| |
|
|
| Registros recuperados : 4 | |
| Registros recuperados : 4 | |
|
|
|
Registro Completo
|
Biblioteca(s): |
Embrapa Agroindústria de Alimentos. |
|
Data corrente: |
12/11/2018 |
|
Data da última atualização: |
06/06/2023 |
|
Tipo da produção científica: |
Artigo em Anais de Congresso |
|
Autoria: |
TAVARES, H. G.; TERZI, S. da C.; SOUZA, E. F. de; GOTTSCHALK, L. M. F.; PENHA, E. das M.; BRIGIDA, A. I. S. |
|
Afiliação: |
H. G. Tavares, UEZO; SELMA DA COSTA TERZI, CTAA; ERIKA FRAGA DE SOUZA, CTAA; LEDA MARIA FORTES GOTTSCHALK, CTAA; EDMAR DAS MERCES PENHA, CTAA; ANA IRAIDY SANTA BRIGIDA, CNPAT. |
|
Título: |
Caracterização de lipase de aspergillus niger C E 11t53a14 imobilizadas em octil sepharose. |
|
Ano de publicação: |
2018 |
|
Fonte/Imprenta: |
In: CONGRESSO BRASILEIRO DE ENGENHARIA QUÍMICA, 22; ENCONTRO BRASILEIRO SOBRE ENSINO DE ENGENHARIA QUIMICA, 17., São Paulo, 2018. |
|
Páginas: |
4 p. |
|
Idioma: |
Português |
|
Notas: |
COBEQ, ENBEQ. 27 a 28 de setembro de 2018. |
|
Conteúdo: |
O presente trabalho teve como objetivo obter e caracterizar lipases de Aspergillus niger C e 11T53A14 imobilizadas em suporte octil sepharose. Utilizando p-nitrofenil laurato como substrato, foram avaliados o pH ótimo de reação, especificidade frente a p-nitrofenil esteres e estabilidade operacional. A lipase de A. niger C imobilizada só apresentou atividade para pH 7 e 8, teve maior afinidade para C4 e perdeu 80% da atividade inicial após o 5° ciclo. Quanto a lipase de A. niger 11T53A14 imobilizada esta só apresentou atividade para pH 7 e 8 tendo sido influenciada pelo tipo de tampão usado, mostrou perfil similar ao da enzima livre para os p-nitrofenil esteres estudados e perdeu 100% da atividade inicial após o 5° ciclo. |
|
Thesagro: |
Atividade Enzimática. |
|
Categoria do assunto: |
-- |
|
URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/185793/1/Tavares-et-al-2018-Octil-vf-Copy.pdf
|
|
Marc: |
LEADER 01477nam a2200205 a 4500
001 2099146
005 2023-06-06
008 2018 bl uuuu u00u1 u #d
100 1 $aTAVARES, H. G.
245 $aCaracterização de lipase de aspergillus niger C E 11t53a14 imobilizadas em octil sepharose.$h[electronic resource]
260 $aIn: CONGRESSO BRASILEIRO DE ENGENHARIA QUÍMICA, 22; ENCONTRO BRASILEIRO SOBRE ENSINO DE ENGENHARIA QUIMICA, 17., São Paulo$c2018
300 $a4 p.
500 $aCOBEQ, ENBEQ. 27 a 28 de setembro de 2018.
520 $aO presente trabalho teve como objetivo obter e caracterizar lipases de Aspergillus niger C e 11T53A14 imobilizadas em suporte octil sepharose. Utilizando p-nitrofenil laurato como substrato, foram avaliados o pH ótimo de reação, especificidade frente a p-nitrofenil esteres e estabilidade operacional. A lipase de A. niger C imobilizada só apresentou atividade para pH 7 e 8, teve maior afinidade para C4 e perdeu 80% da atividade inicial após o 5° ciclo. Quanto a lipase de A. niger 11T53A14 imobilizada esta só apresentou atividade para pH 7 e 8 tendo sido influenciada pelo tipo de tampão usado, mostrou perfil similar ao da enzima livre para os p-nitrofenil esteres estudados e perdeu 100% da atividade inicial após o 5° ciclo.
650 $aAtividade Enzimática
700 1 $aTERZI, S. da C.
700 1 $aSOUZA, E. F. de
700 1 $aGOTTSCHALK, L. M. F.
700 1 $aPENHA, E. das M.
700 1 $aBRIGIDA, A. I. S.
Download
Esconder MarcMostrar Marc Completo |
|
Registro original: |
Embrapa Agroindústria de Alimentos (CTAA) |
|
|
Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
Fechar
|
| Expressão de busca inválida. Verifique!!! |
|
|
