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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Pecuária Sudeste; Embrapa Pecuária Sul. |
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Data corrente: |
16/11/2022 |
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Data da última atualização: |
16/11/2022 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Periódico Indexado |
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Autoria: |
NICIURA, S. C. M.; OKINO, C. H.; NUCCI, A. DA S.; MALAGO JUNIOR, W.; BENAVIDES, M. V.; ESTEVES, S. N.; CHAGAS, A. C. de S. |
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Afiliação: |
SIMONE CRISTINA MEO NICIURA, CPPSE; CINTIA HIROMI OKINO, CPPSE; ALESSANDRA DA SILVA NUCCI, Centro Universitário Central Paulista; WILSON MALAGO JUNIOR, CPPSE; MAGDA VIEIRA BENAVIDES, CPPSUL; SERGIO NOVITA ESTEVES, CPPSE; ANA CAROLINA DE SOUZA CHAGAS, CPPSE. |
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Título: |
Polymorphisms in exon 11 of the mptl-1 gene and monepantel resistance in Haemonchus contortus. |
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Ano de publicação: |
2022 |
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Fonte/Imprenta: |
Parasitology Research, v. 121, p. 3581-3588, 2022. |
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DOI: |
https://doi.org/10.1007/s00436-022-07682-6 |
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Idioma: |
Inglês |
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Conteúdo: |
Chemical treatments are the main strategy to control gastrointestinal nematodes in sheep, and the emergence of anthelmintic resistance, as consequence, results in control failures and leads to economic losses. Thus, molecular tests may constitute an excellent tool for the early detection of anthelmintic resistance-related mutations. Thus, a polymerase chain reaction (PCR)-based genotyping assay followed by polyacrylamide gel electrophoresis (PAGE) was developed to detect polymorphisms in exon 11 of the acetylcholine receptor monepantel-1 gene (mptl-1) that were previously associated with monepantel resistance through a genome-wide study in Haemonchus contortus. DNA samples recovered from individual and pooled third-stage larvae from two susceptible feld-derived isolates and fve (three in vivo-derived and two feld-derived) resistant populations were used. New polymorphisms, including a 6-bp deletion and a 3-bp insertion, were detected in resistant individuals. These indels, confrmed using sequencing of cloned PCR products, are predicted to result in amino acid changes in transmembrane domain 2 (TMD2) of the MPTL-1 protein. The two susceptible isolates showed only the presence of the wild-type allele (100%), whereas lower frequencies of the wild-type allele were detected in monepantel-resistant populations (11.1 to 66.7%). These fndings report new polymorphisms in the mptl-1 gene, validate the results obtained through genomic mapping for monepantel resistance, and provide a PCR-based assay to genotype indels located in exon 11 of mptl-1 in H. contortus. MenosChemical treatments are the main strategy to control gastrointestinal nematodes in sheep, and the emergence of anthelmintic resistance, as consequence, results in control failures and leads to economic losses. Thus, molecular tests may constitute an excellent tool for the early detection of anthelmintic resistance-related mutations. Thus, a polymerase chain reaction (PCR)-based genotyping assay followed by polyacrylamide gel electrophoresis (PAGE) was developed to detect polymorphisms in exon 11 of the acetylcholine receptor monepantel-1 gene (mptl-1) that were previously associated with monepantel resistance through a genome-wide study in Haemonchus contortus. DNA samples recovered from individual and pooled third-stage larvae from two susceptible feld-derived isolates and fve (three in vivo-derived and two feld-derived) resistant populations were used. New polymorphisms, including a 6-bp deletion and a 3-bp insertion, were detected in resistant individuals. These indels, confrmed using sequencing of cloned PCR products, are predicted to result in amino acid changes in transmembrane domain 2 (TMD2) of the MPTL-1 protein. The two susceptible isolates showed only the presence of the wild-type allele (100%), whereas lower frequencies of the wild-type allele were detected in monepantel-resistant populations (11.1 to 66.7%). These fndings report new polymorphisms in the mptl-1 gene, validate the results obtained through genomic mapping for monepantel resistance, and provide a PC... Mostrar Tudo |
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Palavras-Chave: |
Amino acetonitrile derivatives; Anthelmintic resistance; PCR. |
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Thesagro: |
Haemonchus Contortus. |
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Thesaurus Nal: |
Genotyping. |
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Categoria do assunto: |
G Melhoramento Genético |
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Marc: |
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520 $aChemical treatments are the main strategy to control gastrointestinal nematodes in sheep, and the emergence of anthelmintic resistance, as consequence, results in control failures and leads to economic losses. Thus, molecular tests may constitute an excellent tool for the early detection of anthelmintic resistance-related mutations. Thus, a polymerase chain reaction (PCR)-based genotyping assay followed by polyacrylamide gel electrophoresis (PAGE) was developed to detect polymorphisms in exon 11 of the acetylcholine receptor monepantel-1 gene (mptl-1) that were previously associated with monepantel resistance through a genome-wide study in Haemonchus contortus. DNA samples recovered from individual and pooled third-stage larvae from two susceptible feld-derived isolates and fve (three in vivo-derived and two feld-derived) resistant populations were used. New polymorphisms, including a 6-bp deletion and a 3-bp insertion, were detected in resistant individuals. These indels, confrmed using sequencing of cloned PCR products, are predicted to result in amino acid changes in transmembrane domain 2 (TMD2) of the MPTL-1 protein. The two susceptible isolates showed only the presence of the wild-type allele (100%), whereas lower frequencies of the wild-type allele were detected in monepantel-resistant populations (11.1 to 66.7%). These fndings report new polymorphisms in the mptl-1 gene, validate the results obtained through genomic mapping for monepantel resistance, and provide a PCR-based assay to genotype indels located in exon 11 of mptl-1 in H. contortus.
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Registro original: |
Embrapa Pecuária Sudeste (CPPSE) |
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Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
Voltar
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Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Caprinos e Ovinos. |
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Data corrente: |
14/10/2004 |
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Data da última atualização: |
29/08/2023 |
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Tipo da produção científica: |
Resumo em Anais de Congresso |
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Autoria: |
EGITO, A. S. do; GIRARDT, J. M.; POIRSON, C.; HUMBERT, G.; MICLO, L.; GAILLARD, J. L. |
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Afiliação: |
ANTONIO SILVIO DO EGITO, CNPC. |
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Título: |
Ação da plasmina sobre as caseínas equinas. |
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Ano de publicação: |
2002 |
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Fonte/Imprenta: |
In: CONGRESSO BRASILEIRO DE MEDICINA VETERINÁRIA, 29., 2002, Gramado, RS. Saúde ambiental, animal e humana: uma questão de sobrevivência: anais. Gramado: Sociedade Brasileira de Medicina Veterinária, 2002. 1 CD ROM. |
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Idioma: |
Português |
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Conteúdo: |
A criação de éguas leiteiras tem apresentado grande interesse em alguns países da Europa em decorrência da possível utilização deste leite como cosméticos, medicamentos e alimentos dietéticos. Um conhecimento mais substancial das propriedades bioquímicas do leite eqüino promoverá uma valorização dos constituintes deste leite e principalmente de suas proteínas. O objetivo deste estudo foi investigar a ação da plasmina sobre as caseínas eqüinas, durante a estocagem destas últimas em solução, e identificar os possíveis produtos de degradação obtidos pela ação da plasmina sobre a b caseína do leite de égua. Realizou-se uma hidrólise do caseinato pela plasmina (0,23 unidades de plasmina por mL de solução de caseinato a 10mg.mL-1) a 37°C e pH 8,0 durante diferentes tempos. A caseína b eqüina e, em menor grau a as1 e a k , são bons substratos para ação da plasmina. A b caseína equina é facilmente hidrolisada pela plasmina apresentando um local de preferencia de ação enzimática na posição Lys47-Ile48,produzindo caseína do tipo g de 22 kDa, similar a g caseína bovina. Estas caseínas do tipo g são degradadas pela solução de plasmina posteriormente a sua formação. A presença de peptídeos proteoses-peptonas de 20 kDa associados ao caseinato de sódio, parece ser ocasionado pela atividade da plasmina endógena existente no leite equino. No entanto, a sua formação não é evidente quando a região amino-terminal da caseína b é hidrolisada pela plasmina. A plasmina endógena parece estar fortemente associada à micela de caseína no leite eqüino, uma vez que uma atividade residual é encontrada na solução de caseinato de sódio quando incubado a 37ºC a pH 8,0, durante 24 h ou quando o caseinato de sódio é estocado a 7ºC por um período de 2 anos. MenosA criação de éguas leiteiras tem apresentado grande interesse em alguns países da Europa em decorrência da possível utilização deste leite como cosméticos, medicamentos e alimentos dietéticos. Um conhecimento mais substancial das propriedades bioquímicas do leite eqüino promoverá uma valorização dos constituintes deste leite e principalmente de suas proteínas. O objetivo deste estudo foi investigar a ação da plasmina sobre as caseínas eqüinas, durante a estocagem destas últimas em solução, e identificar os possíveis produtos de degradação obtidos pela ação da plasmina sobre a b caseína do leite de égua. Realizou-se uma hidrólise do caseinato pela plasmina (0,23 unidades de plasmina por mL de solução de caseinato a 10mg.mL-1) a 37°C e pH 8,0 durante diferentes tempos. A caseína b eqüina e, em menor grau a as1 e a k , são bons substratos para ação da plasmina. A b caseína equina é facilmente hidrolisada pela plasmina apresentando um local de preferencia de ação enzimática na posição Lys47-Ile48,produzindo caseína do tipo g de 22 kDa, similar a g caseína bovina. Estas caseínas do tipo g são degradadas pela solução de plasmina posteriormente a sua formação. A presença de peptídeos proteoses-peptonas de 20 kDa associados ao caseinato de sódio, parece ser ocasionado pela atividade da plasmina endógena existente no leite equino. No entanto, a sua formação não é evidente quando a região amino-terminal da caseína b é hidrolisada pela plasmina. A plasmina endógena parece estar forteme... Mostrar Tudo |
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Palavras-Chave: |
Leite de égua. |
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Thesagro: |
Caseína. |
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Thesaurus NAL: |
Casein; Mare milk. |
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Categoria do assunto: |
L Ciência Animal e Produtos de Origem Animal |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/45334/1/rac-Acao-da-plasmina.pdf
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Marc: |
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100 1 $aEGITO, A. S. do
245 $aAção da plasmina sobre as caseínas equinas.$h[electronic resource]
260 $aIn: CONGRESSO BRASILEIRO DE MEDICINA VETERINÁRIA, 29., 2002, Gramado, RS. Saúde ambiental, animal e humana: uma questão de sobrevivência: anais. Gramado: Sociedade Brasileira de Medicina Veterinária, 2002. 1 CD ROM.$c2002
520 $aA criação de éguas leiteiras tem apresentado grande interesse em alguns países da Europa em decorrência da possível utilização deste leite como cosméticos, medicamentos e alimentos dietéticos. Um conhecimento mais substancial das propriedades bioquímicas do leite eqüino promoverá uma valorização dos constituintes deste leite e principalmente de suas proteínas. O objetivo deste estudo foi investigar a ação da plasmina sobre as caseínas eqüinas, durante a estocagem destas últimas em solução, e identificar os possíveis produtos de degradação obtidos pela ação da plasmina sobre a b caseína do leite de égua. Realizou-se uma hidrólise do caseinato pela plasmina (0,23 unidades de plasmina por mL de solução de caseinato a 10mg.mL-1) a 37°C e pH 8,0 durante diferentes tempos. A caseína b eqüina e, em menor grau a as1 e a k , são bons substratos para ação da plasmina. A b caseína equina é facilmente hidrolisada pela plasmina apresentando um local de preferencia de ação enzimática na posição Lys47-Ile48,produzindo caseína do tipo g de 22 kDa, similar a g caseína bovina. Estas caseínas do tipo g são degradadas pela solução de plasmina posteriormente a sua formação. A presença de peptídeos proteoses-peptonas de 20 kDa associados ao caseinato de sódio, parece ser ocasionado pela atividade da plasmina endógena existente no leite equino. No entanto, a sua formação não é evidente quando a região amino-terminal da caseína b é hidrolisada pela plasmina. A plasmina endógena parece estar fortemente associada à micela de caseína no leite eqüino, uma vez que uma atividade residual é encontrada na solução de caseinato de sódio quando incubado a 37ºC a pH 8,0, durante 24 h ou quando o caseinato de sódio é estocado a 7ºC por um período de 2 anos.
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700 1 $aGAILLARD, J. L.
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Registro original: |
Embrapa Caprinos e Ovinos (CNPC) |
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