| |
|
|
|
Registro Completo |
|
Biblioteca(s): |
Embrapa Trigo. |
|
Data corrente: |
25/01/2017 |
|
Data da última atualização: |
25/01/2017 |
|
Tipo da produção científica: |
Artigo em Anais de Congresso |
|
Autoria: |
DOSSA, A. A.; VIEIRA, V. M.; LUNARDI, L.; SÓ E SILVA, M. |
|
Afiliação: |
ALVARO AUGUSTO DOSSA, CNPT; VLADIRENE MACEDO VIEIRA, CNPT; LISANDRA LUNARDI, CNPT; MARCIO SO E SILVA, CNPT. |
|
Título: |
A transferência de tecnologia em trigo no cerrado - avaliação preliminar de macro-resultados. |
|
Ano de publicação: |
2016 |
|
Fonte/Imprenta: |
In: REUNIÃO DA COMISSÃO BRASILEIRA DE PESQUISA DE TRIGO E TRITICALE, 10., 2016, Londrina. Anais... Londrina: Comissão Brasileira de Pesquisa de Trigo e Triticale, 2016. |
|
Páginas: |
5 p. |
|
Descrição Física: |
1 CD-ROM. |
|
Idioma: |
Português |
|
Thesagro: |
Transferência de Tecnologia. |
|
Categoria do assunto: |
-- |
|
URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/153990/1/ID43909-2016RCBPTT10DOSSA110.pdf
|
|
Marc: |
LEADER 00641nam a2200157 a 4500
001 2061810
005 2017-01-25
008 2016 bl uuuu u00u1 u #d
100 1 $aDOSSA, A. A.
245 $aA transferência de tecnologia em trigo no cerrado - avaliação preliminar de macro-resultados.$h[electronic resource]
260 $aIn: REUNIÃO DA COMISSÃO BRASILEIRA DE PESQUISA DE TRIGO E TRITICALE, 10., 2016, Londrina. Anais... Londrina: Comissão Brasileira de Pesquisa de Trigo e Triticale$c2016
300 $a5 p.$c1 CD-ROM.
650 $aTransferência de Tecnologia
700 1 $aVIEIRA, V. M.
700 1 $aLUNARDI, L.
700 1 $aSÓ E SILVA, M.
Download
Esconder MarcMostrar Marc Completo |
|
Registro original: |
Embrapa Trigo (CNPT) |
|
|
Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
Voltar
|
|
|
 | Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Agroindústria de Alimentos. Para informações adicionais entre em contato com ctaa.biblioteca@embrapa.br. |
Registro Completo
|
Biblioteca(s): |
Embrapa Agroindústria de Alimentos. |
|
Data corrente: |
20/09/2017 |
|
Data da última atualização: |
08/03/2024 |
|
Tipo da produção científica: |
Artigo em Periódico Indexado |
|
Circulação/Nível: |
A - 1 |
|
Autoria: |
SANTOS, M. B.; CARVALHO, C. W. P. de; GARCIA-ROJAS, E. E. |
|
Afiliação: |
MONIQUE BARRETO SANTOS, UNIVERSIDADE FEDERAL RURAL DO RIO DE JANEIRO; CARLOS WANDERLEI PILER DE CARVALHO, CTAA; EDWIN ELARD GARCIA-ROJAS, UNIVERSIDADE FEDERAL FLUMINENSE. |
|
Título: |
Heteroprotein complex formation of bovine serum albumin and lysozyme: Structure and thermal stability. |
|
Ano de publicação: |
2018 |
|
Fonte/Imprenta: |
Food Hydrocolloids, n. 74, p. 267-274, 2018. |
|
Idioma: |
Inglês |
|
Conteúdo: |
The formation of a heteroprotein complex obtained by the interaction of bovine serum albumin (BSA) and lysozyme (Lys) was investigated by pH variation using turbidimetric analysis and zeta potential (ζ) at different protein ratios and NaCl concentrations. The complexes were formed in a pH range between 8.0 and 11.0, with the ratio r = 0.5 at pH 9.0 presenting the highest complexation. The addition of NaCl decreased the interaction at concentrations of 10 mM. The complex formation occurred between the isoelectric points (pI) of the proteins, close to a balance of charges, mainly by electrostatic interactions with some participation of hydrogen bonds. Differential scanning calorimetry suggested that the interaction gave rise to a new biopolymer due to the formation of a single denaturation point at 67 °C. The structures formed had an average size of ∼1.7 μm, well above that of the isolated proteins, and microscopic analysis revealed that the complexes had a globular structure. BSA/Lys complexes may be a potential bioactive encapsulating agent and may be used as a food ingredient. |
|
Palavras-Chave: |
Coacervation; Differential scanning; Electrostatic interaction; Globular proteins; Microencapsulating. |
|
Thesaurus NAL: |
calorimetry. |
|
Categoria do assunto: |
X Pesquisa, Tecnologia e Engenharia |
|
Marc: |
LEADER 01772naa a2200217 a 4500
001 2075911
005 2024-03-08
008 2018 bl uuuu u00u1 u #d
100 1 $aSANTOS, M. B.
245 $aHeteroprotein complex formation of bovine serum albumin and lysozyme$bStructure and thermal stability.$h[electronic resource]
260 $c2018
520 $aThe formation of a heteroprotein complex obtained by the interaction of bovine serum albumin (BSA) and lysozyme (Lys) was investigated by pH variation using turbidimetric analysis and zeta potential (ζ) at different protein ratios and NaCl concentrations. The complexes were formed in a pH range between 8.0 and 11.0, with the ratio r = 0.5 at pH 9.0 presenting the highest complexation. The addition of NaCl decreased the interaction at concentrations of 10 mM. The complex formation occurred between the isoelectric points (pI) of the proteins, close to a balance of charges, mainly by electrostatic interactions with some participation of hydrogen bonds. Differential scanning calorimetry suggested that the interaction gave rise to a new biopolymer due to the formation of a single denaturation point at 67 °C. The structures formed had an average size of ∼1.7 μm, well above that of the isolated proteins, and microscopic analysis revealed that the complexes had a globular structure. BSA/Lys complexes may be a potential bioactive encapsulating agent and may be used as a food ingredient.
650 $acalorimetry
653 $aCoacervation
653 $aDifferential scanning
653 $aElectrostatic interaction
653 $aGlobular proteins
653 $aMicroencapsulating
700 1 $aCARVALHO, C. W. P. de
700 1 $aGARCIA-ROJAS, E. E.
773 $tFood Hydrocolloids$gn. 74, p. 267-274, 2018.
Download
Esconder MarcMostrar Marc Completo |
|
Registro original: |
Embrapa Agroindústria de Alimentos (CTAA) |
|
|
Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
Fechar
|
| Expressão de busca inválida. Verifique!!! |
|
|
