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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Agroindústria de Alimentos. |
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Data corrente: |
12/11/2018 |
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Data da última atualização: |
06/06/2023 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Anais de Congresso |
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Autoria: |
TAVARES, H. G.; TERZI, S. da C.; SOUZA, E. F. de; GOTTSCHALK, L. M. F.; PENHA, E. das M.; BRIGIDA, A. I. S. |
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Afiliação: |
H. G. Tavares, UEZO; SELMA DA COSTA TERZI, CTAA; ERIKA FRAGA DE SOUZA, CTAA; LEDA MARIA FORTES GOTTSCHALK, CTAA; EDMAR DAS MERCES PENHA, CTAA; ANA IRAIDY SANTA BRIGIDA, CNPAT. |
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Título: |
Caracterização de lipase de aspergillus niger C E 11t53a14 imobilizadas em octil sepharose. |
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Ano de publicação: |
2018 |
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Fonte/Imprenta: |
In: CONGRESSO BRASILEIRO DE ENGENHARIA QUÍMICA, 22; ENCONTRO BRASILEIRO SOBRE ENSINO DE ENGENHARIA QUIMICA, 17., São Paulo, 2018. |
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Páginas: |
4 p. |
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Idioma: |
Português |
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Notas: |
COBEQ, ENBEQ. 27 a 28 de setembro de 2018. |
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Conteúdo: |
O presente trabalho teve como objetivo obter e caracterizar lipases de Aspergillus niger C e 11T53A14 imobilizadas em suporte octil sepharose. Utilizando p-nitrofenil laurato como substrato, foram avaliados o pH ótimo de reação, especificidade frente a p-nitrofenil esteres e estabilidade operacional. A lipase de A. niger C imobilizada só apresentou atividade para pH 7 e 8, teve maior afinidade para C4 e perdeu 80% da atividade inicial após o 5° ciclo. Quanto a lipase de A. niger 11T53A14 imobilizada esta só apresentou atividade para pH 7 e 8 tendo sido influenciada pelo tipo de tampão usado, mostrou perfil similar ao da enzima livre para os p-nitrofenil esteres estudados e perdeu 100% da atividade inicial após o 5° ciclo. |
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Thesagro: |
Atividade Enzimática. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/185793/1/Tavares-et-al-2018-Octil-vf-Copy.pdf
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Marc: |
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500 $aCOBEQ, ENBEQ. 27 a 28 de setembro de 2018.
520 $aO presente trabalho teve como objetivo obter e caracterizar lipases de Aspergillus niger C e 11T53A14 imobilizadas em suporte octil sepharose. Utilizando p-nitrofenil laurato como substrato, foram avaliados o pH ótimo de reação, especificidade frente a p-nitrofenil esteres e estabilidade operacional. A lipase de A. niger C imobilizada só apresentou atividade para pH 7 e 8, teve maior afinidade para C4 e perdeu 80% da atividade inicial após o 5° ciclo. Quanto a lipase de A. niger 11T53A14 imobilizada esta só apresentou atividade para pH 7 e 8 tendo sido influenciada pelo tipo de tampão usado, mostrou perfil similar ao da enzima livre para os p-nitrofenil esteres estudados e perdeu 100% da atividade inicial após o 5° ciclo.
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Registro original: |
Embrapa Agroindústria de Alimentos (CTAA) |
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Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
Voltar
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 | Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Gado de Leite. Para informações adicionais entre em contato com cnpgl.biblioteca@embrapa.br. |
Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Gado de Leite. |
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Data corrente: |
07/02/2013 |
|
Data da última atualização: |
05/03/2013 |
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Tipo da produção científica: |
Capítulo em Livro Técnico-Científico |
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Autoria: |
FERREIRA, J. R. |
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Afiliação: |
JOSE ROBERTO FERREIRA, CNPGL. |
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Título: |
Área de transferência de tecnologia e de comunicação. |
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Ano de publicação: |
2012 |
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Fonte/Imprenta: |
Juiz de Fora: Embrapa Gado de Leite, 2012. |
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Páginas: |
p. 185-206 |
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Série: |
Documentos, 150 |
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Idioma: |
Português |
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Palavras-Chave: |
Comunicação empresarial. |
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Thesagro: |
Transferência de Tecnologia. |
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Categoria do assunto: |
X Pesquisa, Tecnologia e Engenharia |
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Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Gado de Leite (CNPGL) |
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