Data/hora: 15/06/2024 09:49:36

Biblioteca(s): 	Embrapa Cerrados; Embrapa Hortaliças.	
Data corrente: 	25/10/1993	
Data da última atualização: 	07/02/2000	
Autoria: 	ENEAS FILHO, J.	
Título: 	Les proteines ribosomiques des chloroplastes: caracterisation, etude comparative et site de synthese.	
Ano de publicação: 	1982	
Fonte/Imprenta: 	[Grenoble: Universite Scientifique et Medicale de Grenoble], 1982.	
Páginas: 	75p.	
Idioma: 	Francês	
Notas: 	Docteur.	
Conteúdo: 	Dans ce travail, l'etude de la caracterisation des proteines ribosomiques  des chloroplastes de Pois a ete effectuee en utilisant la methode d'electrophorese bidimensionnelle des "quatre coins", mise au point en 1979 par MADJAR et coll. Elle consiste en l'utilisation des quatre systemes differents d'electrophorese en deux dimensions. Cette methode permet de separer, au moins dans un systeme, des proteines qui ne le sont pas dans les autres. Nous avons caracterise 24 proteines presentes dans la sous-unite 30 S et 32 proteines dans la sous-unite 50 S. Toutes ces 56 proteines ont ete retrouvees dans le monosome 70 S. Les poids moleculaires ont ete determines d'apres la migration des proteines dans le systeme I. Le poids moleculaire apparent moyen  est d'environ 25 300 daltons pour la sous-unite 30 S et de 22 300 daltons pour la sous-unite 50 S. La sous-unite 30 S possede 3 proteines de poids moleculaire eleve. L'etude comparative des proteines des sous-unites 30 S et 50 S de pois, d'Epinard et d'Escherichia coli realisee dans ce travail a ete fondee sur la mobilite electrophoretique des proteines. Nous avons montre l'existence d'une grande similitude entre les cartes proteiques des sous-unites 50 S et 30 S de pois et d'Epinard. Nous avons pu observer que 16 et 6 proteines des sous-unites ribosomiques 50 S et 30 S, respectivement, de ces deux especes, co-migraient. Ces resultats suggerent que la sous-unite 50 S a ete mieux conservee que la sous-unite 30 S durant le processus evolutif. Toutefois, l'etude comparative des proteins ribosomiques d'Escherichia coli avec les proteines ribosomiques des chloroplastes de ces deux vegetaux superieurs a montre que quelques proteines seulement co-migraient. Ce travail a ete poursuivi par la determination de l'origine genetique des proteines ribosomiques de Pois, en utilisant les capacites de synthese proteique des chloroplastes isoles la dependance de la lumiere. Parmi les proteines synthetisees, certaines sont situees dans les ribosomes et ont ete identifiees par migration electrophoretique come etant des proteines ribosomiques. Nous avons pu identifier dans trois experiences independantes 11 ou 12 proteines ribosomique synthetisees dans les chloroplastes isoles de Pois. 6 autres proteines ont ete separees dans une ou deux experiences. Cet ensemble de 17 ou 18 proteines renferme 9 ou 10 proteines appartenant a la sous-unite 30 S et 8 proteines appartenant a la sous-unite 50 S. Cette conclusion demanderait des confirmations, mais le caractere basique des proteines isolees de ribosomes laisse peu de doute sur leur nature vraiment ribosomique. Nous pouvons donc supposer qu'un nombre important des proteines ribosomiques des chloroplastes sont codees par le genome chloroplastique.	
Palavras-Chave: 	Proteinas; Ribossomo.	
Thesagro: 	Cloroplasto; Eletroforese; Ervilha; Pisum Sativum; Proteína.	
Thesaurus Nal: 	chloroplasts; electrophoresis; peas; proteins; ribosomes.	
Categoria do assunto: 	--	
Registro original: 	Embrapa Cerrados (CPAC)	
Exemplares: 	CPAC - (20185-1) - ADD - TS - -- - T019/82 - ENE - T019/82 - DIS
CNPH - (1518-1) - ADD - TS - -- - T ENE 15/82 -  - 1986.15 - DIS