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Registro Completo |
Biblioteca(s): |
Embrapa Arroz e Feijão. |
Data corrente: |
12/08/2014 |
Data da última atualização: |
12/08/2014 |
Tipo da produção científica: |
Artigo em Anais de Congresso |
Autoria: |
SILVA, D. M.; TEIXEIRA, G. C. da S.; MENEZES, G. N. B. de; HEINEMANN, A. B.; STONE, L. F. |
Afiliação: |
DAYANNE MEDRADO SILVA, estudante UNI-ANHANGUERA; GISELE CARNEIRO DA SILVA TEIXEIRA, doutoranda UFG; GISELY NUNES BRITO DE MENEZES, estudante UNI-ANHANGUERA; ALEXANDRE BRYAN HEINEMANN, CNPAF; LUIS FERNANDO STONE, CNPAF. |
Título: |
Morfofisiologia de cultivares de feijão com crescimento contrastante. |
Ano de publicação: |
2014 |
Fonte/Imprenta: |
In: CONGRESSO NACIONAL DE PESQUISA DE FEIJÃO, 11., 2014, Londrina. Tecnologias para a sustentabilidade da cultura do feijão: anais. Londrina: IAPAR, 2014. |
ISBN: |
978-85-88184-48-0 |
Idioma: |
Português |
Notas: |
CONAFE |
Conteúdo: |
O objetivo deste estudo foi comparar duas cultivares de feijão, BRS Radiante e Pérola, contrastantes no ciclo e hábito de crescimento por meio de determinantes fisiológicos e do desenvolvimento e crescimento da planta, com a finalidade de suprir informações sobre o desenvolvimento e produtividade do feijoeiro para incrementar o conhecimento morfofisiológico sobre essas cultivares comerciais. |
Thesagro: |
Crescimento; Feijão; Phaseolus vulgaris. |
Categoria do assunto: |
F Plantas e Produtos de Origem Vegetal |
URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/106389/1/134-1.pdf
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Marc: |
LEADER 01132nam a2200217 a 4500 001 1992342 005 2014-08-12 008 2014 bl uuuu u00u1 u #d 020 $a978-85-88184-48-0 100 1 $aSILVA, D. M. 245 $aMorfofisiologia de cultivares de feijão com crescimento contrastante.$h[electronic resource] 260 $aIn: CONGRESSO NACIONAL DE PESQUISA DE FEIJÃO, 11., 2014, Londrina. Tecnologias para a sustentabilidade da cultura do feijão: anais. Londrina: IAPAR$c2014 500 $aCONAFE 520 $aO objetivo deste estudo foi comparar duas cultivares de feijão, BRS Radiante e Pérola, contrastantes no ciclo e hábito de crescimento por meio de determinantes fisiológicos e do desenvolvimento e crescimento da planta, com a finalidade de suprir informações sobre o desenvolvimento e produtividade do feijoeiro para incrementar o conhecimento morfofisiológico sobre essas cultivares comerciais. 650 $aCrescimento 650 $aFeijão 650 $aPhaseolus vulgaris 700 1 $aTEIXEIRA, G. C. da S. 700 1 $aMENEZES, G. N. B. de 700 1 $aHEINEMANN, A. B. 700 1 $aSTONE, L. F.
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Registro original: |
Embrapa Arroz e Feijão (CNPAF) |
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Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
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Registro Completo
Biblioteca(s): |
Embrapa Agroenergia. |
Data corrente: |
01/12/2020 |
Data da última atualização: |
05/02/2021 |
Tipo da produção científica: |
Artigo em Anais de Congresso |
Autoria: |
BARBOSA, M. F.; SOUTO, B. de M.; ARAÚJO, A. de R. B.; ANDRADE, R. V. de; QUIRINO, B. F. |
Afiliação: |
Mateus Florentino Barbosa, Universidade Católica de Brasília; BETULIA DE MORAIS SOUTO, CNPAE; Andrêssa de Rezende Bastos Araújo; Rosangela Vieira de Andrade, Universidade Católica de Brasília; BETANIA FERRAZ QUIRINO, CNPAE. |
Título: |
Expressão heteróloga de uma beta-glicosidase de Chryseobacterium sp. |
Ano de publicação: |
2020 |
Fonte/Imprenta: |
In: ENCONTRO DE PESQUISA E INOVAÇÃO DA EMBRAPA AGROENERGIA, 6., 2020, Brasília, DF. Anais... Brasília, DF: Embrapa, 2020. |
Páginas: |
p. 129-133 |
Descrição Física: |
il. |
Idioma: |
Português |
Conteúdo: |
As enzimas são utilizadas em muitas áreas da indústria para se conseguir, como resultado da reação, um produto específico ou melhorar a qualidade do produto final. As beta-glicosidases são um exemplo disso, possuindo aplicação em diferentes áreas industriais como na indústria alimentícia e na conversão de biomassa, podendo ser usada individualmente ou associada a outras enzimas. No presente estudo uma beta-glicosidase triada do genoma de Chryseobacterium sp. foi nomeada de C-B1, transformada em Escherichia coli TunerDE3 no vetor pET21a(+) e expressa utilizando o método de autoindução. Após a sua expressão, C-B1 foi purificada usando coluna GE His-trap HP 5 mL (GEHealthcare) no sistema de purificação de proteínas ÄKTA Pure, tendo a pureza desta enzima sido comprovada por meio de eletroforese em gel SDS PAGE 12% das frações proteicas coletadas. A fração que continha a proteína pura foi submetida a análise para determinação da concentração proteica usando o Kit BCA ProteinAssay (Pierce) e a atividade enzimática da mesma foi testada nos substratos sintéticos pNPG (p-nitrofenil-beta-D-glucopiranosídeo), pNPalfaG (p-nitrofenil-alfa-d-glucopiranosídeo), pNPC (p-nitrofenil-beta-D-celobiose), pNPX (p-nitrofenil-beta-D-xilopiranosídeo), pNPGal (p-nitrofenil-alfa-glucopyranosídeo), e nos substratos naturais celobiose, maltose, lactose e salicina. C-B1 mostrou atividade em pNPG, pNPX, pNPGal, celobiose e salicina, mostrando sua versatilidade para uso industrial, pois sua atividade indica sua atuação como beta-glicosidase, beta-xilosidase, beta-galactosidase, o que demonstra que a enzima pode ser usada para diferentes processos, para a obtenção de diferentes produtos. MenosAs enzimas são utilizadas em muitas áreas da indústria para se conseguir, como resultado da reação, um produto específico ou melhorar a qualidade do produto final. As beta-glicosidases são um exemplo disso, possuindo aplicação em diferentes áreas industriais como na indústria alimentícia e na conversão de biomassa, podendo ser usada individualmente ou associada a outras enzimas. No presente estudo uma beta-glicosidase triada do genoma de Chryseobacterium sp. foi nomeada de C-B1, transformada em Escherichia coli TunerDE3 no vetor pET21a(+) e expressa utilizando o método de autoindução. Após a sua expressão, C-B1 foi purificada usando coluna GE His-trap HP 5 mL (GEHealthcare) no sistema de purificação de proteínas ÄKTA Pure, tendo a pureza desta enzima sido comprovada por meio de eletroforese em gel SDS PAGE 12% das frações proteicas coletadas. A fração que continha a proteína pura foi submetida a análise para determinação da concentração proteica usando o Kit BCA ProteinAssay (Pierce) e a atividade enzimática da mesma foi testada nos substratos sintéticos pNPG (p-nitrofenil-beta-D-glucopiranosídeo), pNPalfaG (p-nitrofenil-alfa-d-glucopiranosídeo), pNPC (p-nitrofenil-beta-D-celobiose), pNPX (p-nitrofenil-beta-D-xilopiranosídeo), pNPGal (p-nitrofenil-alfa-glucopyranosídeo), e nos substratos naturais celobiose, maltose, lactose e salicina. C-B1 mostrou atividade em pNPG, pNPX, pNPGal, celobiose e salicina, mostrando sua versatilidade para uso industrial, pois sua atividade indic... Mostrar Tudo |
Palavras-Chave: |
Expressão heteróloga; Purificação enzimática. |
Categoria do assunto: |
-- |
URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/220957/1/Expressa771o-hetero769loga-de-um.pdf
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Marc: |
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