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 | Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Agricultura Digital. Para informações adicionais entre em contato com cnptia.biblioteca@embrapa.br. |
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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Agricultura Digital; Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. |
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Data corrente: |
06/08/2008 |
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Data da última atualização: |
24/10/2022 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Anais de Congresso / Nota Técnica |
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Autoria: |
TOGAWA, R. C.; RIBEIRO, C.; MAZONI, I.; PELLIGRINELLI, T.; JARDINE, J. G.; NESHICH, G. |
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Afiliação: |
Roberto Coiti Togawa, Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia; Cristina Ribeiro, UFMG; Ivan Mazoni, Embrapa Informação Tecnógica; Thais Vital Pelligrinelli, Embrapa Informação Tecnógica; José Gilberto Jardine, Embrapa Informação Tecnógica; Goran Neshich, Embrapa Informação Tecnógica. |
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Título: |
The table of interface forming residues as the specificity indicator for serine proteases bound to different inhibitors. |
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Ano de publicação: |
2008 |
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Fonte/Imprenta: |
In: INTERNATIONAL CONFERENCE ON BIOINFORMATICS & COMPUTATIONAL BIOLOGY, 2008, Georgia. Las Vegas Nevada: CSREA, 2008, p. 811-817. |
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Idioma: |
Inglês |
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Notas: |
BIOCOMP 2008. WORLDCOMP'08 |
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Conteúdo: |
We propose a novel method for defining the exclusive and exhaustive table of serine proteases specificity determining interface forming residues (IFR). The IFR are obtained by "hard body docking" among 73 structurally aligned, sequence wise non redundant, serine protease structures, with 3 inhibitors: ecotine, ovomucoid third domain inhibitor and basic pancreatic trypsin inhibitors. In silico constructed complexes offered a condition for determining which residues are participating, from both enzyme and inhibitor side, in the ensemble of amino acids that upon biding loose contact with a solvent. Our focus is on offering a thorough study on how the specificity is achieved among serine proteases even though they have very little difference in their tertiary structure (specifically if the position of catalytic triad residues is considered). Presented table of serine protease specificity based on IFR position occupation show clear variations among sub families such as: trypsines, chymotrypsines, elastases and thrombines. |
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Palavras-Chave: |
Aminoácidos; Enzyme specificity; Especificidade enzimática; Hard body docking; Interface formando resíduos; Interface forming residues; Proteases de serina. |
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Thesagro: |
Enzima. |
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Thesaurus Nal: |
Enzymes; Serine proteinases. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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Marc: |
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260 $aIn: INTERNATIONAL CONFERENCE ON BIOINFORMATICS & COMPUTATIONAL BIOLOGY, 2008, Georgia. Las Vegas Nevada: CSREA, 2008, p. 811-817.$c2008
500 $aBIOCOMP 2008. WORLDCOMP'08
520 $aWe propose a novel method for defining the exclusive and exhaustive table of serine proteases specificity determining interface forming residues (IFR). The IFR are obtained by "hard body docking" among 73 structurally aligned, sequence wise non redundant, serine protease structures, with 3 inhibitors: ecotine, ovomucoid third domain inhibitor and basic pancreatic trypsin inhibitors. In silico constructed complexes offered a condition for determining which residues are participating, from both enzyme and inhibitor side, in the ensemble of amino acids that upon biding loose contact with a solvent. Our focus is on offering a thorough study on how the specificity is achieved among serine proteases even though they have very little difference in their tertiary structure (specifically if the position of catalytic triad residues is considered). Presented table of serine protease specificity based on IFR position occupation show clear variations among sub families such as: trypsines, chymotrypsines, elastases and thrombines.
650 $aEnzymes
650 $aSerine proteinases
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653 $aProteases de serina
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700 1 $aMAZONI, I.
700 1 $aPELLIGRINELLI, T.
700 1 $aJARDINE, J. G.
700 1 $aNESHICH, G.
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Registro original: |
Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia (CENARGEN) |
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Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
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Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Pesca e Aquicultura. |
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Data corrente: |
07/02/2020 |
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Data da última atualização: |
10/02/2020 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo de Divulgação na Mídia |
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Autoria: |
BARBOSA, C. F.; GRISE, M. M.; ALCANTARA, P. H. R. de. |
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Afiliação: |
CLAUDIO FRANCA BARBOSA, CNPASA; MARCIA MASCARENHAS GRISE, CNPASA; PEDRO HENRIQUE R DE ALCANTARA, CNPASA. |
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Título: |
Vantagens da ILPF em fazendas de pecuária de corte. |
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Ano de publicação: |
2019 |
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Fonte/Imprenta: |
Revista MB Rural, v. 9, n. 2, p. 21-23, mar./abr. 2019. |
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Idioma: |
Português |
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Conteúdo: |
O uso e a ocupação das terras em todo o território nacional não são estáticos. Na prática, as porcentagens de área cultivada e de pastagens implantadas variam ao longo do ano. |
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Palavras-Chave: |
ILPF; Integração lavoura-pecuária. |
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Thesagro: |
Pecuária. |
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Categoria do assunto: |
L Ciência Animal e Produtos de Origem Animal |
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Marc: |
LEADER 00685nam a2200169 a 4500
001 2120046
005 2020-02-10
008 2019 bl uuuu u00u1 u #d
100 1 $aBARBOSA, C. F.
245 $aVantagens da ILPF em fazendas de pecuária de corte.$h[electronic resource]
260 $aRevista MB Rural, v. 9, n. 2, p. 21-23, mar./abr. 2019.$c2019
520 $aO uso e a ocupação das terras em todo o território nacional não são estáticos. Na prática, as porcentagens de área cultivada e de pastagens implantadas variam ao longo do ano.
650 $aPecuária
653 $aILPF
653 $aIntegração lavoura-pecuária
700 1 $aGRISE, M. M.
700 1 $aALCANTARA, P. H. R. de
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Registro original: |
Embrapa Pesca e Aquicultura (CNPASA) |
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