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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. |
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Data corrente: |
21/01/2008 |
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Data da última atualização: |
10/07/2008 |
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Tipo da produção científica: |
Resumo em Anais de Congresso |
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Autoria: |
SOUZA, C. A.; PAIVA, S. R.; FARIA, A. D.; MCMANUS, C.; OLIVEIRA, A. A.; GRATTAPAGLIA, D.; CASTRO, S. T. C.; EGITO, A. A.; ALBUQUERQUE, M. S. M.; MARIANTE, A. S. |
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Título: |
Diversidade genética de 23 locos STRs em cinco populações de ovinos da raça Santa Inês. |
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Ano de publicação: |
2006 |
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Fonte/Imprenta: |
In: ENCONTRO DO TALENTO ESTUDANTIL DA EMBRAPA RECURSOS GENÉTICOS E BIOTECNOLOGIA, 11., 2006, Brasília, DF. Anais: resumos dos trabalhos. Brasília, DF: Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia, 2006. |
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Páginas: |
p. 184. |
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Idioma: |
Português |
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Palavras-Chave: |
Caracterização; Recursos genéticos. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/CENARGEN/28736/1/tales2006.pdf
https://www.cenargen.embrapa.br/publica/talento/tales2006.pdf
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Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia (CENARGEN) |
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Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
Voltar
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Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Caprinos e Ovinos. |
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Data corrente: |
30/04/2018 |
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Data da última atualização: |
10/01/2019 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Periódico Indexado |
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Circulação/Nível: |
A - 2 |
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Autoria: |
JULIÃO, M. M. S.; OLIVEIRA, S. T.; ANDRADE, L. B. S.; FIGUEIREDO, M. F.; SALLES, H. O. |
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Afiliação: |
Universidade Estadual Vale do Acaraú (UVA) - Sobral, CE, Brazil.; HEVILA OLIVEIRA SALLES, CNPC. |
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Título: |
Partial purification and thermal stability of two peroxidases from Pithecellobium dulce (Roxb.) Benth. Aril. |
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Ano de publicação: |
2016 |
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Fonte/Imprenta: |
Revista Virtual de Química, v. 8, n. 2, p. 1913-1923, nov./dez. 2016. |
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Idioma: |
Inglês |
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Notas: |
[HEVILA OLIVEIRA SALLES FIGUEIREDO]. |
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Conteúdo: |
Abstract: Two peroxidase (POX) forms, named PdPI and PdPII, were partially purified from the Pithecellobium dulce aril, using ammonium sulfate precipitation and anion exchange chromatography. Zymography of the proteins obtained after precipitation in the range of 60-90% ammonium sulfate (F6090 fraction) showed two bands with peroxidase activity. In DE-52 cellulose column, the peroxidase activity was detected in unadsorbed peak (PdPI) and adsorbed peak eluted with 0.2 mol L-1 NaCl (PdPII) suggesting that PdPI (~114 KDa) and PdPII (~77 KDa) are basic and acidic proteins, respectively, being PdPI stable at 80 ºC. This is the first report of partial purification of POX from P. dulce aril, indicating that this species may be a new source of enzymes for use in biosensors and other biotechnological applications. [Purificação Parcial e Estabilidade Térmica de Duas Peroxidases Extraídas de Arilos de Pithecellobium dulce (Roxb.) Benth]. Resumo: Duas formas de peroxidase (POX), denominadas PdPI e PdPII, foram parcialmente purificadas de arilos de Pithecellobium dulce, utilizando precipitação com sulfato de amônio e cromatografia de troca iônica. O zimograma das proteínas obtidas após precipitação com sulfato de amônio na faixa de 60 a 90% de saturação (fração F6090), mostrou duas bandas com atividade peroxidásica. Na coluna de celulose DE-52, a atividade peroxidásica foi detectada nos picos não adsorvido (PdPI) e adsorvido (PdPII) eluído com NaCl 0,2 mol L-1, sugerindo que a PdPI (~114 KDa) e a PdPII (~77 KDa) são proteínas básicas e ácidas, respectivamente, sendo a PdPI estável a 80 ºC. Este é o primeiro relato de purificação parcial de POX obtida de arilos de P. dulce, indicando que esta espécie pode ser uma nova fonte de enzimas para utilização em biossensores e outras aplicações biotecnológicas. MenosAbstract: Two peroxidase (POX) forms, named PdPI and PdPII, were partially purified from the Pithecellobium dulce aril, using ammonium sulfate precipitation and anion exchange chromatography. Zymography of the proteins obtained after precipitation in the range of 60-90% ammonium sulfate (F6090 fraction) showed two bands with peroxidase activity. In DE-52 cellulose column, the peroxidase activity was detected in unadsorbed peak (PdPI) and adsorbed peak eluted with 0.2 mol L-1 NaCl (PdPII) suggesting that PdPI (~114 KDa) and PdPII (~77 KDa) are basic and acidic proteins, respectively, being PdPI stable at 80 ºC. This is the first report of partial purification of POX from P. dulce aril, indicating that this species may be a new source of enzymes for use in biosensors and other biotechnological applications. [Purificação Parcial e Estabilidade Térmica de Duas Peroxidases Extraídas de Arilos de Pithecellobium dulce (Roxb.) Benth]. Resumo: Duas formas de peroxidase (POX), denominadas PdPI e PdPII, foram parcialmente purificadas de arilos de Pithecellobium dulce, utilizando precipitação com sulfato de amônio e cromatografia de troca iônica. O zimograma das proteínas obtidas após precipitação com sulfato de amônio na faixa de 60 a 90% de saturação (fração F6090), mostrou duas bandas com atividade peroxidásica. Na coluna de celulose DE-52, a atividade peroxidásica foi detectada nos picos não adsorvido (PdPI) e adsorvido (PdPII) eluído com NaCl 0,2 mol L-1, sugerindo que a PdPI (~114... Mostrar Tudo |
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Palavras-Chave: |
Atividade peroxidásica; Biossensor; Zimograma. |
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Thesagro: |
Enzima. |
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Thesaurus NAL: |
Biosensors; Pithecellobium dulce. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/176132/1/CNPC-2016-Partial.pdf
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Marc: |
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Embrapa Caprinos e Ovinos (CNPC) |
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