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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Gado de Corte. |
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Data corrente: |
12/05/2015 |
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Data da última atualização: |
08/03/2016 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Periódico Indexado |
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Autoria: |
CAZOLA, D de O.; JORGE, K. dos S. G.; ZUMÁRRAGA, M. J.; SOUZA-FILHO, A. F.; ARAUJO, F. R.; OSÓRIO, A. L. A. R. |
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Afiliação: |
DANIELA DE O. CAZOLA, Programa de Pós-graduação em Ciência Animal, Faculdade de Medicina Veterinária e Zootecnia (FAMEZ), Universidade Federal de Mato Grosso do Sul (UFMS), Laboratório de Micobacteriologia e Biologia Molecular; KLAUDIA DOS S. G. JORGE, Programa de Pós-graduação em Ciência Animal, Faculdade de Medicina Veterinária e Zootecnia (FAMEZ), Universidade Federal de Mato Grosso do Sul (UFMS), Laboratório de Micobacteriologia e Biologia Molecular; MARTÍN J. ZUMÁRRAGA, Instituto de Biotecnología, CICVyA-INTA Castelar, CC 25,1712 Castelar, Buenos Aires, Argentina.; ANTÔNIO F. SOUZA-FILHO, Residente em medicina veterinária no Laboratório de Micobacteriologia e Biologia Molecular, FAMEZ-UFMS,.; FLABIO RIBEIRO ARAUJO, CNPGC; ANA LUIZA A.R. OSÓRIO, Programa de Pós-graduação em Ciência Animal, Faculdade de Medicina Veterinária e Zootecnia (FAMEZ), Universidade Federal de Mato Grosso do Sul (UFMS), Laboratório de Micobacteriologia e Biologia Molecular. |
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Título: |
Identificação e genotipagem de Mycobacterium bovis em bovinos positivos no teste intradérmico para tuberculose em Mato Grosso do Sul1. |
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Ano de publicação: |
2015 |
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Fonte/Imprenta: |
Pesquisa Veterinária Brasileira, v. 35, n. 2, 141-147, fevereiro 2015. |
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Idioma: |
Português |
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Conteúdo: |
Neste estudo, realizou-se genotipagem de isolados de Mycobacterium bovis, provenientes de amostras de tecidos de bovinos positivos no teste cervical comparativo (TCC) para tuberculose em Mato Grosso do Sul, por meio da técnica de spoligotyping. |
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Palavras-Chave: |
Molecular identification; Poligotyping. |
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Thesagro: |
Mycobacterium Bovis. |
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Thesaurus Nal: |
bovine tuberculosis; molecular epidemiology. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/123655/1/2015-Genotipagem-M.-bovis.pdf
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Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Gado de Corte (CNPGC) |
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Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
Voltar
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Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Agroenergia. |
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Data corrente: |
14/11/2023 |
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Data da última atualização: |
14/11/2023 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Anais de Congresso |
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Autoria: |
SOUSA, G. P. de; SOUSA, G. P. de; LACERDA, V. A. M.; ROSINHA, G. M. S.; RECH FILHO, E. L.; SOUTO, B. de M.; QUIRINO, B. F.; ALMEIDA, J. R. M. de; BITTENCOURT, D. M. de C. |
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Afiliação: |
GLEICIANE PINHEIRO DE SOUSA, UNIVERSIDADE FEDERAL DO TOCANTINS; GLEICIANE PINHEIRO DE SOUSA, UNIVERSIDADE FEDERAL DE TOCANTINS; VALQUÍRIA ALICE MICHALCZECHEN LACERDA, UNIVERSIDADE DE BRASÍLIA; GRACIA MARIA SOARES ROSINHA, Cenargen; ELIBIO LEOPOLDO RECH FILHO, Cenargen; BETULIA DE MORAIS SOUTO, CNPAE; BETANIA FERRAZ QUIRINO, CNPAE; JOAO RICARDO MOREIRA DE ALMEIDA, CNPAE; DANIELA MATIAS DE C BITTENCOURT, Cenargen. |
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Título: |
Modelagem e produção de espidroína sintética de seda de aranha para aplicações biomédicas. |
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Ano de publicação: |
2023 |
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Fonte/Imprenta: |
In: ENCONTRO DE PESQUISA E INOVAÇÃO DA EMBRAPA AGROENERGIA, 7., 2023, Brasília, DF. Anais... Brasília, DF : Embrapa, 2023. p. 153. |
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Idioma: |
Português |
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Conteúdo: |
Sedas de aranhas são biopolímeros com extraordinárias características físico‑químicas. Elas podem ser processadas e utilizadas em diversos biomateriais inovadores como partículas, além da forma natural de fibras. Entretanto, por causa da limitação da obtenção desse material in natura, é necessário o desenvolvimento de sistemas de produção heteróloga de proteínas de seda de aranha (espidroínas). Neste trabalho, buscou‑se, por meio da biologia sintética, a produção de uma espidroína em Eschericha coli BL21(DE3). A espidroína sintética foi baseada na sequência da proteína MaSp2 da aranha do Cerrado brasileiro Parawixia bistriata, aqui denominada Engenheirada 1 (Eng1). Para isso, a espidroína Eng1 foi sintetizada no plasmídeo pET24a, contendo um peptídeo‑sinal de secreção de uma β‑xilosidase e mais oito repetições da região de interesse da MaSp2, além de regiões bioativas para endereçamento celular. As bactérias foram transformadas, e as proteínas foram produzidas por autoindução em frasco Erlenmeyer de 2 L. Logo após, as células foram precipitadas por centrifugação, e o sobrenadante foi concentrado por ultrafiltração para posterior purificação das espidroínas por cromatografia de afinidade. A produção da Eng1, com 33,54 kDa, foi confirmada por SDS‑PAGE corado com nitrato de prata e Western blot. A partir deste trabalho, foi possível desenvolver um sistema heterólogo para a produção de espidroínas sintéticas de sedas de aranhas. A vantagem deste sistema está na capacidade do peptídeo‑sinal de secretar a espidroína sintética para o meio de cultura. MenosSedas de aranhas são biopolímeros com extraordinárias características físico‑químicas. Elas podem ser processadas e utilizadas em diversos biomateriais inovadores como partículas, além da forma natural de fibras. Entretanto, por causa da limitação da obtenção desse material in natura, é necessário o desenvolvimento de sistemas de produção heteróloga de proteínas de seda de aranha (espidroínas). Neste trabalho, buscou‑se, por meio da biologia sintética, a produção de uma espidroína em Eschericha coli BL21(DE3). A espidroína sintética foi baseada na sequência da proteína MaSp2 da aranha do Cerrado brasileiro Parawixia bistriata, aqui denominada Engenheirada 1 (Eng1). Para isso, a espidroína Eng1 foi sintetizada no plasmídeo pET24a, contendo um peptídeo‑sinal de secreção de uma β‑xilosidase e mais oito repetições da região de interesse da MaSp2, além de regiões bioativas para endereçamento celular. As bactérias foram transformadas, e as proteínas foram produzidas por autoindução em frasco Erlenmeyer de 2 L. Logo após, as células foram precipitadas por centrifugação, e o sobrenadante foi concentrado por ultrafiltração para posterior purificação das espidroínas por cromatografia de afinidade. A produção da Eng1, com 33,54 kDa, foi confirmada por SDS‑PAGE corado com nitrato de prata e Western blot. A partir deste trabalho, foi possível desenvolver um sistema heterólogo para a produção de espidroínas sintéticas de sedas de aranhas. A vantagem dest... Mostrar Tudo |
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Palavras-Chave: |
Espidroína sintética; MaSp2; Parawixia bistriata. |
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Thesagro: |
Aranha; Biologia; Escherichia Coli; Plasmídeo. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/doc/1158327/1/Modelagem-e-producao-de-espidroina.pdf
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Marc: |
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520 $aSedas de aranhas são biopolímeros com extraordinárias características físico‑químicas. Elas podem ser processadas e utilizadas em diversos biomateriais inovadores como partículas, além da forma natural de fibras. Entretanto, por causa da limitação da obtenção desse material in natura, é necessário o desenvolvimento de sistemas de produção heteróloga de proteínas de seda de aranha (espidroínas). Neste trabalho, buscou‑se, por meio da biologia sintética, a produção de uma espidroína em Eschericha coli BL21(DE3). A espidroína sintética foi baseada na sequência da proteína MaSp2 da aranha do Cerrado brasileiro Parawixia bistriata, aqui denominada Engenheirada 1 (Eng1). Para isso, a espidroína Eng1 foi sintetizada no plasmídeo pET24a, contendo um peptídeo‑sinal de secreção de uma β‑xilosidase e mais oito repetições da região de interesse da MaSp2, além de regiões bioativas para endereçamento celular. As bactérias foram transformadas, e as proteínas foram produzidas por autoindução em frasco Erlenmeyer de 2 L. Logo após, as células foram precipitadas por centrifugação, e o sobrenadante foi concentrado por ultrafiltração para posterior purificação das espidroínas por cromatografia de afinidade. A produção da Eng1, com 33,54 kDa, foi confirmada por SDS‑PAGE corado com nitrato de prata e Western blot. A partir deste trabalho, foi possível desenvolver um sistema heterólogo para a produção de espidroínas sintéticas de sedas de aranhas. A vantagem deste sistema está na capacidade do peptídeo‑sinal de secretar a espidroína sintética para o meio de cultura.
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