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21. | | SANTANA, R. H.; ALMEIDA, J. D.; CARNEIRO, V. T.; ABDELNOOR, R. V.; BARROS, L. M. G. Identification of soybean organ-specific expressed genes. In: CONGRESSO BRASILEIRO DE BIOTECNOLOGIA, 3., 2010, Fortaleza. Programa e resumos. Brasília, DF: SBBiotec, 2010. p. 104. Biblioteca(s): Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. |
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24. | | BARROS, L. M.; EMYGDIO, B. M.; FACCHINELLO, P. H. K.; OLIVEIRA, A. C. B. de. Avaliação de híbridos de milho no ensaio rede embrapa sul sob condições de solos hidromórficos, na safra 2010/2011. In: CONGRESSO DE INICIAÇÃO CIENTÍFICA, 21.; MOSTRA CIENTÍFICA, 4., 2012, Pelotas. Anais... Pelotas: UFPelotas, 2012. 1 CD-ROM. CIC UFPelotas. Biblioteca(s): Embrapa Clima Temperado. |
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28. | | ARRIAL, R. T.; ACAUÃ, T.; BARROS, L. M. G.; CARNEIRO, M. O N-terminal da proteína RolA guarda sua atividade biológica. In: ENCONTRO DO TALENTO ESTUDANTIL DA EMBRAPA RECURSOS GENÉTICOS E BIOTECNOLOGIA, 10., 2005, Brasília, DF. Anais: resumos dos trabalhos. Brasília, DF: Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia, 2005. p. 77. Biblioteca(s): Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. |
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31. | | LACERDA, C. L.; FARIAS, M. de O.; SILVEIRA, A. D.; BARROS, L. M.; SCIVITTARO, W. B. Efluxo de gases de efeito estufa no cultivo de soja em terras baixas: efeito da época e das operações de preparo do solo. In: ENCONTRO DE INICIAÇÃO CIENTÍFICA E PÓS-GRADUAÇÃO DA EMBRAPA CLIMA TEMPERADO, 6., 2016, Pelotas. Ciência: Empreendedorismo e inovação: anais. Brasília, DF: Embrapa, 2016. p. 177-179 Biblioteca(s): Embrapa Clima Temperado. |
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32. | | SILVEIRA, A. D.; FARIAS, M. de O.; BARROS, L. M.; JARDIM, T. M.; SCIVITTARO, W. B. Emissões de gases de efeito estufa em Planossolo durante a entressafra em função do manejo do solo e cultura antecedente. In: ENCONTRO DE INICIAÇÃO CIENTÍFICA E PÓS-GRADUAÇÃO DA EMBRAPA CLIMA TEMPERADO, 6., 2016, Pelotas. Ciência: Empreendedorismo e inovação: anais. Brasília, DF: Embrapa, 2016. 292 p. Biblioteca(s): Embrapa Clima Temperado. |
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34. | | PORTO, M. P.; EMYGDIO, B. M.; MIGOM, L.; GUADAGNIN, J. P.; BARROS, L. M. Desempenho produtivo de híbridos de sorgo granifero em dois locais do Rio Grande do Sul no ano aggrícola 2009/2009. In: REUNIÃO TÉCNICA ANUAL DO MILHO, 54.; REUNIÃO TÉCNICA ANUAL DO SORGO, 37., 2009, Pelotas. Atas e Resumos...Veranópolis: FEPAGRO, 2009. 1 CD-ROM. Biblioteca(s): Embrapa Clima Temperado. |
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35. | | SANTOS, D. B. M.; BARROS, L. M. G.; ALMEIDA, J. D.; CARNEIRO, M. Determinação da funcionalidade de fragmentos do genoma de arabidopsis thaliana com afinidade pela proteína RolA de Agrobacterium rhizogenes. In: ENCONTRO DO TALENTO ESTUDANTIL DA EMBRAPA RECURSOS GENÉTICOS E BIOTECNOLOGIA, 10., 2005, Brasília, DF. Anais: resumos dos trabalhos. Brasília, DF: Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia, 2005. p. 62. Biblioteca(s): Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. |
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36. | | SOARES, A. M.; VIANA, A. A. B.; BARROS, L. M. G.; BARRETO, C. C.; CARNEIRO, M. Padrão de expressão espacial e temporal do promotor 1.19 em plantas transgênicas. In: ENCONTRO DO TALENTO ESTUDANTIL DA EMBRAPA RECURSOS GENÉTICOS E BIOTECNOLOGIA, 5., 2000, Brasília, DF. Anais: resumos dos trabalhos. Brasília, DF: Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia, 2000. p. 37. Biblioteca(s): Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. |
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38. | | BARROS, L. M.; FACCHINELLO, P. H. K.; CARLI, R. de; EMYGDIO, B. M. Efeito da época de semeadura sobre a produção de sorgo sacarino, na Região Sul do RS, na safra 2012/2013. In: CONGRESSO DE INICIAÇÃO CIENTÍFICA, 22.; ENCONTRO DE PÓS-GRADUAÇÃO, 15., 2013, Pelotas. [Anais.]. Pelotas: UFPel, 2013. Biblioteca(s): Embrapa Clima Temperado. |
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Registros recuperados : 181 | |
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Registro Completo
Biblioteca(s): |
Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. |
Data corrente: |
10/07/2006 |
Data da última atualização: |
22/02/2016 |
Tipo da produção científica: |
Comunicado Técnico/Recomendações Técnicas |
Autoria: |
BARROS, L. M. G.; ARRIAL, R. T.; ACAUÃ, T.; ALMEIDA, J. D.; CARNEIRO, M. |
Título: |
Importância da região amino-terminal da proteína RolA de Agrobacterium rhizogenes em sua atividade biológica. |
Ano de publicação: |
2005 |
Fonte/Imprenta: |
Brasília: Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia, 2005. |
Páginas: |
19 p. |
Série: |
(Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. Comunicado Técnico, 142). |
Idioma: |
Português |
Conteúdo: |
A proteina RolA e originaria de Agrobacterium rhizogenes, uma bacteria fitopatogenica que provoca a doenca conhecida como raiz em cabeleira (?ghairy root?h). RolA atua no processo de infeccao, sendo codificada no T-DNA do plasmideo Ri da agrobacteria. Embora a expressao de RolA em plantas implique em severas alteracoes morfologicas e fisiologicas, seu mecanismo de acao e desconhecido. A identificacao da regiao de RolA responsavel pela sua funcao e sua localizacao subcelular sao dados importantes na elucidacao de seu papel biologico. Com o objetivo de abordar esta questao, foram feitas fusoes traducionais da regiao codificadora de RolA completa e truncada com a regiao codificadora da enzima ?À-glucuronidase, sob regulacao do promotor CaMV35S. Plantas de fumo transformadas com essas fusoes traducionais revelam que a proteina quimerica contendo a RolA completa (RolA(100)::Gus) e capaz de induzir o fenotipo rolA caracteristico. As plantas expressando a fusao proteica onde apenas os 60 primeiros residuos de aminoacidos de RolA estao presentes (RolA(N-60)::Gus) apresentam o fenotipo rolA atenuado em relacao a proteina completa. O menor segmento de RolA capaz de induzir alguma alteracao morfologica e aquele que apresenta os 37 primeiros residuos de aminoacidos (RolA(N-37)::Gus) que, em algumas plantas de fumo, induz a um discreto enrugamento foliar. Quando apenas os 63 residuos de aminoacidos da regiao C-terminal de RolA estao presentes (RolA(C-63)::Gus), as plantas transgenicas nao apresentam qualquer alteracao morfologica. O fato da proteina RolA(N-60)::Gus induzir fenotipo rolA atenuado, poderia ser explicado pela ausencia dos 40 residuos de aminoacidos da regiao C-terminal, ou pelo menor acumulo da proteina em relacao a RolA(100)::Gus, ou ambos os fatos. A regiao N-terminal de RolA e extremamente conservada quando comparada a tres outras proteinas RolA provenientes de cepas diferentes de A. rhizogenes, apresentando estrutura secundaria em conformacao ?¿-helice, compativel com motivos transmembranicos. Todas as proteinas quimericas RolA::Gus apresentam a ?À-glucuronidase ativa, o que torna viaveis os ensaios citoquimicos visando sua localizacao subcelular. Estes resultados sugerem que a porcao N-terminal de RolA tem importante papel em sua funcao biologica. MenosA proteina RolA e originaria de Agrobacterium rhizogenes, uma bacteria fitopatogenica que provoca a doenca conhecida como raiz em cabeleira (?ghairy root?h). RolA atua no processo de infeccao, sendo codificada no T-DNA do plasmideo Ri da agrobacteria. Embora a expressao de RolA em plantas implique em severas alteracoes morfologicas e fisiologicas, seu mecanismo de acao e desconhecido. A identificacao da regiao de RolA responsavel pela sua funcao e sua localizacao subcelular sao dados importantes na elucidacao de seu papel biologico. Com o objetivo de abordar esta questao, foram feitas fusoes traducionais da regiao codificadora de RolA completa e truncada com a regiao codificadora da enzima ?À-glucuronidase, sob regulacao do promotor CaMV35S. Plantas de fumo transformadas com essas fusoes traducionais revelam que a proteina quimerica contendo a RolA completa (RolA(100)::Gus) e capaz de induzir o fenotipo rolA caracteristico. As plantas expressando a fusao proteica onde apenas os 60 primeiros residuos de aminoacidos de RolA estao presentes (RolA(N-60)::Gus) apresentam o fenotipo rolA atenuado em relacao a proteina completa. O menor segmento de RolA capaz de induzir alguma alteracao morfologica e aquele que apresenta os 37 primeiros residuos de aminoacidos (RolA(N-37)::Gus) que, em algumas plantas de fumo, induz a um discreto enrugamento foliar. Quando apenas os 63 residuos de aminoacidos da regiao C-terminal de RolA estao presentes (RolA(C-63)::Gus), as plantas transgenicas na... Mostrar Tudo |
Palavras-Chave: |
Agrobacterium rhizogenes; Atividade biológica; Proteína RolA; Região amino-terminal. |
Categoria do assunto: |
-- |
URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/CENARGEN/26827/1/cot142.pdf
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Marc: |
LEADER 03074nam a2200229 a 4500 001 1187221 005 2016-02-22 008 2005 bl uuuu u0uu1 u #d 100 1 $aBARROS, L. M. G. 245 $aImportância da região amino-terminal da proteína RolA de Agrobacterium rhizogenes em sua atividade biológica.$h[electronic resource] 260 $aBrasília: Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia$c2005 300 $a19 p. 490 $a(Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. Comunicado Técnico, 142). 520 $aA proteina RolA e originaria de Agrobacterium rhizogenes, uma bacteria fitopatogenica que provoca a doenca conhecida como raiz em cabeleira (?ghairy root?h). RolA atua no processo de infeccao, sendo codificada no T-DNA do plasmideo Ri da agrobacteria. Embora a expressao de RolA em plantas implique em severas alteracoes morfologicas e fisiologicas, seu mecanismo de acao e desconhecido. A identificacao da regiao de RolA responsavel pela sua funcao e sua localizacao subcelular sao dados importantes na elucidacao de seu papel biologico. Com o objetivo de abordar esta questao, foram feitas fusoes traducionais da regiao codificadora de RolA completa e truncada com a regiao codificadora da enzima ?À-glucuronidase, sob regulacao do promotor CaMV35S. Plantas de fumo transformadas com essas fusoes traducionais revelam que a proteina quimerica contendo a RolA completa (RolA(100)::Gus) e capaz de induzir o fenotipo rolA caracteristico. As plantas expressando a fusao proteica onde apenas os 60 primeiros residuos de aminoacidos de RolA estao presentes (RolA(N-60)::Gus) apresentam o fenotipo rolA atenuado em relacao a proteina completa. O menor segmento de RolA capaz de induzir alguma alteracao morfologica e aquele que apresenta os 37 primeiros residuos de aminoacidos (RolA(N-37)::Gus) que, em algumas plantas de fumo, induz a um discreto enrugamento foliar. Quando apenas os 63 residuos de aminoacidos da regiao C-terminal de RolA estao presentes (RolA(C-63)::Gus), as plantas transgenicas nao apresentam qualquer alteracao morfologica. O fato da proteina RolA(N-60)::Gus induzir fenotipo rolA atenuado, poderia ser explicado pela ausencia dos 40 residuos de aminoacidos da regiao C-terminal, ou pelo menor acumulo da proteina em relacao a RolA(100)::Gus, ou ambos os fatos. A regiao N-terminal de RolA e extremamente conservada quando comparada a tres outras proteinas RolA provenientes de cepas diferentes de A. rhizogenes, apresentando estrutura secundaria em conformacao ?¿-helice, compativel com motivos transmembranicos. Todas as proteinas quimericas RolA::Gus apresentam a ?À-glucuronidase ativa, o que torna viaveis os ensaios citoquimicos visando sua localizacao subcelular. Estes resultados sugerem que a porcao N-terminal de RolA tem importante papel em sua funcao biologica. 653 $aAgrobacterium rhizogenes 653 $aAtividade biológica 653 $aProteína RolA 653 $aRegião amino-terminal 700 1 $aARRIAL, R. T. 700 1 $aACAUÃ, T. 700 1 $aALMEIDA, J. D. 700 1 $aCARNEIRO, M.
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