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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Uva e Vinho. |
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Data corrente: |
06/01/2017 |
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Data da última atualização: |
19/05/2020 |
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Tipo da produção científica: |
Capítulo em Livro Técnico-Científico |
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Autoria: |
SILVEIRA, S. V. da; HOFFMANN, A.; GARRIDO, L. da R.; ZANUS, M. C.; LOPES, P. R. C.; FELIPPETO, J.; BOTTEGA, L.; COELHO, P.; TAFFAREL, J. C.; MELO, G. W. B. de; PEREIRA, G. E.; GUERRA, C. C.; BOTTON, M.; GEBLER, L.; RUFATO, A. de R.; BIASOTO, A. C. T.; MIELE, A.; CONCEIÇÃO, M. A. F.; SOUZA, R. T. de. |
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Afiliação: |
SAMAR VELHO DA SILVEIRA, CNPUV; ALEXANDRE HOFFMANN, CNPUV; LUCAS DA RESSURREICAO GARRIDO, CNPUV; MAURO CELSO ZANUS, CNPUV; PAULO ROBERTO COELHO LOPES, CPATSA; João Felippeto; Leocir Bottega; Patrícia Coelho; JOAO CARLOS TAFFAREL, CNPUV; GEORGE WELLINGTON BASTOS DE MELO, CNPUV; GIULIANO ELIAS PEREIRA, CNPUV; CELITO CRIVELLARO GUERRA, CNPUV; MARCOS BOTTON, CNPUV; LUCIANO GEBLER, CNPUV; ANDREA DE ROSSI RUFATO, CNPUV; ALINE TELLES BIASOTO MARQUES, CPATSA; ALBERTO MIELE, CNPUV; MARCO ANTONIO FONSECA CONCEICAO, CNPUV; REGINALDO TEODORO DE SOUZA, CNPUV. |
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Título: |
Normas técnicas da produção de uva para processamento - vinho e suco. |
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Ano de publicação: |
2016 |
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Fonte/Imprenta: |
IN: SILVEIRA, S. V. da; GARRIDO, L. da R.; HOFFMANN, A. (Ed.). Produção integrada de uva para processamento: bases para a adoção da produção integrada. Bento Gonçalves, RS: Embrapa Uva e Vinho, 2015. v. 1, p. 15-38. |
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Idioma: |
Português |
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Conteúdo: |
Neste capítulo, apresenta-se a versão atualizada das Normas Técnicas da Produção Integrada de Uva Para Processamento (PIUP), elaboradas dentro do Projeto da PIUP, pelos pesquisadores da Embrapa e com a participação efetiva do setor produtivo. No primeiro semestre do ano de 2010 foi obtida a primeira versão das Normas da PIUP, as quais foram apresentadas ao setor vitivinícola em encontro realizado nas dependências da Embrapa Uva e Vinho e, em seguida, colocadas na página da instituição para discussão e participação do setor. |
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Palavras-Chave: |
Dtqproducaointegrada; Normas técnicas; Produção integrada de uvas. |
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Thesagro: |
Producao; Uva. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/152896/1/Manual-1-1-Capitulo-2.pdf
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Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Uva e Vinho (CNPUV) |
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Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
Voltar
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Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. |
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Data corrente: |
15/12/2015 |
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Data da última atualização: |
20/03/2023 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Periódico Indexado |
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Circulação/Nível: |
A - 1 |
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Autoria: |
ARCANJO, D. D. R.; VASCONCELOS, A. G.; COMERMA-STEFFENSEN, S. G.; JESUS, J. R.; SILVA, L. P. da; PIRES JÚNIOR, O. R.; COSTA-NETO, C. M.; OLIVEIRA, E. B.; MIGLIOLO, L.; FRANCO, O. L.; RESTINI, C. B. A.; PAULO, M.; BENDHACK, L. M.; BEMQUERER, M. P.; OLIVEIRA, A. P.; SIMONSEN, U.; LEITE, J. R. de S. de A. |
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Afiliação: |
DANIEL DIAS RUFINO ARCANJO, Universidade Federal do Piauí –UFPI; ANDREANNE GOMES VASCONCELOS, Universidade Federal do Piauí –UFPI; SIMÓN GABRIEL, Aarhus University; JOILSON RAMOS JESUS, Universidade Federal do Piauí –UFPI; LUCIANO PAULINO DA SILVA, CENARGEN; OSMINDO RODRIGUES PIRES JÚNIOR, Universidade de Brasília–UnB; CLAUDIO MIGUEL COSTA-NETO, Universidade de São Paulo–USP, Ribeirão Preto; EDUARDO BRANDT OLIVEIRA, Universidade de São Paulo–USP, Ribeirão Preto; LUDOVICO MIGLIOLO, Universidade Católica de Brasília–UCB; OCTÁVIO LUIZ FRANCO, Universidade Católica de Brasília–UCB; CAROLINA BARALDI ARAÚJO RESTINI, Universidade de Ribeirão Preto–UNAERP; MICHELE PAULO, Universidade de São Paulo–USP, Ribeirão Preto; LUSIANE MARIA BENDHACK, Universidade de São Paulo–USP, Ribeirão Preto; MARCELO PORTO BEMQUERER, CENARGEN; ALDEIDIA PEREIRA OLIVEIRA, Universidade Federal do Piauí –UFPI; ULF SIMONSEN, Aarhus University; JOSÉ ROBERTO DE SOUZA DE ALMEIDA LEITE, Universidade Federal do Piauí –UFPI. |
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Título: |
A novel vasoactive proline-rich oligopeptide from the skin secretion of the frog Brachycephalus ephippium. |
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Ano de publicação: |
2015 |
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Fonte/Imprenta: |
Plos One, v. 10, dez. 2015. (Open Access) |
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DOI: |
10.1371/journal.pone.0145071 |
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Idioma: |
Inglês |
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Conteúdo: |
Proline-rich oligopeptides (PROs) are a large family which comprises the bradykinin-potentiating peptides (BPPs). They inhibit the activity of the angiotensin I-converting enzyme (ACE) and have a typical pyroglutamyl (Pyr)/proline-rich structure at the N- and C-terminus, respectively. Furthermore, PROs decrease blood pressure in animals. In the present study, the isolation and biological characterization of a novel vasoactive BPP isolated from the skin secretion of the frog Brachycephalus ephippium is described. This new PRO, termed BPP-Brachy, has the primary structure WPPPKVSP and the amidated form termed BPPBrachyNH2 inhibits efficiently ACE in rat serum. In silico molecular modeling and docking studies suggest that BPP-BrachyNH2 is capable of forming a hydrogen bond network as well as multiple van der Waals interactions with the rat ACE, which blocks the access of the substrate to the C-domain active site. Moreover, in rat thoracic aorta BPP-BrachyNH2 induces potent endothelium-dependent vasodilatation with similar magnitude as captopril. In DAF-FM DA-loaded aortic cross sections examined by confocal microscopy, BPP-BrachyNH2 was found to increase the release of nitric oxide (NO). Moreover, BPP-BrachyNH2 was devoid of toxicity in endothelial and smooth muscle cell cultures. In conclusion, the peptide BPP-BrachyNH2 has a novel sequence being the first BPP isolated from the skin secretion of the Brachycephalidae family. This opens for exploring amphibians as a source of new biomolecules. The BPP-BrachyNH2 is devoid of cytotoxicity and elicits endothelium-dependent vasodilatation mediated by NO. These findings open for the possibility of potential application of these peptides in the treatment of endothelial dysfunction and cardiovascular diseases. MenosProline-rich oligopeptides (PROs) are a large family which comprises the bradykinin-potentiating peptides (BPPs). They inhibit the activity of the angiotensin I-converting enzyme (ACE) and have a typical pyroglutamyl (Pyr)/proline-rich structure at the N- and C-terminus, respectively. Furthermore, PROs decrease blood pressure in animals. In the present study, the isolation and biological characterization of a novel vasoactive BPP isolated from the skin secretion of the frog Brachycephalus ephippium is described. This new PRO, termed BPP-Brachy, has the primary structure WPPPKVSP and the amidated form termed BPPBrachyNH2 inhibits efficiently ACE in rat serum. In silico molecular modeling and docking studies suggest that BPP-BrachyNH2 is capable of forming a hydrogen bond network as well as multiple van der Waals interactions with the rat ACE, which blocks the access of the substrate to the C-domain active site. Moreover, in rat thoracic aorta BPP-BrachyNH2 induces potent endothelium-dependent vasodilatation with similar magnitude as captopril. In DAF-FM DA-loaded aortic cross sections examined by confocal microscopy, BPP-BrachyNH2 was found to increase the release of nitric oxide (NO). Moreover, BPP-BrachyNH2 was devoid of toxicity in endothelial and smooth muscle cell cultures. In conclusion, the peptide BPP-BrachyNH2 has a novel sequence being the first BPP isolated from the skin secretion of the Brachycephalidae family. This opens for exploring amphibians as a source of ne... Mostrar Tudo |
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Palavras-Chave: |
Brachycephalus ephippium; Proline-rich oligopeptides. |
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Thesaurus NAL: |
secretion. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/182309/1/journal.pone.0145071.PDF
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Marc: |
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520 $aProline-rich oligopeptides (PROs) are a large family which comprises the bradykinin-potentiating peptides (BPPs). They inhibit the activity of the angiotensin I-converting enzyme (ACE) and have a typical pyroglutamyl (Pyr)/proline-rich structure at the N- and C-terminus, respectively. Furthermore, PROs decrease blood pressure in animals. In the present study, the isolation and biological characterization of a novel vasoactive BPP isolated from the skin secretion of the frog Brachycephalus ephippium is described. This new PRO, termed BPP-Brachy, has the primary structure WPPPKVSP and the amidated form termed BPPBrachyNH2 inhibits efficiently ACE in rat serum. In silico molecular modeling and docking studies suggest that BPP-BrachyNH2 is capable of forming a hydrogen bond network as well as multiple van der Waals interactions with the rat ACE, which blocks the access of the substrate to the C-domain active site. Moreover, in rat thoracic aorta BPP-BrachyNH2 induces potent endothelium-dependent vasodilatation with similar magnitude as captopril. In DAF-FM DA-loaded aortic cross sections examined by confocal microscopy, BPP-BrachyNH2 was found to increase the release of nitric oxide (NO). Moreover, BPP-BrachyNH2 was devoid of toxicity in endothelial and smooth muscle cell cultures. In conclusion, the peptide BPP-BrachyNH2 has a novel sequence being the first BPP isolated from the skin secretion of the Brachycephalidae family. This opens for exploring amphibians as a source of new biomolecules. The BPP-BrachyNH2 is devoid of cytotoxicity and elicits endothelium-dependent vasodilatation mediated by NO. These findings open for the possibility of potential application of these peptides in the treatment of endothelial dysfunction and cardiovascular diseases.
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773 $tPlos One$gv. 10, dez. 2015. (Open Access)
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Registro original: |
Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia (CENARGEN) |
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