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Registro Completo |
Biblioteca(s): |
Embrapa Meio Ambiente. |
Data corrente: |
07/12/2009 |
Data da última atualização: |
30/05/2016 |
Tipo da produção científica: |
Artigo em Anais de Congresso |
Autoria: |
CALEGARIO, F. F.; SALUSTIO, P. E. B. |
Afiliação: |
FAGONI FAYER CALEGARIO, CNPMA; PEDRO EDUARDO BARBIERI SALUSTIO, Estudante - ESALQ/USP. |
Título: |
Colha e pague como ferramenta de divulgação da produção integrada de morango. |
Ano de publicação: |
2009 |
Fonte/Imprenta: |
In: SEMINÁRIO BRASILEIRO DE PRODUÇÃO INTEGRADA DE FRUTAS, 11.; SEMINÁRIO SOBRE SISTEMA AGROPECUÁRIO DE PRODUÇÃO INTEGRADA, 3., 2009, Petrolina. Produção integrada: base de sustentabilidade para a agropecuária brasileira. Petrolina: Embrapa Semi-Árido: Valexport, 2009. 1 CD-ROM. |
Páginas: |
7 p. |
Idioma: |
Português |
Conteúdo: |
No sentido de divulgar a PIMo e apresentar suas vantagens à comunidade, uma lavoura instalada na Unidade Demonstrativa Central da Produção Integrada de Morango (UDC-PIMo), na safra 2008, foi utilizada como piloto para testar uma técnica de vendas e entretenimento onde as frutas eram colhidas pelo próprio consumidor diretamente na planta. Técnica semelhante, conhecida como Pick and Pay (Colha e Pague) havia sido observada em 2005 em uma fazenda produtora de pequenas frutas em Maryland/EUA. Essa fazenda comercializava morangos que os consumidores, muitas vezes acompanhados de seus filhos, colhiam diretamente das plantas. Apenas dois funcionários eram contratados, um deles para indicar com bandeirinhas os canteiros onde havia morangos no ponto de colheita e outro que orientava a pesagem e recebia o pagamento (CALEGARIO, 2009, Comunicação Pessoal). No Brasil, as informações sobre este tipo de comercialização são raras na literatura. Monteiro (2007) relata que um produtor de caqui realizou essa experiência com sucesso em Piedade, SP. Este trabalho teve como objetivo verificar viabilidade e aplicabilidade do Colhe e Pague na divulgação da PIMo e avaliar a satisfação dos participantes. |
Thesagro: |
Morango; Produção Integrada. |
Categoria do assunto: |
A Sistemas de Cultivo |
URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/143530/1/2009AA-097.pdf
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Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Meio Ambiente (CNPMA) |
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Biblioteca |
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Tipo/Formato |
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Registro |
Volume |
Status |
URL |
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| Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Agricultura Digital. Para informações adicionais entre em contato com cnptia.biblioteca@embrapa.br. |
Registro Completo
Biblioteca(s): |
Embrapa Agricultura Digital. |
Data corrente: |
05/10/2011 |
Data da última atualização: |
06/01/2012 |
Tipo da produção científica: |
Artigo em Periódico Indexado |
Circulação/Nível: |
A - 2 |
Autoria: |
GHELFI, A.; GAZIOLA, S. A.; CIA, M. C.; CHABREGAS, S. M.; FALCO, M. C.; KUSER-FALCÃO, P. R.; AZEVEDO, R. A. |
Afiliação: |
A. GHELFI, Universidade Federal do Amazonas; S. A. GAZIOLA, ESALQ/USP; MARIANA CICARELLA CIA, ESALQ/USP; SABRINA M. CHABREGAS, Centro de Tecnologia Canavieira; M. C. FALCO, Centro de Tecnologia Canavieira; PAULA REGINA KUSER-FALCÃO, CNPTIA; R. A. AZEVEDO, ESALQ/USP. |
Título: |
Cloning, expression, molecular modelling and docking analysis of glutathione transferase from Saccharum officinarum. |
Ano de publicação: |
2011 |
Fonte/Imprenta: |
Annals of Applied Biology, Cambridge, v. 159, n. 2, p. 267-280, 2011. |
DOI: |
10.1111/j.1744-7348.2011.00491.x |
Idioma: |
Inglês |
Conteúdo: |
Sugarcane yield and quality are affected by a number of biotic and abiotic stresses. In response to such stresses, plants may increase the activities of some enzymes such as glutathione transferase (GST), which are involved in the detoxification of xenobiotics. Thus, a sugarcane GST was modelled and molecular docked using the program LIGIN to investigate the contributions of the active site residues towards the binding of reduced glutathione (GSH) and 1-chloro-2,4-dinitrobenzene (CDNB). As a result, W13 and I119 were identified as key residues for the specificity of sugarcane GSTF1 (SoGSTF1) towards CDNB. To obtain a better understanding of the catalytic specificity of sugarcane GST (SoGSTF1), two mutants were designed, W13L and I119F. Tertiary structure models and the same docking procedure were performed to explain the interactions between sugarcane GSTs with GSH and CDNB. An electron-sharing network for GSH interaction was also proposed. The SoGSTF1 and the mutated gene constructions were cloned and expressed in Escherichia coli and the expressed protein purified. Kinetic analyses revealed different Km values not only for CDNB, but also for GSH. The Km values were 0.2, 1.3 and 0.3 mM for GSH, and 0.9, 1.2 and 0.5 mM for CDNB, for the wild type, W13L mutant and I119F mutant, respectively. The Vmax values were 297.6, 224.5 and 171.8 umol min-1 mg-1 protein for GSH, and 372.3, 170.6 and 160.4 umol min-1 mg-1 protein for CDNB. |
Palavras-Chave: |
Cana-de-açúcar; Clonagem molecular; Modelagem molecular. |
Thesagro: |
Saccharum Officinarum. |
Thesaurus NAL: |
Glutathione transferase; Molecular cloning; Molecular models; Sugarcane. |
Categoria do assunto: |
G Melhoramento Genético |
Marc: |
LEADER 02395naa a2200301 a 4500 001 1902430 005 2012-01-06 008 2011 bl uuuu u00u1 u #d 024 7 $a10.1111/j.1744-7348.2011.00491.x$2DOI 100 1 $aGHELFI, A. 245 $aCloning, expression, molecular modelling and docking analysis of glutathione transferase from Saccharum officinarum.$h[electronic resource] 260 $c2011 520 $aSugarcane yield and quality are affected by a number of biotic and abiotic stresses. In response to such stresses, plants may increase the activities of some enzymes such as glutathione transferase (GST), which are involved in the detoxification of xenobiotics. Thus, a sugarcane GST was modelled and molecular docked using the program LIGIN to investigate the contributions of the active site residues towards the binding of reduced glutathione (GSH) and 1-chloro-2,4-dinitrobenzene (CDNB). As a result, W13 and I119 were identified as key residues for the specificity of sugarcane GSTF1 (SoGSTF1) towards CDNB. To obtain a better understanding of the catalytic specificity of sugarcane GST (SoGSTF1), two mutants were designed, W13L and I119F. Tertiary structure models and the same docking procedure were performed to explain the interactions between sugarcane GSTs with GSH and CDNB. An electron-sharing network for GSH interaction was also proposed. The SoGSTF1 and the mutated gene constructions were cloned and expressed in Escherichia coli and the expressed protein purified. Kinetic analyses revealed different Km values not only for CDNB, but also for GSH. The Km values were 0.2, 1.3 and 0.3 mM for GSH, and 0.9, 1.2 and 0.5 mM for CDNB, for the wild type, W13L mutant and I119F mutant, respectively. The Vmax values were 297.6, 224.5 and 171.8 umol min-1 mg-1 protein for GSH, and 372.3, 170.6 and 160.4 umol min-1 mg-1 protein for CDNB. 650 $aGlutathione transferase 650 $aMolecular cloning 650 $aMolecular models 650 $aSugarcane 650 $aSaccharum Officinarum 653 $aCana-de-açúcar 653 $aClonagem molecular 653 $aModelagem molecular 700 1 $aGAZIOLA, S. A. 700 1 $aCIA, M. C. 700 1 $aCHABREGAS, S. M. 700 1 $aFALCO, M. C. 700 1 $aKUSER-FALCÃO, P. R. 700 1 $aAZEVEDO, R. A. 773 $tAnnals of Applied Biology, Cambridge$gv. 159, n. 2, p. 267-280, 2011.
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