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BDPA - Bases de Dados da Pesquisa Agropecuária Embrapa
 






Registro Completo
Biblioteca(s):  Embrapa Amazônia Oriental.
Data corrente:  25/08/2016
Data da última atualização:  16/01/2023
Tipo da produção científica:  Orientação de Tese de Pós-Graduação
Autoria:  PRAZERES, I. C. dos.
Afiliação:  ISADORA CORDEIRO DOS PRAZERES.
Título:  Elaboração de barra multicomponente a base de farinha de tapioca, castanha do brasil e frutas regionais.
Ano de publicação:  2015
Fonte/Imprenta:  2015.
Páginas:  91 f.
Idioma:  Português
Notas:  Dissertação (Mestrado em Ciência e Tecnologia de Alimentos) - Universidade Federal do Pará, Belém, PA. Orientadora: Ana Vânia Carvalho, Embrapa Amazônia Oriental; Co-orientadora: Alessandra Ferraiolo N. Domingues, Embrapa Amazônia Oriental.
Conteúdo:  Barras multicomponentes são alimentos práticos que podem ser consumidos em vários lugares por diversas pessoas, representando fontes de carboidratos, lipídios, proteínas e fibras. O objetivo deste trabalho foi desenvolver e avaliar os parâmetros físico-químicos, microbiológicos e sensoriais de barras multicomponentes à base de farinha de tapioca, castanha-do-brasil e polpa de açaí ou cupuaçu. A formulação foi definida considerando a melhor coesão entre os ingredientes, as quais foram preparadas nos sabores cupuaçu e açaí. As barras multicomponentes desenvolvidas foram analisadas com relação às características física, físico-química, microbiológica e sensorial e estimativa de vida de prateleira. Com relação à composição química, as barras multicomponentes apresentaram em média 17% de lipídios, 3% de proteínas, 1,0% de fibras e 65% de carboidratos. As barras multicomponentes apresentaram valores inferiores a 0,6 de atividade de água, possuindo portanto estabilidade microbiológica. Com relação a caracterização física das barras multicomponentes, as análises de textura instrumental apresentaram valores que variaram conforme o teste executado, porém compatíveis com a estrutura heterogênea das barras. Para a análise sensorial observou-se que as barras avaliadas obtiveram elevadas médias de aceitação, com notas situadas entre as categorias ?gostei ligeiramente? e ?gostei muito?, resultado comprovado pelo índice de aceitação de 75%. Na estimativa de vida de prateleira, somente a ati... Mostrar Tudo
Palavras-Chave:  Alimentação humana; Castanha-do-brasil; Farinha de tapioca.
Thesagro:  Castanha do Para; Fruta Tropical.
Categoria do assunto:  Q Alimentos e Nutrição Humana
URL:  https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/172783/1/Isadora-Cordeiro.pdf
Marc:  Mostrar Marc Completo
Registro original:  Embrapa Amazônia Oriental (CPATU)
Biblioteca ID Origem Tipo/Formato Classificação Cutter Registro Volume Status URL
CPATU52487 - 1UPATS - PP2015/049PRA2015/049
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Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Milho e Sorgo. Para informações adicionais entre em contato com cnpms.biblioteca@embrapa.br.

Registro Completo

Biblioteca(s):  Embrapa Milho e Sorgo.
Data corrente:  01/12/2016
Data da última atualização:  01/12/2016
Tipo da produção científica:  Artigo em Periódico Indexado
Circulação/Nível:  B - 1
Autoria:  GIUSEPPE, P. O. de; SANTOS, M. L. dos; SOUSA, S. M. de; KOCH, K. E.; YUNES, J. A.; APARICIO, R.; MURAKAMI, M. T.
Afiliação:  Priscila Oliveira de Giuseppe, Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais - CNPEM; Marcelo Leite dos Santos, Universidade de Campinas; SYLVIA MORAIS DE SOUSA TINOCO, CNPMS; Karen E. Koch, Universidade da Florida; José Andrés Yunes, Universidade de Campinas; Ricardo Aparicio, Universidade de Campinas; Mario Tyago Murakami, Centro Nacional de Pesquisa em Energia e Materiais - CNPEM.
Título:  A comparative structural analysis reveals distinctive features of cofactor binding and substrate specificity in plant aldo-keto reductases.
Ano de publicação:  2016
Fonte/Imprenta:  Biochemical and Biophysical Research Communications, v. 474, p. 696-701, 2016.
DOI:  10.1016/j.bbrc.2016.05.011
Idioma:  Inglês
Conteúdo:  Plant aldo-keto reductases of the AKR4C subfamily play key roles during stress and are attractive targets for developing stress-tolerant crops. However, these AKR4Cs show little to no activity with previouslyenvisioned sugar substrates. We hypothesized a structural basis for the distinctive cofactor binding and substrate specificity of these plant enzymes. To test this, we solved the crystal structure of a novel AKR4C subfamily member, the AKR4C7 from maize, in the apo form and in complex with NADPþ. The binary complex revealed an intermediate state of cofactor binding that preceded closure of Loop B, and also indicated that conformational changes upon substrate binding are required to induce a catalyticallyfavorable conformation of the active-site pocket. Comparative structural analyses of homologues (AKR1B1, AKR4C8 and AKR4C9) showed that evolutionary redesign of plant AKR4Cs weakened interactions that stabilize the closed conformation of Loop B. This in turn decreased cofactor affinity and altered configuration of the substrate-binding site. We propose that these structural modifications contribute to impairment of sugar reductase activity in favor of other substrates in the plant AKR4C subgroup, and that catalysis involves a three-step process relevant to other AKRs.
Thesagro:  Enzima; Reductase.
Categoria do assunto:  S Ciências Biológicas
Marc:  Mostrar Marc Completo
Registro original:  Embrapa Milho e Sorgo (CNPMS)
Biblioteca ID Origem Tipo/Formato Classificação Cutter Registro Volume Status
CNPMS27490 - 1UPCAP - DD
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