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Registros recuperados : 43 | |
5. | | SILVA, T. R. B. da; LEITE, V. E.; SILVA, A. R. B. da; VIANA, L. H. Adubação nitrogenada em cobertura na cultura da mamona em plantio direto Pesquisa Agropecuária Brasileira, Brasília, DF, v. 42, n. 9, p. 1357-1359, set. 2007 Notas Científicas.
Título em inglês: Nitrogen sidedressing fertilization on castor plant in no tillage system. Biblioteca(s): Embrapa Unidades Centrais. |
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6. | | LEITE, V. P. D.; PASSOS, A. M. A. dos; BOTELHO, F. J. E.; PEREIRA, M. Efeito do alagamento na germinação e na condutividade elétrica em sementes de soja. In: CONGRESSO BRASILEIRO DE SEMENTES, 18., 2013, Florianópolis, SC. A semente na produtividade agrícola e na conservação de recursos genéticos. Londrina, PR: Associação Brasileira de Tecnologia de Sementes, 2013. Biblioteca(s): Embrapa Rondônia. |
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8. | | PASSOS, A. M. A. dos; BOTELHO, F. J. E.; LEITE, V. P. D.; PEREIRA, M. Efeito da submersão em água sobre o vigor de sementes de soja. In: CONGRESSO BRASILEIRO DE SEMENTES, 18., 2013, Florianópolis, SC. A semente na produtividade agrícola e na conservação de recursos genéticos. Londrina, PR: Associação Brasileira de Tecnologia de Sementes, 2013. Biblioteca(s): Embrapa Rondônia. |
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10. | | SANTANA, P. R. de; SILVA, W. P.; MARQUES, T.; DOURADO, S. B.; LEITE, V. M. Desenvolvimento vegetativo inicial de genótipos de girassol no semiárido baiano. CONGRESSO BRASILEIRO DE MAMONA, 5.; SIMPÓSIO INTERNACIONAL DE OLEAGINOSAS ENERGÉTICAS, 2.; FÓRUM CAPIXABA DE PINHÃO-MANSO, 1., 2012, Guarapari. Desafios e Oportunidades: anais. Campina Grande: Embrapa Algodão, 2012. p. 293 Biblioteca(s): Embrapa Algodão. |
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12. | | SANTANA, P. R. de; SILVA, W. P.; MARQUES, T.; SOUSA, S. A.; LEITE, V. M. Avaliação da produção de girassol em diferentes épocas de semeadura. CONGRESSO BRASILEIRO DE MAMONA, 5.; SIMPÓSIO INTERNACIONAL DE OLEAGINOSAS ENERGÉTICAS, 2.; FÓRUM CAPIXABA DE PINHÃO-MANSO, 1., 2012, Guarapari. Desafios e Oportunidades: anais. Campina Grande: Embrapa Algodão, 2012. p. 264 Biblioteca(s): Embrapa Algodão. |
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14. | | DOURADO, S. B.; ROCHA, P.; SILVA, W.; SANTANA, A.; LEITE, V. M. Interferência do tempo de florescimento na massa total de aquênios. CONGRESSO BRASILEIRO DE MAMONA, 5.; SIMPÓSIO INTERNACIONAL DE OLEAGINOSAS ENERGÉTICAS, 2.; FÓRUM CAPIXABA DE PINHÃO-MANSO, 1., 2012, Guarapari. Desafios e Oportunidades: anais. Campina Grande: Embrapa Algodão, 2012. P. 310 Biblioteca(s): Embrapa Algodão. |
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Registros recuperados : 43 | |
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Registro Completo
Biblioteca(s): |
Embrapa Agricultura Digital. |
Data corrente: |
09/02/2011 |
Data da última atualização: |
24/01/2020 |
Tipo da produção científica: |
Resumo em Anais de Congresso |
Autoria: |
LEITE, V.; SILVA, R.; YAMAGISHI, M.; CHAHINE, J. |
Afiliação: |
VITOR LEITE, IBILCE/UNESP; RICARDO SILVA, IBILCE/UNESP; MICHEL YAMAGISHI, CNPTIA; JORGE CHAHINE, IBILCE/UNESP. |
Título: |
Role of hydrophobicity in protein evolution. |
Ano de publicação: |
2010 |
Fonte/Imprenta: |
In: ANNUAL SYMPOSIUM OF THE PROTEIN SOCIETY, 24., 2010, California. [Abstracts...]. [S.l.: s.n.], 2010. |
Idioma: |
Inglês |
Conteúdo: |
Effect of mutations on the stability of proteins is a crucial issue in protein evolution. Such effects depend strongly on the overall hydrophobic protein character. In a recent work we suggested two scenarios for folding with distinct protein evolution consequences [1]. Under low hydrophobic conditions, proteins collapse concomitantly with the formation of their native state, and are less robust to mutations. This feature implies higher homology among proteins of different species. On the other limit, at high hydrophobicity, proteins collapse before folding, and this case they are more susceptible to mutations, suggesting lower homology among proteins of different species. In this work we investigate this conjecture studying the homology of four proteins for 41 different species, correlating it with their average hydrophobicity. The proteins studied were lysozyme, cytochrome-c, myoglobin and histone H3, and we used eighteen different hydrophobic scales. Along with the homology calculation, a comparison of structural similarity (rmsd) was also carried out. The results confirm the above suggestion, indicating that proteins at low hydrophobicity display low variations on sequences and conformations. On the other hand, at high hydrophobicity, proteins exhibit high variability on sequences and conformations. |
Palavras-Chave: |
Evolução de proteína; Hidrofobicidade em proteínas. |
Thesaurus NAL: |
Proteins. |
Categoria do assunto: |
X Pesquisa, Tecnologia e Engenharia |
URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/32531/1/michel.pdf
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Marc: |
LEADER 01887nam a2200181 a 4500 001 1876510 005 2020-01-24 008 2010 bl uuuu u00u1 u #d 100 1 $aLEITE, V. 245 $aRole of hydrophobicity in protein evolution.$h[electronic resource] 260 $aIn: ANNUAL SYMPOSIUM OF THE PROTEIN SOCIETY, 24., 2010, California. [Abstracts...]. [S.l.: s.n.]$c2010 520 $aEffect of mutations on the stability of proteins is a crucial issue in protein evolution. Such effects depend strongly on the overall hydrophobic protein character. In a recent work we suggested two scenarios for folding with distinct protein evolution consequences [1]. Under low hydrophobic conditions, proteins collapse concomitantly with the formation of their native state, and are less robust to mutations. This feature implies higher homology among proteins of different species. On the other limit, at high hydrophobicity, proteins collapse before folding, and this case they are more susceptible to mutations, suggesting lower homology among proteins of different species. In this work we investigate this conjecture studying the homology of four proteins for 41 different species, correlating it with their average hydrophobicity. The proteins studied were lysozyme, cytochrome-c, myoglobin and histone H3, and we used eighteen different hydrophobic scales. Along with the homology calculation, a comparison of structural similarity (rmsd) was also carried out. The results confirm the above suggestion, indicating that proteins at low hydrophobicity display low variations on sequences and conformations. On the other hand, at high hydrophobicity, proteins exhibit high variability on sequences and conformations. 650 $aProteins 653 $aEvolução de proteína 653 $aHidrofobicidade em proteínas 700 1 $aSILVA, R. 700 1 $aYAMAGISHI, M. 700 1 $aCHAHINE, J.
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Registro original: |
Embrapa Agricultura Digital (CNPTIA) |
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