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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Meio-Norte. |
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Data corrente: |
09/04/2008 |
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Data da última atualização: |
03/01/2024 |
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Tipo da produção científica: |
Resumo em Anais de Congresso |
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Autoria: |
CARVALHO, H. W. L. de; CARDOSO, M. J.; NASCIMENTO, M. M. A. do N.; LIRA, M. A.; CALVACANTE, M. H. B.; MACEDO, J. J. G. de; GUIMARAES, P. E. de O.; RODRIGUES, A. R. S. |
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Afiliação: |
HELIO WILSON LEMOS DE CARVALHO, CPATC; MILTON JOSE CARDOSO, CPAMN; MARTA MARIA AMÂNCIO DO NASCIMENTO, IPA; MARCELO ABDON LIRA, EMPARN; MANOEL HENRIQUE BOMFIM CAVALCANTI, PESQUISADOR DA SECRETARIA DO GOVERNO DO ESTADO DE ALAGOAS; JOSÉ JAIRO GAMA DE MACEDO, EBDA; PAULO EVARISTO DE O GUIMARAES, CNPMS; AGNA RITA SANTOS RODRIGUES, Bolsista DTI- G/CNPq. |
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Título: |
Performance produtiva de cultivares de milho no Nordeste Brasileiro no ano agrícola de 2005. |
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Ano de publicação: |
2006 |
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Fonte/Imprenta: |
In: CONGRESSO NACIONAL DE MILHO E SORGO, 26.; SIMPÓSIO BRASILEIRO SOBRE A LAGARTA-DO-CARTUCHO, SPODOPTERA FRUGIPERDA, 2.; SIMPÓSIO SOBRE COLLETOTRICHUM GRAMINICOLA, 1., 2006, Belo Horizonte, Inovação para sistemas integrados de produção: resumos. Sete Lagoas: ABMS: Embrapa Milho e Sorgo, 2006. p. 372. |
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Idioma: |
Português |
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Notas: |
Meta 2007. |
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Thesagro: |
Mercado; Sistema de Produção; Zea Mays. |
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Categoria do assunto: |
G Melhoramento Genético |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/doc/69770/1/21825.pdf
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Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Meio-Norte (CPAMN) |
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Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
Voltar
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Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Instrumentação. |
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Data corrente: |
24/05/2022 |
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Data da última atualização: |
23/01/2024 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Periódico Indexado |
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Circulação/Nível: |
A - 2 |
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Autoria: |
RIBEIRO, T. S.; SCRAMIN, J. A.; RODRIGUES, J. A. S.; BERNARDES FILHO, R.; COLNAGO, L. A.; FORATO, L. A. |
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Afiliação: |
RUBENS BERNARDES FILHO, CNPDIA; LUIZ ALBERTO COLNAGO, CNPDIA; LUCIMARA APARECIDA FORATO, CNPDIA. |
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Título: |
13C ss-NMR Singular value decomposition and fitting for sorghum proteins conformation elucidation. |
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Ano de publicação: |
2022 |
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Fonte/Imprenta: |
Polímeros, v. 32, n. 1, e2022009, 2022. |
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Páginas: |
6 p. |
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ISSN: |
1678-5169 |
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DOI: |
10.1590/0104-1428.20210082 |
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Idioma: |
Inglês |
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Conteúdo: |
Kafirins, water-insoluble proteins from Sweet Sorghum BR501 grains, have been an alternative to prepare edible coatings for food due to their hydrophobic character. In this work, the secondary structures (SS) content of reduced (SSr) and unreduced (SSu) kafirins were determined by 13C solid-state-NMR spectroscopy using areas of carbonyl peak. The SS elucidate by fitting the signal with the Lorentzian function shows 56% and 59% of α-helix and 40% and 12% of β-sheet structures for SSr and SSu, respectively. The SS also were elucidated by a Singular value decomposition- SVD method shows 55% and 49% of α-helix and 12% and 8% of β-sheet structure for SSr and SSu, respectively. Since SVD does not depend on the operator and has higher correlation coefficients for α-helix (0.96%) and β-sheet (0.91%), it is a reliable method to quantify the SS of insoluble proteins using the 13C NMR signal. |
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Palavras-Chave: |
13C NMR spectroscopy; Kafirin; Secondary structures proteins. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/doc/1143402/1/P-3C-ss-NMR-Singular-value-decomposition-and-fitting-for.pdf
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Marc: |
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520 $aKafirins, water-insoluble proteins from Sweet Sorghum BR501 grains, have been an alternative to prepare edible coatings for food due to their hydrophobic character. In this work, the secondary structures (SS) content of reduced (SSr) and unreduced (SSu) kafirins were determined by 13C solid-state-NMR spectroscopy using areas of carbonyl peak. The SS elucidate by fitting the signal with the Lorentzian function shows 56% and 59% of α-helix and 40% and 12% of β-sheet structures for SSr and SSu, respectively. The SS also were elucidated by a Singular value decomposition- SVD method shows 55% and 49% of α-helix and 12% and 8% of β-sheet structure for SSr and SSu, respectively. Since SVD does not depend on the operator and has higher correlation coefficients for α-helix (0.96%) and β-sheet (0.91%), it is a reliable method to quantify the SS of insoluble proteins using the 13C NMR signal.
653 $a13C NMR spectroscopy
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700 1 $aFORATO, L. A.
773 $tPolímeros$gv. 32, n. 1, e2022009, 2022.
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Registro original: |
Embrapa Instrumentação (CNPDIA) |
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