|
|
| Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. Para informações adicionais entre em contato com cenargen.biblioteca@embrapa.br. |
Registro Completo |
Biblioteca(s): |
Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. |
Data corrente: |
16/05/2008 |
Data da última atualização: |
20/12/2023 |
Tipo da produção científica: |
Orientação de Tese de Pós-Graduação |
Autoria: |
SOUTO, B. de M. |
Título: |
Expressão e purificação de proteínas de glândulas produtoras de seda das aranhas Nephilegys cruentata e Avicularia juruensis. |
Ano de publicação: |
2008 |
Fonte/Imprenta: |
2008. |
Páginas: |
89 f. |
Idioma: |
Português |
Notas: |
Dissertação (Mestrado em Biologia Molecular) - Departamento de Biologia Celular, Universidade de Brasília, Brasília, DF. Orientador: Elíbio Leopoldo Rech Filho, Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia e coorientadora: Natlia Verza. |
Conteúdo: |
Sedas são compostos protéicos secretadas por glândulas especializadas encontradas em diferentes grupos de artrópodes. Aranhas produzem uma diversidade de fibras, que são predominantemente compostas por proteínas repetitivas (espidroínas), codificadas por uma família multigênica. A caracterização dessa família está focada em espidroínas sintetizadas por espécies de Araneomorphae (aranhas verdadeiras), enquanto poucas seqüências de Mygalomorphae (tarântulas) são conhecidas. Sedas formam uma família diversa de materiais naturais com extraordinárias propriedades mecânicas, como resistência e extensibilidade, além da biocompatibilidade demonstrada. A possibilidade de produzir novos biomateriais com propriedades similares às das espidroínas levou à inúmeros estudos dessas proteínas. Apesar das potenciais características mecânicas, a inabilidade de domesticar as aranhas para produzir quantidades suficientes de proteínas conduziu ao desenvolvimento de estratégias alternativas para a produção das sedas utilizando a tecnologia do DNA recombinante. Proteínas com resistência e elasticidade definidas podem ser produzidas utilizando engenharia genética de maneira a misturar os módulos repetitivos em proporções específicas, produzindo biomateriais com grande potencial para uso na medicina e engenharia. Este trabalho envolve a expressão recombinante de seda de aranhas em Escherichia coli, por meio da manipulação genética de genes isolados das glândulas produtoras de seda das espécies Nephilengys cruentata (Araneomorphae) e Avicularia juruensis (Mygalomorphae). A proteína AJSilk Gland Protein -1 de A. juruensis identificada neste trabalho pode ajudar no melhor entendimento da diversidade e evolução da família de genes das espidroínas. Além disso, genes sintéticos foram construídos para codificar um análogo à Flag-like de N. cruentata. Esses genes artificiais foram obtidos por meio de uma estratégia controlada, usada para proteínas repetitivas compostas por diferentes unidades repetitivas in tandem. Resultados de análises por SDSPAGE e 'Western blot" e a purificação (em coluna de afinidade) demonstraram que as proteínas Flag recombinantes foram expressas com sucesso em microorganismos. MenosSedas são compostos protéicos secretadas por glândulas especializadas encontradas em diferentes grupos de artrópodes. Aranhas produzem uma diversidade de fibras, que são predominantemente compostas por proteínas repetitivas (espidroínas), codificadas por uma família multigênica. A caracterização dessa família está focada em espidroínas sintetizadas por espécies de Araneomorphae (aranhas verdadeiras), enquanto poucas seqüências de Mygalomorphae (tarântulas) são conhecidas. Sedas formam uma família diversa de materiais naturais com extraordinárias propriedades mecânicas, como resistência e extensibilidade, além da biocompatibilidade demonstrada. A possibilidade de produzir novos biomateriais com propriedades similares às das espidroínas levou à inúmeros estudos dessas proteínas. Apesar das potenciais características mecânicas, a inabilidade de domesticar as aranhas para produzir quantidades suficientes de proteínas conduziu ao desenvolvimento de estratégias alternativas para a produção das sedas utilizando a tecnologia do DNA recombinante. Proteínas com resistência e elasticidade definidas podem ser produzidas utilizando engenharia genética de maneira a misturar os módulos repetitivos em proporções específicas, produzindo biomateriais com grande potencial para uso na medicina e engenharia. Este trabalho envolve a expressão recombinante de seda de aranhas em Escherichia coli, por meio da manipulação genética de genes isolados das glândulas produtoras de seda das espécies Nephil... Mostrar Tudo |
Palavras-Chave: |
Avicularia juruensis; Biopolímero; DNA recombinante; Espidroína; Flagelliform silk; Nephilengys cruentata; Seda Flageliforne; Spider; Spidroins. |
Thesagro: |
Aranha. |
Thesaurus Nal: |
biopolymers. |
Categoria do assunto: |
-- |
Marc: |
LEADER 03251nam a2200265 a 4500 001 1172047 005 2023-12-20 008 2008 bl uuuu m 00u1 u #d 100 1 $aSOUTO, B. de M. 245 $aExpressão e purificação de proteínas de glândulas produtoras de seda das aranhas Nephilegys cruentata e Avicularia juruensis.$h[electronic resource] 260 $a2008.$c2008 300 $a89 f. 500 $aDissertação (Mestrado em Biologia Molecular) - Departamento de Biologia Celular, Universidade de Brasília, Brasília, DF. Orientador: Elíbio Leopoldo Rech Filho, Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia e coorientadora: Natlia Verza. 520 $aSedas são compostos protéicos secretadas por glândulas especializadas encontradas em diferentes grupos de artrópodes. Aranhas produzem uma diversidade de fibras, que são predominantemente compostas por proteínas repetitivas (espidroínas), codificadas por uma família multigênica. A caracterização dessa família está focada em espidroínas sintetizadas por espécies de Araneomorphae (aranhas verdadeiras), enquanto poucas seqüências de Mygalomorphae (tarântulas) são conhecidas. Sedas formam uma família diversa de materiais naturais com extraordinárias propriedades mecânicas, como resistência e extensibilidade, além da biocompatibilidade demonstrada. A possibilidade de produzir novos biomateriais com propriedades similares às das espidroínas levou à inúmeros estudos dessas proteínas. Apesar das potenciais características mecânicas, a inabilidade de domesticar as aranhas para produzir quantidades suficientes de proteínas conduziu ao desenvolvimento de estratégias alternativas para a produção das sedas utilizando a tecnologia do DNA recombinante. Proteínas com resistência e elasticidade definidas podem ser produzidas utilizando engenharia genética de maneira a misturar os módulos repetitivos em proporções específicas, produzindo biomateriais com grande potencial para uso na medicina e engenharia. Este trabalho envolve a expressão recombinante de seda de aranhas em Escherichia coli, por meio da manipulação genética de genes isolados das glândulas produtoras de seda das espécies Nephilengys cruentata (Araneomorphae) e Avicularia juruensis (Mygalomorphae). A proteína AJSilk Gland Protein -1 de A. juruensis identificada neste trabalho pode ajudar no melhor entendimento da diversidade e evolução da família de genes das espidroínas. Além disso, genes sintéticos foram construídos para codificar um análogo à Flag-like de N. cruentata. Esses genes artificiais foram obtidos por meio de uma estratégia controlada, usada para proteínas repetitivas compostas por diferentes unidades repetitivas in tandem. Resultados de análises por SDSPAGE e 'Western blot" e a purificação (em coluna de afinidade) demonstraram que as proteínas Flag recombinantes foram expressas com sucesso em microorganismos. 650 $abiopolymers 650 $aAranha 653 $aAvicularia juruensis 653 $aBiopolímero 653 $aDNA recombinante 653 $aEspidroína 653 $aFlagelliform silk 653 $aNephilengys cruentata 653 $aSeda Flageliforne 653 $aSpider 653 $aSpidroins
Download
Esconder MarcMostrar Marc Completo |
Registro original: |
Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia (CENARGEN) |
|
Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
Voltar
|
|
Registro Completo
Biblioteca(s): |
Embrapa Amazônia Ocidental. |
Data corrente: |
23/02/2012 |
Data da última atualização: |
03/06/2022 |
Tipo da produção científica: |
Resumo em Anais de Congresso |
Autoria: |
ALMEIDA, C. A.; AZEVEDO, M. M. B.; BIZZO, H. R.; CHAVES, F. C. M.; ALVIANO, D. S.; ALVIANO, C. S. |
Afiliação: |
C. A. Almeida, UFRJ; M. M. B. Azevedo, UFRJ; HUMBERTO RIBEIRO BIZZO, CTAA; FRANCISCO CELIO MAIA CHAVES, CPAA; D. S. Alviano, UFRJ; C. S. Alviano, UFRJ. |
Título: |
Inibição da atividade proteásica de Rhizopus oryzae pelos óleos de Croton cajucara e Croton sacaquinha. |
Ano de publicação: |
2011 |
Fonte/Imprenta: |
In: CONGRESSO BRASILEIRO DE MICROBIOLOGIA, 26., 2011, Foz do Iguaçu. Resumos. Foz do Iguaçu: Sociedade Brasileira de Microbiologia, 2011. |
Idioma: |
Português |
Conteúdo: |
Ainda não existe registro de atividade antifúngica do óleo essencial desta espécie. Este trabalho tem como objetivo a investigação da inibição da atividade de proteases secretadas para o sobrenadante de cultivo de formas micelianas de R. oryzae. |
Palavras-Chave: |
Sacaca; Sacaquinha. |
Thesagro: |
Óleo Essencial. |
Categoria do assunto: |
-- |
URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/54458/1/Resumo-Inibicao-da-atividade-proteasica-de-Rhizopus-oryzae-pelos-oleos-de-Croton-cajucara-e-Croton-sacaquinha.pdf
|
Marc: |
LEADER 00965nam a2200205 a 4500 001 1916215 005 2022-06-03 008 2011 bl uuuu u00u1 u #d 100 1 $aALMEIDA, C. A. 245 $aInibição da atividade proteásica de Rhizopus oryzae pelos óleos de Croton cajucara e Croton sacaquinha.$h[electronic resource] 260 $aIn: CONGRESSO BRASILEIRO DE MICROBIOLOGIA, 26., 2011, Foz do Iguaçu. Resumos. Foz do Iguaçu: Sociedade Brasileira de Microbiologia$c2011 520 $aAinda não existe registro de atividade antifúngica do óleo essencial desta espécie. Este trabalho tem como objetivo a investigação da inibição da atividade de proteases secretadas para o sobrenadante de cultivo de formas micelianas de R. oryzae. 650 $aÓleo Essencial 653 $aSacaca 653 $aSacaquinha 700 1 $aAZEVEDO, M. M. B. 700 1 $aBIZZO, H. R. 700 1 $aCHAVES, F. C. M. 700 1 $aALVIANO, D. S. 700 1 $aALVIANO, C. S.
Download
Esconder MarcMostrar Marc Completo |
Registro original: |
Embrapa Amazônia Ocidental (CPAA) |
|
Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
Fechar
|
Expressão de busca inválida. Verifique!!! |
|
|