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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Arroz e Feijão. |
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Data corrente: |
10/04/2014 |
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Data da última atualização: |
10/04/2014 |
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Tipo da produção científica: |
Resumo em Anais de Congresso |
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Autoria: |
PANTALIÃO, G. F.; BORBA, T. C. de O.; GUIMARÃES, C. M.; NARCISO, M. G.; VIANELLO, R. P.; BRONDANI, C. |
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Afiliação: |
GABRIEL FERESIN PANTALIÃO, pós-graduação UFG; TEREZA CRISTINA DE OLIVEIRA BORBA, CNPAF; CLEBER MORAIS GUIMARAES, CNPAF; MARCELO GONCALVES NARCISO, CNPAF; ROSANA PEREIRA VIANELLO, CNPAF; CLAUDIO BRONDANI, CNPAF. |
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Título: |
Identificação de SNPs associados à produtividade em arroz sob déficit hídrico. |
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Ano de publicação: |
2013 |
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Fonte/Imprenta: |
In: SEMINÁRIO JOVENS TALENTOS, 7., 2013, Santo Antônio de Goiás. Coletânea dos resumos apresentados. Santo Antônio de Goiás: Embrapa Arroz e Feijão, 2013. |
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Páginas: |
p. 27. |
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Série: |
(Embrapa Arroz e Feijão. Documentos, 292). |
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Idioma: |
Português |
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Notas: |
Apresentação oral - Pós-graduação. |
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Conteúdo: |
Esse trabalho objetivou detectar, via Genotipagem por Sequenciamento (GBS), o polimorfismo de marcadores SNPs em 283 acessos de arroz de terras altas componentes da CNAE (Coleção Nuclear de Arroz da Embrapa) e associá-los à produtividade sob déficit hídrico. |
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Thesagro: |
Arroz; Deficiência hídrica; Oryza sativa. |
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Categoria do assunto: |
F Plantas e Produtos de Origem Vegetal |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/100953/1/p27.pdf
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Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Arroz e Feijão (CNPAF) |
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Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
Voltar
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Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Agroenergia. |
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Data corrente: |
01/12/2020 |
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Data da última atualização: |
05/02/2021 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Anais de Congresso |
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Autoria: |
BARBOSA, M. F.; SOUTO, B. de M.; ARAÚJO, A. de R. B.; ANDRADE, R. V. de; QUIRINO, B. F. |
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Afiliação: |
Mateus Florentino Barbosa, Universidade Católica de Brasília; BETULIA DE MORAIS SOUTO, CNPAE; Andrêssa de Rezende Bastos Araújo; Rosangela Vieira de Andrade, Universidade Católica de Brasília; BETANIA FERRAZ QUIRINO, CNPAE. |
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Título: |
Expressão heteróloga de uma beta-glicosidase de Chryseobacterium sp. |
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Ano de publicação: |
2020 |
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Fonte/Imprenta: |
In: ENCONTRO DE PESQUISA E INOVAÇÃO DA EMBRAPA AGROENERGIA, 6., 2020, Brasília, DF. Anais... Brasília, DF: Embrapa, 2020. |
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Páginas: |
p. 129-133 |
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Descrição Física: |
il. |
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Idioma: |
Português |
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Conteúdo: |
As enzimas são utilizadas em muitas áreas da indústria para se conseguir, como resultado da reação, um produto específico ou melhorar a qualidade do produto final. As beta-glicosidases são um exemplo disso, possuindo aplicação em diferentes áreas industriais como na indústria alimentícia e na conversão de biomassa, podendo ser usada individualmente ou associada a outras enzimas. No presente estudo uma beta-glicosidase triada do genoma de Chryseobacterium sp. foi nomeada de C-B1, transformada em Escherichia coli TunerDE3 no vetor pET21a(+) e expressa utilizando o método de autoindução. Após a sua expressão, C-B1 foi purificada usando coluna GE His-trap HP 5 mL (GEHealthcare) no sistema de purificação de proteínas ÄKTA Pure, tendo a pureza desta enzima sido comprovada por meio de eletroforese em gel SDS PAGE 12% das frações proteicas coletadas. A fração que continha a proteína pura foi submetida a análise para determinação da concentração proteica usando o Kit BCA ProteinAssay (Pierce) e a atividade enzimática da mesma foi testada nos substratos sintéticos pNPG (p-nitrofenil-beta-D-glucopiranosídeo), pNPalfaG (p-nitrofenil-alfa-d-glucopiranosídeo), pNPC (p-nitrofenil-beta-D-celobiose), pNPX (p-nitrofenil-beta-D-xilopiranosídeo), pNPGal (p-nitrofenil-alfa-glucopyranosídeo), e nos substratos naturais celobiose, maltose, lactose e salicina. C-B1 mostrou atividade em pNPG, pNPX, pNPGal, celobiose e salicina, mostrando sua versatilidade para uso industrial, pois sua atividade indica sua atuação como beta-glicosidase, beta-xilosidase, beta-galactosidase, o que demonstra que a enzima pode ser usada para diferentes processos, para a obtenção de diferentes produtos. MenosAs enzimas são utilizadas em muitas áreas da indústria para se conseguir, como resultado da reação, um produto específico ou melhorar a qualidade do produto final. As beta-glicosidases são um exemplo disso, possuindo aplicação em diferentes áreas industriais como na indústria alimentícia e na conversão de biomassa, podendo ser usada individualmente ou associada a outras enzimas. No presente estudo uma beta-glicosidase triada do genoma de Chryseobacterium sp. foi nomeada de C-B1, transformada em Escherichia coli TunerDE3 no vetor pET21a(+) e expressa utilizando o método de autoindução. Após a sua expressão, C-B1 foi purificada usando coluna GE His-trap HP 5 mL (GEHealthcare) no sistema de purificação de proteínas ÄKTA Pure, tendo a pureza desta enzima sido comprovada por meio de eletroforese em gel SDS PAGE 12% das frações proteicas coletadas. A fração que continha a proteína pura foi submetida a análise para determinação da concentração proteica usando o Kit BCA ProteinAssay (Pierce) e a atividade enzimática da mesma foi testada nos substratos sintéticos pNPG (p-nitrofenil-beta-D-glucopiranosídeo), pNPalfaG (p-nitrofenil-alfa-d-glucopiranosídeo), pNPC (p-nitrofenil-beta-D-celobiose), pNPX (p-nitrofenil-beta-D-xilopiranosídeo), pNPGal (p-nitrofenil-alfa-glucopyranosídeo), e nos substratos naturais celobiose, maltose, lactose e salicina. C-B1 mostrou atividade em pNPG, pNPX, pNPGal, celobiose e salicina, mostrando sua versatilidade para uso industrial, pois sua atividade indic... Mostrar Tudo |
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Palavras-Chave: |
Expressão heteróloga; Purificação enzimática. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/220957/1/Expressa771o-hetero769loga-de-um.pdf
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Marc: |
LEADER 02393nam a2200193 a 4500
001 2127404
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008 2020 bl uuuu u00u1 u #d
100 1 $aBARBOSA, M. F.
245 $aExpressão heteróloga de uma beta-glicosidase de Chryseobacterium sp.$h[electronic resource]
260 $aIn: ENCONTRO DE PESQUISA E INOVAÇÃO DA EMBRAPA AGROENERGIA, 6., 2020, Brasília, DF. Anais... Brasília, DF: Embrapa$c2020
300 $ap. 129-133$cil.
520 $aAs enzimas são utilizadas em muitas áreas da indústria para se conseguir, como resultado da reação, um produto específico ou melhorar a qualidade do produto final. As beta-glicosidases são um exemplo disso, possuindo aplicação em diferentes áreas industriais como na indústria alimentícia e na conversão de biomassa, podendo ser usada individualmente ou associada a outras enzimas. No presente estudo uma beta-glicosidase triada do genoma de Chryseobacterium sp. foi nomeada de C-B1, transformada em Escherichia coli TunerDE3 no vetor pET21a(+) e expressa utilizando o método de autoindução. Após a sua expressão, C-B1 foi purificada usando coluna GE His-trap HP 5 mL (GEHealthcare) no sistema de purificação de proteínas ÄKTA Pure, tendo a pureza desta enzima sido comprovada por meio de eletroforese em gel SDS PAGE 12% das frações proteicas coletadas. A fração que continha a proteína pura foi submetida a análise para determinação da concentração proteica usando o Kit BCA ProteinAssay (Pierce) e a atividade enzimática da mesma foi testada nos substratos sintéticos pNPG (p-nitrofenil-beta-D-glucopiranosídeo), pNPalfaG (p-nitrofenil-alfa-d-glucopiranosídeo), pNPC (p-nitrofenil-beta-D-celobiose), pNPX (p-nitrofenil-beta-D-xilopiranosídeo), pNPGal (p-nitrofenil-alfa-glucopyranosídeo), e nos substratos naturais celobiose, maltose, lactose e salicina. C-B1 mostrou atividade em pNPG, pNPX, pNPGal, celobiose e salicina, mostrando sua versatilidade para uso industrial, pois sua atividade indica sua atuação como beta-glicosidase, beta-xilosidase, beta-galactosidase, o que demonstra que a enzima pode ser usada para diferentes processos, para a obtenção de diferentes produtos.
653 $aExpressão heteróloga
653 $aPurificação enzimática
700 1 $aSOUTO, B. de M.
700 1 $aARAÚJO, A. de R. B.
700 1 $aANDRADE, R. V. de
700 1 $aQUIRINO, B. F.
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Embrapa Agroenergia (CNPAE) |
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