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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia. |
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Data corrente: |
15/12/2015 |
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Data da última atualização: |
20/03/2023 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Periódico Indexado |
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Autoria: |
ARCANJO, D. D. R.; VASCONCELOS, A. G.; COMERMA-STEFFENSEN, S. G.; JESUS, J. R.; SILVA, L. P. da; PIRES JÚNIOR, O. R.; COSTA-NETO, C. M.; OLIVEIRA, E. B.; MIGLIOLO, L.; FRANCO, O. L.; RESTINI, C. B. A.; PAULO, M.; BENDHACK, L. M.; BEMQUERER, M. P.; OLIVEIRA, A. P.; SIMONSEN, U.; LEITE, J. R. de S. de A. |
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Afiliação: |
DANIEL DIAS RUFINO ARCANJO, Universidade Federal do Piauí –UFPI; ANDREANNE GOMES VASCONCELOS, Universidade Federal do Piauí –UFPI; SIMÓN GABRIEL, Aarhus University; JOILSON RAMOS JESUS, Universidade Federal do Piauí –UFPI; LUCIANO PAULINO DA SILVA, CENARGEN; OSMINDO RODRIGUES PIRES JÚNIOR, Universidade de Brasília–UnB; CLAUDIO MIGUEL COSTA-NETO, Universidade de São Paulo–USP, Ribeirão Preto; EDUARDO BRANDT OLIVEIRA, Universidade de São Paulo–USP, Ribeirão Preto; LUDOVICO MIGLIOLO, Universidade Católica de Brasília–UCB; OCTÁVIO LUIZ FRANCO, Universidade Católica de Brasília–UCB; CAROLINA BARALDI ARAÚJO RESTINI, Universidade de Ribeirão Preto–UNAERP; MICHELE PAULO, Universidade de São Paulo–USP, Ribeirão Preto; LUSIANE MARIA BENDHACK, Universidade de São Paulo–USP, Ribeirão Preto; MARCELO PORTO BEMQUERER, CENARGEN; ALDEIDIA PEREIRA OLIVEIRA, Universidade Federal do Piauí –UFPI; ULF SIMONSEN, Aarhus University; JOSÉ ROBERTO DE SOUZA DE ALMEIDA LEITE, Universidade Federal do Piauí –UFPI. |
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Título: |
A novel vasoactive proline-rich oligopeptide from the skin secretion of the frog Brachycephalus ephippium. |
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Ano de publicação: |
2015 |
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Fonte/Imprenta: |
Plos One, v. 10, dez. 2015. (Open Access) |
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DOI: |
10.1371/journal.pone.0145071 |
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Idioma: |
Inglês |
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Conteúdo: |
Proline-rich oligopeptides (PROs) are a large family which comprises the bradykinin-potentiating peptides (BPPs). They inhibit the activity of the angiotensin I-converting enzyme (ACE) and have a typical pyroglutamyl (Pyr)/proline-rich structure at the N- and C-terminus, respectively. Furthermore, PROs decrease blood pressure in animals. In the present study, the isolation and biological characterization of a novel vasoactive BPP isolated from the skin secretion of the frog Brachycephalus ephippium is described. This new PRO, termed BPP-Brachy, has the primary structure WPPPKVSP and the amidated form termed BPPBrachyNH2 inhibits efficiently ACE in rat serum. In silico molecular modeling and docking studies suggest that BPP-BrachyNH2 is capable of forming a hydrogen bond network as well as multiple van der Waals interactions with the rat ACE, which blocks the access of the substrate to the C-domain active site. Moreover, in rat thoracic aorta BPP-BrachyNH2 induces potent endothelium-dependent vasodilatation with similar magnitude as captopril. In DAF-FM DA-loaded aortic cross sections examined by confocal microscopy, BPP-BrachyNH2 was found to increase the release of nitric oxide (NO). Moreover, BPP-BrachyNH2 was devoid of toxicity in endothelial and smooth muscle cell cultures. In conclusion, the peptide BPP-BrachyNH2 has a novel sequence being the first BPP isolated from the skin secretion of the Brachycephalidae family. This opens for exploring amphibians as a source of new biomolecules. The BPP-BrachyNH2 is devoid of cytotoxicity and elicits endothelium-dependent vasodilatation mediated by NO. These findings open for the possibility of potential application of these peptides in the treatment of endothelial dysfunction and cardiovascular diseases. MenosProline-rich oligopeptides (PROs) are a large family which comprises the bradykinin-potentiating peptides (BPPs). They inhibit the activity of the angiotensin I-converting enzyme (ACE) and have a typical pyroglutamyl (Pyr)/proline-rich structure at the N- and C-terminus, respectively. Furthermore, PROs decrease blood pressure in animals. In the present study, the isolation and biological characterization of a novel vasoactive BPP isolated from the skin secretion of the frog Brachycephalus ephippium is described. This new PRO, termed BPP-Brachy, has the primary structure WPPPKVSP and the amidated form termed BPPBrachyNH2 inhibits efficiently ACE in rat serum. In silico molecular modeling and docking studies suggest that BPP-BrachyNH2 is capable of forming a hydrogen bond network as well as multiple van der Waals interactions with the rat ACE, which blocks the access of the substrate to the C-domain active site. Moreover, in rat thoracic aorta BPP-BrachyNH2 induces potent endothelium-dependent vasodilatation with similar magnitude as captopril. In DAF-FM DA-loaded aortic cross sections examined by confocal microscopy, BPP-BrachyNH2 was found to increase the release of nitric oxide (NO). Moreover, BPP-BrachyNH2 was devoid of toxicity in endothelial and smooth muscle cell cultures. In conclusion, the peptide BPP-BrachyNH2 has a novel sequence being the first BPP isolated from the skin secretion of the Brachycephalidae family. This opens for exploring amphibians as a source of ne... Mostrar Tudo |
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Palavras-Chave: |
Brachycephalus ephippium; Proline-rich oligopeptides. |
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Thesaurus Nal: |
secretion. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/182309/1/journal.pone.0145071.PDF
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Marc: |
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Registro original: |
Embrapa Recursos Genéticos e Biotecnologia (CENARGEN) |
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Biblioteca |
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Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
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Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Meio-Norte. |
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Data corrente: |
28/12/2010 |
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Data da última atualização: |
20/06/2022 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Anais de Congresso |
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Autoria: |
FREITAS, S. T.; FOGACA, F. H. dos S.; LEGAT, J. F. A.; BARROS, R. F. M.; PAMPLIN, P. A. Z. |
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Afiliação: |
SIMONE T. FREITAS, UFPI; FABIOLA HELENA DOS SANTOS FOGACA, CPAMN; JEFFERSON FRANCISCO ALVES LEGAT, CPAMN; ROSELI F. M. BARROS, UFPI; PAULO AUGUSTO ZAITUNE PAMPLIN, UNIVERSIDADE FEDERAL DE ALFENAS, CAMPUS POÇOS DE CALDAS, MG. |
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Título: |
Analise morfométrica das conchas e rendimento da carne de Anomalocardia brasiliana no estuário adjacente a Praia de Barra Grande, Cajueiro da Praia-PI. |
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Ano de publicação: |
2010 |
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Fonte/Imprenta: |
In: CONGRESSO BRASILEIRO DE OCEANOGRAFIA, 3., 2010. Rio Grande. Anais... Rio Grande: Associação Brasileira de Oceanografia, 2010. p. 02404-02406. |
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Idioma: |
Português |
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Notas: |
CBO2010. |
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Conteúdo: |
Apesar da elevada importância ambiental, econômica, social e cultural, não existem estudos voltados para a pesca de moluscos bivalves no litoral piauiense. Esse estudo teve como objetivo avaliar a morfometria e o rendimento de carne do bivalve marinho venerídeo Anomalocardia brasiliana. Exemplares de Abrasiliana foram coletados em cinco pontos distantes 200 metros entre si, em estuário próximo a Praia de Barra Grande-PI, durante a maré baixa de sizígia. A temperatura e salinidade da água foram medidas na margem dos pontos de coleta com utilização de sonda multiparâmetros. Em cada amostragem foi coletado sedimento para análise de pH e matéria orgânica. Os parâmetros abióticos foram semelhantes nos pontos de coleta. A análise morfométrica determinou valores de comprimento de concha acima de 16 mm, indicando que os exemplares coletados foram todos adultos. O rendimento determinado esteve entre 6 a 12%, variando conforme o peso total da concha fechada das amostras. O baixo rendimento encontrado para A. brasiliana, em exemplares com comprimento de concha entre 16 e 20 mm, justifica o desenvolvimento de estudos que avaliem formas de agregação de valor ao produto. |
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Palavras-Chave: |
Marisqueira; Molusco bivalve. |
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Thesagro: |
Agregação de Valor. |
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Categoria do assunto: |
-- |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/24524/1/CBO0001.pdf
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Marc: |
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650 $aAgregação de Valor
653 $aMarisqueira
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700 1 $aBARROS, R. F. M.
700 1 $aPAMPLIN, P. A. Z.
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Registro original: |
Embrapa Meio-Norte (CPAMN) |
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