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| Registros recuperados : 2 | |
| 1. |  | PEREIRA, P. F. V.; ROMÃO, F. T. N. A. M.; PENZETI, E. M.; SANCHES, J. F. Z.; CURTI, J. M.; FLAIBAN, K. K. M.; LISBÔA, J. A. N. Importância da transfaunação no tratamento da acidose láctica ruminal aguda induzida em cabras e ovelhas. Pesquisa Veterinária Brasileira, Rio de Janeiro, v. 38, n. 4, p. 670-678, abril 2018 Título em inglês: Value of transfaunation for the treatment of induced ruminal lactic acidosis in goats and sheep.| Biblioteca(s): Embrapa Unidades Centrais. |
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| 2. | | ROMANELLI, P. R.; MATOS, A. M. R. N. DE; FERREIRA, F. P.; CALDART, E. T.; CARMO, J. L. M. DO; SANTOS, N. G. DOS; SILVA, N. R. DA; LOEFFLER, B. B.; SANCHES, J. F. Z.; ROMANELLI, M. S.; MINHO, A. P.; CAVALCANTE, A. C. R.; PIERRE, E. J.; SOBEZAK, C. C.; FREIRE, R. L.; BREGANÓ, R. M.; NAVARRO, I. T. Anti-Toxoplasma gondii and anti-Neospora caninum antibodies in sheep from Paraná state, South Brazil: prevalence and associated factors. Revista Brasileira de Parasitologia Veterinária, v.30, n.1, 2021, e023220. 9 p.| Biblioteca(s): Embrapa Caprinos e Ovinos; Embrapa Pecuária Sudeste. |
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| Registros recuperados : 2 | |
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Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Agroenergia. |
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Data corrente: |
07/12/2020 |
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Data da última atualização: |
07/12/2020 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Anais de Congresso |
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Autoria: |
SOUZA, A. A.; ANASTÁCIO, G. S.; VIDAL, J. F. D.; GONCALVES, S. B.; SALUM, T. F. C.; DAMASO, M. C. T. |
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Afiliação: |
Amanda Araújo Souza; Gisele Soares Anastácio; Julia Freitas Daltro Vidal; SILVIA BELEM GONCALVES, CNPAE; THAIS FABIANA CHAN SALUM, CNPAE; MONICA CARAMEZ TRICHES DAMASO, CNPAE. |
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Título: |
Produção de uma xilanase fúngica por Komagataella phaffii em biorreator. |
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Ano de publicação: |
2020 |
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Fonte/Imprenta: |
In: ENCONTRO DE PESQUISA E INOVAÇÃO DA EMBRAPA AGROENERGIA, 6., 2020, Brasília, DF. Anais... Brasília, DF: Embrapa, 2020. |
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Páginas: |
p. 209-214 |
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Descrição Física: |
il. |
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Idioma: |
Português |
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Conteúdo: |
As xilanases são enzimas que hidrolisam ligações Beta-14 presentes na hemicelulose que compõe a parede celular vegetal. Essas enzimas são produzidas por bactérias, fungos e plantas. Por apresentarem diversas aplicações, como na fabricação de pães, na indústria farmacêutica, na fabricação de celulose e na geração de biocombustíveis, o objetivo desse trabalho foi escalonar a produção de uma xilanase de origem fúngica (F43 GH 10-03) por Komagataella phaffii em biorreatores para futura aplicação biotecnológica. Os cultivos foram realizados com fluxo de ar entre 0,1 a 4,0 vvm, pO2 fixado em 25%, os inóculos com densidade ótica a 600 nm iniciais fixadas em 2, 4 e 6 e temperatura de 30°C. Após fase de crescimento celular, foi estabelecida uma alimentação com glicose 50% (m/v) (fluxo de 4 g/L/h). Incialmente, a xilanase foi produzida em frascos apresentando atividade de 1,5 UI/mL entre 24 a 72 h de cultivo. A produção da xilanase em biorreator realizada em três condições com DO600 inicial fixada em 2, 4 e 6 mostrou que todos os cultivos apresentaram atividade de xilanase a partir de 14,5 h, com secreção de xilanase ascendente, com atividade variando entre 12 e 23 UI/mL, e a DO600 variando entre 197 e 234, com produção de proteínas totais entre 0,26 e 0,48 g/L. A análise por eletroforese mostrou uma banda de 55 kDa correspondendo à xilanase F43 GH 10-03. Dos três cultivos realizados, a estratégia com DO600 inicial fixada em 4 apresentou a maior atividade específica (70,7 UI/mg de proteína). Essa condição pode ser utilizada para o início de estudos de otimização de produção dessa enzima em biorreator. MenosAs xilanases são enzimas que hidrolisam ligações Beta-14 presentes na hemicelulose que compõe a parede celular vegetal. Essas enzimas são produzidas por bactérias, fungos e plantas. Por apresentarem diversas aplicações, como na fabricação de pães, na indústria farmacêutica, na fabricação de celulose e na geração de biocombustíveis, o objetivo desse trabalho foi escalonar a produção de uma xilanase de origem fúngica (F43 GH 10-03) por Komagataella phaffii em biorreatores para futura aplicação biotecnológica. Os cultivos foram realizados com fluxo de ar entre 0,1 a 4,0 vvm, pO2 fixado em 25%, os inóculos com densidade ótica a 600 nm iniciais fixadas em 2, 4 e 6 e temperatura de 30°C. Após fase de crescimento celular, foi estabelecida uma alimentação com glicose 50% (m/v) (fluxo de 4 g/L/h). Incialmente, a xilanase foi produzida em frascos apresentando atividade de 1,5 UI/mL entre 24 a 72 h de cultivo. A produção da xilanase em biorreator realizada em três condições com DO600 inicial fixada em 2, 4 e 6 mostrou que todos os cultivos apresentaram atividade de xilanase a partir de 14,5 h, com secreção de xilanase ascendente, com atividade variando entre 12 e 23 UI/mL, e a DO600 variando entre 197 e 234, com produção de proteínas totais entre 0,26 e 0,48 g/L. A análise por eletroforese mostrou uma banda de 55 kDa correspondendo à xilanase F43 GH 10-03. Dos três cultivos realizados, a estratégia com DO600 inicial fixada em 4 apresentou a maior atividade específica (70,7 UI/mg de pro... Mostrar Tudo |
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Palavras-Chave: |
Biorreatores; Komagataella phaffii; Xilanase. |
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Thesaurus NAL: |
Bioreactors; Xylanases. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/218842/1/Produc807a771o-de-uma-xilanase-2020.pdf
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Marc: |
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520 $aAs xilanases são enzimas que hidrolisam ligações Beta-14 presentes na hemicelulose que compõe a parede celular vegetal. Essas enzimas são produzidas por bactérias, fungos e plantas. Por apresentarem diversas aplicações, como na fabricação de pães, na indústria farmacêutica, na fabricação de celulose e na geração de biocombustíveis, o objetivo desse trabalho foi escalonar a produção de uma xilanase de origem fúngica (F43 GH 10-03) por Komagataella phaffii em biorreatores para futura aplicação biotecnológica. Os cultivos foram realizados com fluxo de ar entre 0,1 a 4,0 vvm, pO2 fixado em 25%, os inóculos com densidade ótica a 600 nm iniciais fixadas em 2, 4 e 6 e temperatura de 30°C. Após fase de crescimento celular, foi estabelecida uma alimentação com glicose 50% (m/v) (fluxo de 4 g/L/h). Incialmente, a xilanase foi produzida em frascos apresentando atividade de 1,5 UI/mL entre 24 a 72 h de cultivo. A produção da xilanase em biorreator realizada em três condições com DO600 inicial fixada em 2, 4 e 6 mostrou que todos os cultivos apresentaram atividade de xilanase a partir de 14,5 h, com secreção de xilanase ascendente, com atividade variando entre 12 e 23 UI/mL, e a DO600 variando entre 197 e 234, com produção de proteínas totais entre 0,26 e 0,48 g/L. A análise por eletroforese mostrou uma banda de 55 kDa correspondendo à xilanase F43 GH 10-03. Dos três cultivos realizados, a estratégia com DO600 inicial fixada em 4 apresentou a maior atividade específica (70,7 UI/mg de proteína). Essa condição pode ser utilizada para o início de estudos de otimização de produção dessa enzima em biorreator.
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Embrapa Agroenergia (CNPAE) |
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