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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Clima Temperado. |
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Data corrente: |
05/11/2013 |
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Data da última atualização: |
05/11/2013 |
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Tipo da produção científica: |
Resumo em Anais de Congresso |
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Autoria: |
GONÇALVES, R. da S.; NAVA, D. E.; PEREIRA, H. C.; LISBÔA, H.; GRÜTZMACHER, A. D.; VALGAS, R. A. |
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Afiliação: |
Rafael da S. Gonçalves, UFPEL; DORI EDSON NAVA, CPACT; Helter C. Pereira, UFPEL; Heitor Lisbôa, UFPEL; Anderson D. Grützmacher, UFPEL; RICARDO ALEXANDRE VALGAS, CPACT. |
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Título: |
Biologia e tabela de vida de fertilidade de Aganaspis pelleranoi (Hymenoptera: Figitidae) em larvas de Anastrepha fraterculus e Ceratitis capitata (Diptera: Tephritidae). |
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Ano de publicação: |
2013 |
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Fonte/Imprenta: |
In: SIMPÓSIO DE CONTROLE BIOLÓGICO, 13., 2013, Bonito, MS. Anais... Brasília, DF: Embrapa, 2013. 1 CD-ROM. SICONBIOL. |
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Idioma: |
Português |
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Palavras-Chave: |
Moscas-das-frutas; Parasitoide. |
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Thesagro: |
Controle Biológico. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/91931/1/Dori-Biologia-APORAL14.pdf
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Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Clima Temperado (CPACT) |
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Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
Voltar
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Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Gado de Leite. |
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Data corrente: |
01/12/2022 |
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Data da última atualização: |
01/12/2022 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Periódico Indexado |
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Circulação/Nível: |
C - 0 |
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Autoria: |
MOREIRA, J. S.; OLIVEIRA, J. S.; BEMQUERER, M. P.; MACHADO-DE-ÁVILA, R. A.; SANTOS, D. M.; MATOS, D. C.; MARIA, B. T.; MAGALHÃES, P. P.; FARIAS, L. M. |
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Afiliação: |
JAQUELINE S. MOREIRA, Universidade Federal de Minas Gerais; JAMIL S. OLIVEIRA, Universidade Federal de Minas Gerais; MARCELO PORTO BEMQUERER, CNPGL; RICARDO A. MACHADO-DE-ÁVILA, Universidade do Extremo Sul Catarinense; DANIEL M. SANTOS, Fundação Ezequiel Dias; DESIELLE C. MATOS, Universidade Federal de Minas Gerais; BRUNA T. MARIA, Universidade Federal de Minas Gerais; PAULA P. MAGALHÃES, Universidade Federal de Minas Gerais; LUIZ M. FARIAS, Universidade Federal de Minas Gerais. |
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Título: |
Purification of multifunctional substances active against Shigella sonnei. |
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Ano de publicação: |
2022 |
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Fonte/Imprenta: |
International Journal of Biological and Natural Sciences, v. 2, n. 5, p. 1-15, 2022. |
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Idioma: |
Inglês |
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Conteúdo: |
Shigella is the etiological agent of shigellosis. Antimicrobial peptides and proteins are biologically active substances produced by prokaryotes and eukaryotes that may present antagonistic activity against a wide range of microorganism. In this study, the intracellular extract of a Shigella sonnei isolate was precipitated with 75% ammonium sulfate and purified by sequential chromatography steps using ion exchange, molecular exclusion, and reversed-phase columns. Analysis by mass spectrometry identified three substances with molecular masses of 7.2, 9.2 and 10.7 kDa, active against another Shigella sonnei isolate. The amino acid sequences of the active substances were evaluated with the aid of BLAST - P software. The antagonistic substances were identified, respectively, as 50S ribosomal protein L29 of Escherichia coli, DNA-binding protein HU-beta and ribosome hibernation promoting factor both of Shigella sonnei. Data demonstrated that Shigella sonnei synthesizes three antimicrobial substances that present other classical functions, active against another isolate of the same species. |
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Thesagro: |
Bactéria; Doença; Peptídeo; Proteína; Shigella Sonnei. |
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Categoria do assunto: |
H Saúde e Patologia |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/doc/1149041/1/Purification-of-multifunctional-substances-active-against-Shigella-sonnei.pdf
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Marc: |
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520 $aShigella is the etiological agent of shigellosis. Antimicrobial peptides and proteins are biologically active substances produced by prokaryotes and eukaryotes that may present antagonistic activity against a wide range of microorganism. In this study, the intracellular extract of a Shigella sonnei isolate was precipitated with 75% ammonium sulfate and purified by sequential chromatography steps using ion exchange, molecular exclusion, and reversed-phase columns. Analysis by mass spectrometry identified three substances with molecular masses of 7.2, 9.2 and 10.7 kDa, active against another Shigella sonnei isolate. The amino acid sequences of the active substances were evaluated with the aid of BLAST - P software. The antagonistic substances were identified, respectively, as 50S ribosomal protein L29 of Escherichia coli, DNA-binding protein HU-beta and ribosome hibernation promoting factor both of Shigella sonnei. Data demonstrated that Shigella sonnei synthesizes three antimicrobial substances that present other classical functions, active against another isolate of the same species.
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650 $aShigella Sonnei
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773 $tInternational Journal of Biological and Natural Sciences$gv. 2, n. 5, p. 1-15, 2022.
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Registro original: |
Embrapa Gado de Leite (CNPGL) |
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