na metaMb que a variacao da largura de linha em g aproximadamente 6, com a hidratacao, decresce exponencialmente ate um valor de 0,2gr H2O/grMb e mostrando pequena variacao acima dessa hidratacao. Duas possibilidades podem explicar este comportamento: 1) a simetria do ion ferro(III) na proteina e sensivel a mudancas conformacionais induzidas pela variacao no conteudo da agua; 2) a variacao e devido ao estreitamento de linha provocado pelo aumento do grau de liberdade com o crescimento da hidratacao. Constatou-se tambem que a presenca do radical livre criado pela desidratacao e independente do grupo prostetico. MenosA estrutura desidratada de uma molecula biologica nao e suficiente para explicar a sua acao, isto porque a agua interage com os residuos hidrofilicos e polares mudando sua conformacao, que e determinante na sua funcao. No presente trabalho observamos as variacoes de simetria do centro ativo (heme) da metamioglobina (metaMb) equina moduladas pelo grau de hidratacao. Utilizou-se tambem apomioglobina (ApoMb) para verificar se um radical livre formado na desidratacao dependia so da globina e nao do grupo prostetico. Amostras liofilizadas foram utilizadas e o sinal de RPE do ion ferro(III) e do radical livre monitorado. Para a metaMb o espectro de RPE e caracterizado por linhas de absorcoes com valores de g aproximadamente 6; g = 4,3; g aproximadamente 2 e tambem a linha do radical livre com g = 2,01. Para a ApoMb observou-se uma unica linha de absorcao com valor de g = 2,01. Observou-se na metaMb que a variacao da largura de linha em g aproximadamente 6, com a hidratacao, decresce exponencialmente ate um valor de 0,2gr H2O/grMb e mostrando pequena variacao acima dessa hidratacao. Duas possibilidades podem explicar este comportamento: 1) a simetria do ion ferro(III) na proteina e sensivel a mudancas conformacionais induzidas pela variacao no conteudo da agua; 2) a variacao e devido ao estreitamento de linha provocado pelo aumento do grau de liberdade com o crescimento da hidratacao. Constatou-se tambem que a presenca do radical livre criado pela desidratacao e independente do gru... Mostrar Tudo |
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Palavras-Chave: |
Conformacao; Electronic paramagnetic resonance; EPR; Mioglobina; Ressonancia paramagnetica eletronica; RPE. |
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Thesagro: |
Água; Papel; Proteína. |
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Thesaurus NAL: |
water. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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Marc: |
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Embrapa Instrumentação (CNPDIA) |
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