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| Registros recuperados : 1 | |
| 1. |  | CORREIA, V. T. V.; D'ANGELIS, D. F.; QUEIROZ, V. A. V.; RAMOS, A. L. C. C.; MACEDO, M. C.; AUGUSTI, R.; MELO, J. O. F.; FERREIRA, A. A.; LACERDA, I. C. A.; FANTE, C. A. Impact of gamma irradiation on physicochemical, technological, antioxidant and microbiology properties of whole sorghum flours. Journal of the Brazilian Chemical Society, v. 34, n. 2, p. 182-193, 2023. Publicado online em 13 jul. 2022.| Biblioteca(s): Embrapa Milho e Sorgo. |
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| Registros recuperados : 1 | |
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Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Agroindústria de Alimentos. |
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Data corrente: |
12/11/2018 |
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Data da última atualização: |
06/06/2023 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Anais de Congresso |
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Autoria: |
TAVARES, H. G.; TERZI, S. da C.; SOUZA, E. F. de; GOTTSCHALK, L. M. F.; PENHA, E. das M.; BRIGIDA, A. I. S. |
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Afiliação: |
H. G. Tavares, UEZO; SELMA DA COSTA TERZI, CTAA; ERIKA FRAGA DE SOUZA, CTAA; LEDA MARIA FORTES GOTTSCHALK, CTAA; EDMAR DAS MERCES PENHA, CTAA; ANA IRAIDY SANTA BRIGIDA, CNPAT. |
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Título: |
Caracterização de lipase de aspergillus niger C E 11t53a14 imobilizadas em octil sepharose. |
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Ano de publicação: |
2018 |
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Fonte/Imprenta: |
In: CONGRESSO BRASILEIRO DE ENGENHARIA QUÍMICA, 22; ENCONTRO BRASILEIRO SOBRE ENSINO DE ENGENHARIA QUIMICA, 17., São Paulo, 2018. |
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Páginas: |
4 p. |
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Idioma: |
Português |
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Notas: |
COBEQ, ENBEQ. 27 a 28 de setembro de 2018. |
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Conteúdo: |
O presente trabalho teve como objetivo obter e caracterizar lipases de Aspergillus niger C e 11T53A14 imobilizadas em suporte octil sepharose. Utilizando p-nitrofenil laurato como substrato, foram avaliados o pH ótimo de reação, especificidade frente a p-nitrofenil esteres e estabilidade operacional. A lipase de A. niger C imobilizada só apresentou atividade para pH 7 e 8, teve maior afinidade para C4 e perdeu 80% da atividade inicial após o 5° ciclo. Quanto a lipase de A. niger 11T53A14 imobilizada esta só apresentou atividade para pH 7 e 8 tendo sido influenciada pelo tipo de tampão usado, mostrou perfil similar ao da enzima livre para os p-nitrofenil esteres estudados e perdeu 100% da atividade inicial após o 5° ciclo. |
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Thesagro: |
Atividade Enzimática. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/185793/1/Tavares-et-al-2018-Octil-vf-Copy.pdf
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Marc: |
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520 $aO presente trabalho teve como objetivo obter e caracterizar lipases de Aspergillus niger C e 11T53A14 imobilizadas em suporte octil sepharose. Utilizando p-nitrofenil laurato como substrato, foram avaliados o pH ótimo de reação, especificidade frente a p-nitrofenil esteres e estabilidade operacional. A lipase de A. niger C imobilizada só apresentou atividade para pH 7 e 8, teve maior afinidade para C4 e perdeu 80% da atividade inicial após o 5° ciclo. Quanto a lipase de A. niger 11T53A14 imobilizada esta só apresentou atividade para pH 7 e 8 tendo sido influenciada pelo tipo de tampão usado, mostrou perfil similar ao da enzima livre para os p-nitrofenil esteres estudados e perdeu 100% da atividade inicial após o 5° ciclo.
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Registro original: |
Embrapa Agroindústria de Alimentos (CTAA) |
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