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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Amazônia Ocidental; Embrapa Amazônia Oriental; Embrapa Clima Temperado; Embrapa Meio-Norte; Embrapa Unidades Centrais. |
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Data corrente: |
21/11/1995 |
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Data da última atualização: |
18/12/2018 |
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Autoria: |
RIBEIRO, A. S. |
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Título: |
Doencas do arroz irrigado. |
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Ano de publicação: |
1979 |
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Fonte/Imprenta: |
Pelotas : EMBRAPA-UEPAE de Pelotas, 1979. |
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Páginas: |
44p. |
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Série: |
(EMBRAPA-UEPAE de Pelotas. Circular Tecnica, 3). |
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Idioma: |
Português |
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Conteúdo: |
Introdução. Mancha parda. Mancha estreita. Queima das rainhas. Podridão do pé. Cárie ou carvão do grão. Mancha de grãos. Ponta branca. Bico de papagaio. |
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Palavras-Chave: |
Anhelenchoides besseyi; Brasil; Bruzone; Carie do grao; Carvao do grao; Curvalaria lunata; EMBRAPA; EMBRAPA Unidade de Execucao dePesquisa de Ambito Estadual de Pelotas(Pelotas, RS); Irrigatd rice; Mancha de graos; Mancha estreita; Nigrospora oryzae; Pelotas; Plant disases; Podridao de pe; Queima da bainhas; Rio Grande do Sul; RS); Sclerotium oryzae; Unidade de Execucao dePesquisa de Ambito Estadual de Pelotas(Pelotas. |
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Thesagro: |
Arroz Irrigado; Bico de Papagaio; Cercospora Oryzae; Doença; Fungo; Helminthosporium Oryzae; Mancha Parda; Podridão do Pé; Ponta Branca; Queima da Bainha; Rhizoctonia Solani. |
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Thesaurus Nal: |
Tilletia barclayana. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Clima Temperado (CPACT) |
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Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
Voltar
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 | Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Caprinos e Ovinos. Para informações adicionais entre em contato com cnpc.biblioteca@embrapa.br. |
Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Caprinos e Ovinos. |
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Data corrente: |
14/10/2016 |
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Data da última atualização: |
05/04/2019 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Periódico Indexado |
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Circulação/Nível: |
A - 1 |
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Autoria: |
FREITAS, C. D. T. de; LEITE, H. B.; OLIVEIRA, J. P. B.; AMARAL, J. L.; EGITO, A. S. do; VAIRO-CAVALLI, S.; LOBO, M. D. P.; MONTEIRO-MOREIRA, A. C. O.; VAIRO-CAVALLI, S.; RAMOS, M. V. |
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Afiliação: |
Cleverson Diniz Teixeira de Freitas, Federal University of Ceara (UFC) - Fortaleza, CE, Brazil; Hugo B. Leite, UFC - Fortaleza, CE, Brazil; João P. B. Oliveira, UFC - Fortaleza, CE, Brazil; Jackson L. Amaral, UFC - Fortaleza, CE, Brazil; ANTONIO SILVIO DO EGITO, CNPC; Sandra Vairo-Cavalli, Faculty of Exact Sciences, Plant Proteins Research Centre (CIProVe), National University of La Plata - La Plata, Argentina; Marina D. P. Lobo, NUBEX - Núcleo de Biologia Experimental, Centro de Ciências da Saúde, Universidade de Fortaleza (UNIFOR) - Fortaleza, CE, Brazil; Ana C. O. Monteiro-Moreira, Faculty of Exact Sciences, Plant Proteins Research Centre (CIProVe), National University of La Plata - La Plata, Argentina; Sandra Vairo-Cavalli, UNIFOR - Fortaleza, CE, Brazil; Márcio V. Ramos, UFC - Fortaleza, CE, Brazil. |
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Título: |
Insights into milk-clotting activity of latex peptidases from Calotropis procera and Cryptostegia grandiflora. |
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Ano de publicação: |
2016 |
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Fonte/Imprenta: |
Food Research International, v. 87, p. 50-59, 2016. |
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Idioma: |
Inglês |
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Conteúdo: |
Abstract: Latex fractions from Calotropis procera, Cryptostegia grandiflora, Plumeria rubra, and Himatanthus drasticus were assayed in order to prospect for new plant peptidases with milk-clotting activities, for use as rennet alternatives. Only C. procera and C. grandiflora latex fractions exhibited proteolytic and milk-clotting activities, which were not affected by high concentrations of NaCl and CaCl2. However, pre-incubation of both samples at 75 °C for 10 min eliminated completely their activities. Both proteolytic fractions were able to hydrolyze k-casein and to produce peptides of 16 kDa, a similar SDS-PAGE profile to commercial chymosin. RP-HPLC and mass spectrometry analyses of the k-casein peptides showed that the peptidases from C. procera or C. grandiflora hydrolyzed k-casein similar to commercial chymosin. The cheeses made with both latex peptidases exhibited yields, dry masses, and soluble proteins similar to cheeses prepared with commercial chymosin. In conclusion, C. procera and C. grandiflora latex peptidases with the ability to coagulate milk can be used as alternatives to commercial animal chymosin in the cheese manufacturing process. |
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Palavras-Chave: |
Cheese; Cryptostegia grandiflora; Enzima coagulante; Himatanthus drasticus; Papain-like peptidase; Protease vegetal; Proteases. |
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Thesagro: |
Caseína; Coagulação; Coalho; Extrato Vegetal; Protease; Proteólise; Queijo. |
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Thesaurus NAL: |
Casein; Chymosin; Plumeria rubra; Rennet. |
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Categoria do assunto: |
Q Alimentos e Nutrição Humana |
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Marc: |
LEADER 02382naa a2200445 a 4500
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245 $aInsights into milk-clotting activity of latex peptidases from Calotropis procera and Cryptostegia grandiflora.
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520 $aAbstract: Latex fractions from Calotropis procera, Cryptostegia grandiflora, Plumeria rubra, and Himatanthus drasticus were assayed in order to prospect for new plant peptidases with milk-clotting activities, for use as rennet alternatives. Only C. procera and C. grandiflora latex fractions exhibited proteolytic and milk-clotting activities, which were not affected by high concentrations of NaCl and CaCl2. However, pre-incubation of both samples at 75 °C for 10 min eliminated completely their activities. Both proteolytic fractions were able to hydrolyze k-casein and to produce peptides of 16 kDa, a similar SDS-PAGE profile to commercial chymosin. RP-HPLC and mass spectrometry analyses of the k-casein peptides showed that the peptidases from C. procera or C. grandiflora hydrolyzed k-casein similar to commercial chymosin. The cheeses made with both latex peptidases exhibited yields, dry masses, and soluble proteins similar to cheeses prepared with commercial chymosin. In conclusion, C. procera and C. grandiflora latex peptidases with the ability to coagulate milk can be used as alternatives to commercial animal chymosin in the cheese manufacturing process.
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653 $aCheese
653 $aCryptostegia grandiflora
653 $aEnzima coagulante
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653 $aPapain-like peptidase
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653 $aProteases
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700 1 $aRAMOS, M. V.
773 $tFood Research International$gv. 87, p. 50-59, 2016.
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Registro original: |
Embrapa Caprinos e Ovinos (CNPC) |
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