Data/hora: 01/06/2024 12:24:30

Biblioteca(s): | Embrapa Agricultura Digital.
Data corrente: | 25/04/2006
Data da última atualização: | 17/01/2020
Autoria: | SANTOS, M. T.; FERRAZ, L. F. C.; REIS, F. C.; FALCÃO, P. R. K.; NESHICH, G.; OTTOBONI, L. M. M.
Afiliação: | CBMEG/Unicamp; CBMEG/Unicamp; CBMEG/Unicamp; PAULA REGINA KUSER FALCAO, CNPTIA; GORAN NESIC, CNPTIA; CBMEG/Unicamp.
Título: | Análise estrutural e funcional da proteína CMP quinase de Acidithiobacillus ferrooxidans.
Ano de publicação: | 2005
Fonte/Imprenta: | In: CONGRESSO BRASILEIRO DE GENÉTICA, 51., 2005, Águas de Lindóia. Resumos... Águas de Lindóias: SBG, 2005.
Páginas: | p. 1075.
ISBN: | 85-89109-05-4
Idioma: | Português
Notas: | Na publicação: Falcão, PK.
Conteúdo: | Acidithiobacilius ferrooxidans é uma bactéria Gram-negativa de grande importância econômica, envolvida na biolixiviação de metais. A biolixiviação pode ser afetada por vários fatores dentre eles, alterações no pH ótimo de cultivo da bactéria (pH 1,8). Curvas de crescimento e experimentos de respirometria mostraram que tanto o crescimento quanto o consumo de oxigênio são afetados quando a bactéria é cultivada em pH 1,2 e 3,0. A análise da expressão diferencial de genes através de RAP-PCR (RNA arbitrarily primed polymerase chain reaction), utilizando RNA isolado de células cultivadas em diferentes pHs, permitiu o isolamento de um cDNA com expressão mais acentuada em pH 1,8. A seqüência deste cDNA apresentou similaridade com o gene cmk que codifica a enzima citosina monofosfato quinase (CMP quinase). Esta enzima é essencial para o crescimento da bactéria pois catalisa a fosforilação de nucleosídeos monofosfato (preferencialmente citosina - CMP), passo indispensável na síntese de ácidos nucléicos. A seqüência completa do gene foi obtida com base no genoma não anotado de Acidithiobacillus ferrooxidans ATCC23270 (www.tigr.com). Uma busca por estruturas que poderiam ser utilizadas na modelagem desta proteína foi realizada no banco de dados de estruturas de proteínas (PDB-Protein Data Bank). Como resultado obtivemos duas estruturas, uma CMP quinase complexada com substrato e outra em sua forma livre, ambas com identidade superior a 55%. Utilizando o programa de modelagem MODELLER foram obtidos dois modelos tri-dimensionais da enzima CMP quinase de A. ferrooxidans. A avaliação e análise estrutural destes modelos com o objetivo de entender melhor o funcionamento desta enzima está sendo feita com o auxílio do programa Gold STING. As diferenças estruturais observadas entre os dois modelos são resultado da presença do substrato. A modelagem molecular estrutural permite fazer análises funcionais com base na estrutura tridimensional da proteína. A expressão reprimida do gene cmk em diferentes pHs ressaltam a importância do pH ótimo na expressão de genes relevantes em Acidithiobacillus ferrooxidans.
Palavras-Chave: | Biolixiviação de metais; Proteína CMP quinase.
Thesagro: | Bactéria.
Thesaurus Nal: | Acidithiobacillus ferrooxidans.
Categoria do assunto: | --
Registro original: | Embrapa Agricultura Digital (CNPTIA)

Exemplares:

CNPTIA - (11164-1) - UPC - RA - -- -  -  - 2006.00050 - DES
CNPTIA - (11164-2) - UPC - RA - DD -  -  -  - DIS