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Registro Completo |
Biblioteca(s): |
Embrapa Caprinos e Ovinos. |
Data corrente: |
21/03/2017 |
Data da última atualização: |
21/03/2017 |
Autoria: |
GIRARDET, J.-M.; SAULNIER, F.; DRIOU, A.; LINDEN, G.; CODDEVILLE, B.; SPIK, G. |
Título: |
High performance electrophoresis chromatography of bovine milk component 3 glycoproteins. |
Ano de publicação: |
1994 |
Fonte/Imprenta: |
Journal of Dairy Science, v. 77, n. 5, p. 1205–1215, 1994. |
DOI: |
http://dx.doi.org/10.3168/jds.S0022-0302(94)77059-4 |
Idioma: |
Inglês |
Conteúdo: |
Abstract: Component 3 corresponds to the hydrophobic fraction of bovine milk proteose-peptone and is composed of three principal glycoproteins with molecular masses of 11, 19, and 29 kDa. To understand better its interesting emulsifying properties and its capability of inhibiting spontaneous lipolysis in milk, isolation and characterization of the three glycoproteins are needed. The newly introduced technique of high performance electrophoresis chromatography is an efficient tool to prepare these glycoproteins in high purity. This preparative technique offers the resolving power of gel electrophoresis with the automatization associated with HPLC. Parameters that influence protein separation are discussed. The isolated 19- and 29-kDa glycoproteins, which bind to immobilized concanavalin A, are then characterized by analysis of their glycan and amino acid compositions. In particular, the glycan molar ratio of the 19-kDa glycoprotein is in good agreement with a biantennary N-acetyllactosamine-type glycan structure. |
Palavras-Chave: |
High performance electrophoresis chromatography; Proteose-peptone; Teor em proteína. |
Thesagro: |
Cromatografia; Eletroforese; Glicoproteína; Leite. |
Thesaurus Nal: |
Chromatography; Electrophoresis; Glycoproteins; Milk; Protein content. |
Categoria do assunto: |
L Ciência Animal e Produtos de Origem Animal |
Marc: |
LEADER 02002naa a2200337 a 4500 001 2067336 005 2017-03-21 008 1994 bl uuuu u00u1 u #d 024 7 $ahttp://dx.doi.org/10.3168/jds.S0022-0302(94)77059-4$2DOI 100 1 $aGIRARDET, J.-M. 245 $aHigh performance electrophoresis chromatography of bovine milk component 3 glycoproteins. 260 $c1994 520 $aAbstract: Component 3 corresponds to the hydrophobic fraction of bovine milk proteose-peptone and is composed of three principal glycoproteins with molecular masses of 11, 19, and 29 kDa. To understand better its interesting emulsifying properties and its capability of inhibiting spontaneous lipolysis in milk, isolation and characterization of the three glycoproteins are needed. The newly introduced technique of high performance electrophoresis chromatography is an efficient tool to prepare these glycoproteins in high purity. This preparative technique offers the resolving power of gel electrophoresis with the automatization associated with HPLC. Parameters that influence protein separation are discussed. The isolated 19- and 29-kDa glycoproteins, which bind to immobilized concanavalin A, are then characterized by analysis of their glycan and amino acid compositions. In particular, the glycan molar ratio of the 19-kDa glycoprotein is in good agreement with a biantennary N-acetyllactosamine-type glycan structure. 650 $aChromatography 650 $aElectrophoresis 650 $aGlycoproteins 650 $aMilk 650 $aProtein content 650 $aCromatografia 650 $aEletroforese 650 $aGlicoproteína 650 $aLeite 653 $aHigh performance electrophoresis chromatography 653 $aProteose-peptone 653 $aTeor em proteína 700 1 $aSAULNIER, F. 700 1 $aDRIOU, A. 700 1 $aLINDEN, G. 700 1 $aCODDEVILLE, B. 700 1 $aSPIK, G. 773 $tJournal of Dairy Science$gv. 77, n. 5, p. 1205–1215, 1994.
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Registro original: |
Embrapa Caprinos e Ovinos (CNPC) |
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Registros recuperados : 20.739 | |
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Biblioteca(s): Embrapa Acre; Embrapa Meio Ambiente. |
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Biblioteca(s): Embrapa Acre. |
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Biblioteca(s): Embrapa Acre. |
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