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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Pecuária Sudeste. |
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Data corrente: |
22/06/2005 |
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Data da última atualização: |
21/12/2022 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo de Divulgação na Mídia |
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Autoria: |
CAMARGO, A. C. de. |
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Afiliação: |
ARTUR CHINELATO DE CAMARGO, CPPSE. |
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Título: |
Sítio Esperança: o início do trabalho. |
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Ano de publicação: |
2005 |
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Fonte/Imprenta: |
Balde Branco, v. 40, n. 485, p. 64, mar. 2005. |
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Idioma: |
Português |
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Thesagro: |
Agricultura Familiar; Leite. |
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Categoria do assunto: |
B Sociologia Rural |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/118073/1/15657.pdf
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Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Pecuária Sudeste (CPPSE) |
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Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
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Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Agroenergia. |
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Data corrente: |
03/12/2020 |
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Data da última atualização: |
03/12/2020 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Anais de Congresso |
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Autoria: |
MOURA, S. C. de; SOUTO, B. de M.; ARAUJO, A. de R. B.; QUIRINO, B. F. |
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Afiliação: |
Sarah Conessa de Moura, Universidade Católica de Brasília; BETULIA DE MORAIS SOUTO, CNPAE; Andrêssa de Rezende Bastos Araujo; BETANIA FERRAZ QUIRINO, CNPAE. |
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Título: |
Caracterização de Potencial Xilanase de Paenibacillus sp. WS30. |
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Ano de publicação: |
2020 |
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Fonte/Imprenta: |
In: ENCONTRO DE PESQUISA E INOVAÇÃO DA EMBRAPA AGROENERGIA, 6., 2020, Brasília, DF. Anais... Brasília, DF: Embrapa, 2020. |
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Páginas: |
p. 114-119 |
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Idioma: |
Português |
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Conteúdo: |
Xilanases são enzimas que catalisam a hidrólise da ligação glicosídica ??(1,4) da cadeia linear da xilana, um dos principais polissacarídeos estruturais das células vegetais e o segundo mais abundante na natureza. Bactérias e fungos são eficientes produtores de enzimas xilanolíticas, sendo assim nesse trabalho genes de potenciais xilanases da coleção de microrganismos da Embrapa Agroenergia foram clonados em cepas de Escherichia coli Tuner DE3 por meio do plasmídeo pET21a. Oriundo de Paenibacillus sp. o gene P_X6 foi expresso em E. coli e destacou?se pela atividade da enzima produzida sobre xilana. A proteína P_X6 apresenta 39,65 kDa de massa molecular, tendo o gene que a codifica 1.023 pares de bases. A atividade enzimática de P_X6 foi avaliada nos substratos sintéticos pNPG, pNPGal, pNPC, pNP?G e pNPX e nos naturais xilana, celobiose, maltose, lactose, salicina e xilobiose. Posto isso, após 72 horas de expressão, concentração da amostra e purificação por cromatografia de afinidade, verificou?se a presença de atividade enzimática em pNPX, pNPC e em xilana. A P_X6 se mostrou promissora por apresentar alta atividade em xilana de faia. |
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Thesagro: |
Bioquímica; Genoma. |
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Thesaurus NAL: |
Biochemistry; Genome; Xylan. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/218691/1/Caracterizac807a771o-de-Potencial-Xilanase-2020.pdf
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Marc: |
LEADER 01843nam a2200217 a 4500
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520 $aXilanases são enzimas que catalisam a hidrólise da ligação glicosídica ??(1,4) da cadeia linear da xilana, um dos principais polissacarídeos estruturais das células vegetais e o segundo mais abundante na natureza. Bactérias e fungos são eficientes produtores de enzimas xilanolíticas, sendo assim nesse trabalho genes de potenciais xilanases da coleção de microrganismos da Embrapa Agroenergia foram clonados em cepas de Escherichia coli Tuner DE3 por meio do plasmídeo pET21a. Oriundo de Paenibacillus sp. o gene P_X6 foi expresso em E. coli e destacou?se pela atividade da enzima produzida sobre xilana. A proteína P_X6 apresenta 39,65 kDa de massa molecular, tendo o gene que a codifica 1.023 pares de bases. A atividade enzimática de P_X6 foi avaliada nos substratos sintéticos pNPG, pNPGal, pNPC, pNP?G e pNPX e nos naturais xilana, celobiose, maltose, lactose, salicina e xilobiose. Posto isso, após 72 horas de expressão, concentração da amostra e purificação por cromatografia de afinidade, verificou?se a presença de atividade enzimática em pNPX, pNPC e em xilana. A P_X6 se mostrou promissora por apresentar alta atividade em xilana de faia.
650 $aBiochemistry
650 $aGenome
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700 1 $aQUIRINO, B. F.
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Registro original: |
Embrapa Agroenergia (CNPAE) |
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