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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Semiárido; Embrapa Unidades Centrais. |
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Data corrente: |
31/07/2007 |
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Data da última atualização: |
31/10/2019 |
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Tipo da produção científica: |
Folder/Folheto/Cartilha |
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Autoria: |
SILVA, A. F.; MOREIRA, J. N. |
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Afiliação: |
ALINEAUREA FLORENTINO SILVA, CPATSA; JOSE NILTON MOREIRA, CPATSA. |
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Título: |
Pornunça: aspectos técnicos de produção. |
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Ano de publicação: |
2007 |
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Fonte/Imprenta: |
Petrolina: Embrapa Semi-Árido, 2007. |
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Páginas: |
Np. |
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Descrição Física: |
1 Folder. |
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Idioma: |
Português |
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Conteúdo: |
O trabalho tem como objetivo detalhar os aspectos técnicos relevantes da cultura da pornunça. |
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Palavras-Chave: |
Alimentação animal; Animal feed; Pornunça. |
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Thesagro: |
Armazenamento; Feno; Mandioca; Produtividade; Sistema de Cultivo. |
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Thesaurus Nal: |
Cassava; Hay; Storage. |
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Categoria do assunto: |
--
L Ciência Animal e Produtos de Origem Animal |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/204023/1/Pornunca-aspectos-tecnicos-de-producao0001.pdf
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Marc: |
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520 $aO trabalho tem como objetivo detalhar os aspectos técnicos relevantes da cultura da pornunça.
650 $aCassava
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650 $aSistema de Cultivo
653 $aAlimentação animal
653 $aAnimal feed
653 $aPornunça
700 1 $aMOREIRA, J. N.
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Registro original: |
Embrapa Semiárido (CPATSA) |
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Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
Voltar
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Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Instrumentação. |
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Data corrente: |
24/05/2022 |
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Data da última atualização: |
23/01/2024 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Periódico Indexado |
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Circulação/Nível: |
A - 2 |
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Autoria: |
RIBEIRO, T. S.; SCRAMIN, J. A.; RODRIGUES, J. A. S.; BERNARDES FILHO, R.; COLNAGO, L. A.; FORATO, L. A. |
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Afiliação: |
RUBENS BERNARDES FILHO, CNPDIA; LUIZ ALBERTO COLNAGO, CNPDIA; LUCIMARA APARECIDA FORATO, CNPDIA. |
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Título: |
13C ss-NMR Singular value decomposition and fitting for sorghum proteins conformation elucidation. |
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Ano de publicação: |
2022 |
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Fonte/Imprenta: |
Polímeros, v. 32, n. 1, e2022009, 2022. |
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Páginas: |
6 p. |
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ISSN: |
1678-5169 |
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DOI: |
10.1590/0104-1428.20210082 |
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Idioma: |
Inglês |
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Conteúdo: |
Kafirins, water-insoluble proteins from Sweet Sorghum BR501 grains, have been an alternative to prepare edible coatings for food due to their hydrophobic character. In this work, the secondary structures (SS) content of reduced (SSr) and unreduced (SSu) kafirins were determined by 13C solid-state-NMR spectroscopy using areas of carbonyl peak. The SS elucidate by fitting the signal with the Lorentzian function shows 56% and 59% of α-helix and 40% and 12% of β-sheet structures for SSr and SSu, respectively. The SS also were elucidated by a Singular value decomposition- SVD method shows 55% and 49% of α-helix and 12% and 8% of β-sheet structure for SSr and SSu, respectively. Since SVD does not depend on the operator and has higher correlation coefficients for α-helix (0.96%) and β-sheet (0.91%), it is a reliable method to quantify the SS of insoluble proteins using the 13C NMR signal. |
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Palavras-Chave: |
13C NMR spectroscopy; Kafirin; Secondary structures proteins. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/doc/1143402/1/P-3C-ss-NMR-Singular-value-decomposition-and-fitting-for.pdf
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Marc: |
LEADER 01652naa a2200253 a 4500
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100 1 $aRIBEIRO, T. S.
245 $a13C ss-NMR Singular value decomposition and fitting for sorghum proteins conformation elucidation.$h[electronic resource]
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300 $a6 p.
520 $aKafirins, water-insoluble proteins from Sweet Sorghum BR501 grains, have been an alternative to prepare edible coatings for food due to their hydrophobic character. In this work, the secondary structures (SS) content of reduced (SSr) and unreduced (SSu) kafirins were determined by 13C solid-state-NMR spectroscopy using areas of carbonyl peak. The SS elucidate by fitting the signal with the Lorentzian function shows 56% and 59% of α-helix and 40% and 12% of β-sheet structures for SSr and SSu, respectively. The SS also were elucidated by a Singular value decomposition- SVD method shows 55% and 49% of α-helix and 12% and 8% of β-sheet structure for SSr and SSu, respectively. Since SVD does not depend on the operator and has higher correlation coefficients for α-helix (0.96%) and β-sheet (0.91%), it is a reliable method to quantify the SS of insoluble proteins using the 13C NMR signal.
653 $a13C NMR spectroscopy
653 $aKafirin
653 $aSecondary structures proteins
700 1 $aSCRAMIN, J. A.
700 1 $aRODRIGUES, J. A. S.
700 1 $aBERNARDES FILHO, R.
700 1 $aCOLNAGO, L. A.
700 1 $aFORATO, L. A.
773 $tPolímeros$gv. 32, n. 1, e2022009, 2022.
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Registro original: |
Embrapa Instrumentação (CNPDIA) |
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