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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Pecuária Sudeste. |
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Data corrente: |
13/11/2006 |
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Data da última atualização: |
02/07/2021 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Anais de Congresso / Nota Técnica |
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Autoria: |
SANTOS, P. M.; PROVAZI, M.; SOUZA, G. B. de. |
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Título: |
Atividade de protease em folhas de capim-Tanzânia. |
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Ano de publicação: |
2006 |
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Fonte/Imprenta: |
In: REUNIÃO ANUAL DA SOCIEDADE BRASILEIRA DE ZOOTECNIA, 43., 2006, João Pessoa. Produção animal em biomas tropicais: anais. João Pessoa: SBZ: UFPB, 2006. |
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Páginas: |
4 f. |
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Descrição Física: |
1 CD-ROM. |
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Idioma: |
Português |
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Conteúdo: |
A determinação da atividade proteolítica de enzimas pode contribuir para o entendimento das relações entre fontes e drenos e dos mecanismos de resposta das plantas às condições de estresse. O objetivo desse trabalho foi caracterizar a atividade de enzimas proteolíticas em folhas de capim-tanzânia. O experimento foi desenvolvido em casa-de-vegetação na Embrapa Pecuária Sudeste (22°01' S; 47°53' W). O delineamento experimental foi de blocos ao acaso com oito tratamentos (O, 1,2,3,5,7,14 e 21 dias após a desfolha) e três repetições. Logo após a desfolha, as duas folhas mais novas completamente expandidas dos perfilhos foram identificadas. Durante as coletas, as folhas identificadas foram separadas e armazenadas a -800C. A atividade das proteases foi determinada utilizando-se a azocaseína como substrato. Não houve efeito do tempo após a desfolha sobre a atividade de proteases nas folhas (variação de 0,009 a 0,014 unidades/mg de massa fresca). A concentração de proteína, por outro lado, decresceu ao longo das coletas. A atividade específica das proteases aumentou a partir do sétimo dia após a desfolha, chegando a 4,342 unidades/mg de proteína na última coleta. Concluiu-se que a atividade proteolítica em folhas expandidas de capim-tanzânia não representa o curso de degradação de proteínas e que a atividade específica das proteases aumenta ao longo do processo de senescência foliar. |
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Palavras-Chave: |
Enzimas. |
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Thesagro: |
Panicum Maximum; Proteína; Senescência. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/CPPSE/16497/1/PROCIPMS2006.000119.pdf
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Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Pecuária Sudeste (CPPSE) |
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Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
Voltar
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Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia; Embrapa Soja. |
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Data corrente: |
01/03/2011 |
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Data da última atualização: |
14/02/2023 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Periódico Indexado |
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Circulação/Nível: |
A - 2 |
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Autoria: |
VASCONCELOS, E. A. R.; SANTANA, C. G.; GODOY, C. V.; SEIXAS, C. D. S.; SILVA, M. S.; MOREIRA, L. R. S.; OLIVEIRA-NETO, O. B.; PRICE, D.; FITCHES, E.; FERREIRA FILHO, E. X.; MEHTA, A.; GATEHOUSE, J. A.; GROSSI-DE-SA, M. F. |
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Afiliação: |
ERICO A. R. VASCONCELOS, Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia; CELSO G. SANTANA, Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia; CLAUDIA VIEIRA GODOY, CNPSO; CLAUDINE DINALI SANTOS SEIXAS, CNPSO; MARILIA SANTOS SILVA, CPAC; LEONORA R. S. MOREIRA, UNB; OSMUNDO B. OLIVEIRA-NETO, Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia; DANIEL PRICE, Durham University; ELAINE FITCHES, Durham University; EDIVALDO XIMENES FERREIRA FILHO, UNB; ANGELA MEHTA DOS REIS, CENARGEN; JOHN A. GATEHOUSE, Durham University; MARIA FATIMA GROSSI DE SA, CENARGEN. |
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Título: |
A new chitinase-like xylanase inhibitor protein (XIP) from coffee (Coffea arabica) affects Soybean Asian rust (Phakopsora pachyrhizi) spore germination. |
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Ano de publicação: |
2011 |
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Fonte/Imprenta: |
BMC Biotechnology, v. 11, 2011. |
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Idioma: |
Inglês |
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Notas: |
Disponível em:Acesso em: 1 mar. 2011. |
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Conteúdo: |
Background: Asian rust (Phakopsora pachyrhizi) is a common disease in Brazilian soybean fields and it is difficult to control. To identify a biochemical candidate with potential to combat this disease, a new chitinase-like xylanase inhibitor protein (XIP) from coffee (Coffea arabica) (CaclXIP) leaves was cloned into the pGAPZa-B vector for expression in Pichia pastoris. Results: A cDNA encoding a chitinase-like xylanase inhibitor protein (XIP) from coffee (Coffea arabica) (CaclXIP), was isolated from leaves. The amino acid sequence predicts a (b/a)8 topology common to Class III Chitinases (glycoside hydrolase family 18 proteins; GH18), and shares similarity with other GH18 members, although it lacks the glutamic acid residue essential for catalysis, which is replaced by glutamine. CaclXIP was expressed as a recombinant protein in Pichia pastoris. Enzymatic assay showed that purified recombinant CaclXIP had only residual chitinolytic activity. However, it inhibited xylanases from Acrophialophora nainiana by approx. 60% when present at 12:1 (w/w) enzyme:inhibitor ratio. Additionally, CaclXIP at 1.5 ?g/?L inhibited the germination of spores of Phakopsora pachyrhizi by 45%. Conclusions: Our data suggests that CaclXIP belongs to a class of naturally inactive chitinases that have evolved to act in plant cell defence as xylanase inhibitors. Its role on inhibiting germination of fungal spores makes it an eligible candidate gene for the control of Asian rust. |
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Thesagro: |
Doença de planta; Soja. |
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Thesaurus NAL: |
Plant diseases and disorders; Soybeans. |
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Categoria do assunto: |
F Plantas e Produtos de Origem Vegetal |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/28883/1/a-new-chitinase-like-xylanase-inhibitor.pdf
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Marc: |
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700 1 $aGATEHOUSE, J. A.
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Registro original: |
Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia (CENARGEN) |
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