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Registro Completo |
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Biblioteca(s): |
Embrapa Rondônia. |
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Data corrente: |
29/11/2012 |
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Data da última atualização: |
29/11/2012 |
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Tipo da produção científica: |
Resumo em Anais de Congresso |
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Autoria: |
SOUZA, J. L. de; FERNANDES, C. de F.; VIEIRA JUNIOR, J. R.; REIS, N. D.; LIMA, R. F. de; SILVA, J. C. C. da; ANTUNES JÚNIOR, H. A.; SILVA, D. S. G. da; FERNANDES, C. F. C. |
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Afiliação: |
JANDIRA LUCIANA DE SOUZA, Estagiária Embrapa Rondônia; CLEBERSON DE FREITAS FERNANDES, CPAF-RO; JOSE ROBERTO VIEIRA JUNIOR, CPAF-RO; NIDIANE DANTAS REIS, Mestranda em Biologia Experimental, UNIR, Porto Velho; RAIZE FERRAZ DE LIMA, Bolsista PIBIC/CNPq//Embrapa Rondônia; JOSIELY CRISTINA CARNEIRO DA SILVA, Estagiária Embrapa Rondônia; HILDEBRANDO ANTUNES JÚNIOR, Bolsista PIBIC/CNPq/Embrapa Rondônia; DOMINGOS SAVIO GOMES DA SILVA, CPAF-RO; CARLA FREIRE CELEDÔNIO FERNANDES, Pesquisadora da Fundação Oswaldo Cruz (FIOCRUZ), Porto Velho, RO. |
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Título: |
Avaliação bioquímica da atividade peroxidásica em folhas de bananeira inoculadas com fungo Mycosphaerella fijiensis Morelet. |
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Ano de publicação: |
2011 |
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Fonte/Imprenta: |
In: ENCONTRO DE INICIAÇÃO À PESQUISA DA EMBRAPA RONDÔNIA, 2., 2011, Porto Velho. Anais... Porto Velho: Embrapa Rondônia, 2011. 70p. (Embrapa Rondônia. Documentos, 146). p. 56. |
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Idioma: |
Português |
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Conteúdo: |
O objetivo do trabalho foi avaliar os níveis de atividade da peroxidase em variedades de Musa sp., na presença e ausência do fungo M. fijiensis. Os resultados alcançados até o momento sugerem que a peroxidase pode estar envolvida no mecanismo de defesa da bananeira contra o ataque do fungo M. fijiensis. Esta participação deve envolver ainda enzimas como a catalase e a ascorbato peroxidase, as quais estariam atuando no controle dos níveis de peróxido de hidrogênio. |
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Palavras-Chave: |
Ascorbato peroxidase; Pr - proteínas. |
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Thesagro: |
Catalase; Musa sp; Mycosphaerella Fijiensis. |
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Categoria do assunto: |
F Plantas e Produtos de Origem Vegetal |
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URL: |
https://ainfo.cnptia.embrapa.br/digital/bitstream/item/71114/1/56-doc146-2encontroiniciacaoapesquisa-1.pdf
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Marc: |
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260 $aIn: ENCONTRO DE INICIAÇÃO À PESQUISA DA EMBRAPA RONDÔNIA, 2., 2011, Porto Velho. Anais... Porto Velho: Embrapa Rondônia, 2011. 70p. (Embrapa Rondônia. Documentos, 146). p. 56.$c2011
520 $aO objetivo do trabalho foi avaliar os níveis de atividade da peroxidase em variedades de Musa sp., na presença e ausência do fungo M. fijiensis. Os resultados alcançados até o momento sugerem que a peroxidase pode estar envolvida no mecanismo de defesa da bananeira contra o ataque do fungo M. fijiensis. Esta participação deve envolver ainda enzimas como a catalase e a ascorbato peroxidase, as quais estariam atuando no controle dos níveis de peróxido de hidrogênio.
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Registro original: |
Embrapa Rondônia (CPAF-RO) |
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Biblioteca |
ID |
Origem |
Tipo/Formato |
Classificação |
Cutter |
Registro |
Volume |
Status |
URL |
Voltar
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 | Acesso ao texto completo restrito à biblioteca da Embrapa Caprinos e Ovinos. Para informações adicionais entre em contato com cnpc.biblioteca@embrapa.br. |
Registro Completo
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Biblioteca(s): |
Embrapa Caprinos e Ovinos. |
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Data corrente: |
14/10/2016 |
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Data da última atualização: |
05/04/2019 |
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Tipo da produção científica: |
Artigo em Periódico Indexado |
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Circulação/Nível: |
A - 1 |
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Autoria: |
FREITAS, C. D. T. de; LEITE, H. B.; OLIVEIRA, J. P. B.; AMARAL, J. L.; EGITO, A. S. do; VAIRO-CAVALLI, S.; LOBO, M. D. P.; MONTEIRO-MOREIRA, A. C. O.; VAIRO-CAVALLI, S.; RAMOS, M. V. |
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Afiliação: |
Cleverson Diniz Teixeira de Freitas, Federal University of Ceara (UFC) - Fortaleza, CE, Brazil; Hugo B. Leite, UFC - Fortaleza, CE, Brazil; João P. B. Oliveira, UFC - Fortaleza, CE, Brazil; Jackson L. Amaral, UFC - Fortaleza, CE, Brazil; ANTONIO SILVIO DO EGITO, CNPC; Sandra Vairo-Cavalli, Faculty of Exact Sciences, Plant Proteins Research Centre (CIProVe), National University of La Plata - La Plata, Argentina; Marina D. P. Lobo, NUBEX - Núcleo de Biologia Experimental, Centro de Ciências da Saúde, Universidade de Fortaleza (UNIFOR) - Fortaleza, CE, Brazil; Ana C. O. Monteiro-Moreira, Faculty of Exact Sciences, Plant Proteins Research Centre (CIProVe), National University of La Plata - La Plata, Argentina; Sandra Vairo-Cavalli, UNIFOR - Fortaleza, CE, Brazil; Márcio V. Ramos, UFC - Fortaleza, CE, Brazil. |
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Título: |
Insights into milk-clotting activity of latex peptidases from Calotropis procera and Cryptostegia grandiflora. |
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Ano de publicação: |
2016 |
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Fonte/Imprenta: |
Food Research International, v. 87, p. 50-59, 2016. |
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Idioma: |
Inglês |
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Conteúdo: |
Abstract: Latex fractions from Calotropis procera, Cryptostegia grandiflora, Plumeria rubra, and Himatanthus drasticus were assayed in order to prospect for new plant peptidases with milk-clotting activities, for use as rennet alternatives. Only C. procera and C. grandiflora latex fractions exhibited proteolytic and milk-clotting activities, which were not affected by high concentrations of NaCl and CaCl2. However, pre-incubation of both samples at 75 °C for 10 min eliminated completely their activities. Both proteolytic fractions were able to hydrolyze k-casein and to produce peptides of 16 kDa, a similar SDS-PAGE profile to commercial chymosin. RP-HPLC and mass spectrometry analyses of the k-casein peptides showed that the peptidases from C. procera or C. grandiflora hydrolyzed k-casein similar to commercial chymosin. The cheeses made with both latex peptidases exhibited yields, dry masses, and soluble proteins similar to cheeses prepared with commercial chymosin. In conclusion, C. procera and C. grandiflora latex peptidases with the ability to coagulate milk can be used as alternatives to commercial animal chymosin in the cheese manufacturing process. |
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Palavras-Chave: |
Cheese; Cryptostegia grandiflora; Enzima coagulante; Himatanthus drasticus; Papain-like peptidase; Protease vegetal; Proteases. |
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Thesagro: |
Caseína; Coagulação; Coalho; Extrato Vegetal; Protease; Proteólise; Queijo. |
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Thesaurus NAL: |
Casein; Chymosin; Plumeria rubra; Rennet. |
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Categoria do assunto: |
Q Alimentos e Nutrição Humana |
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Marc: |
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520 $aAbstract: Latex fractions from Calotropis procera, Cryptostegia grandiflora, Plumeria rubra, and Himatanthus drasticus were assayed in order to prospect for new plant peptidases with milk-clotting activities, for use as rennet alternatives. Only C. procera and C. grandiflora latex fractions exhibited proteolytic and milk-clotting activities, which were not affected by high concentrations of NaCl and CaCl2. However, pre-incubation of both samples at 75 °C for 10 min eliminated completely their activities. Both proteolytic fractions were able to hydrolyze k-casein and to produce peptides of 16 kDa, a similar SDS-PAGE profile to commercial chymosin. RP-HPLC and mass spectrometry analyses of the k-casein peptides showed that the peptidases from C. procera or C. grandiflora hydrolyzed k-casein similar to commercial chymosin. The cheeses made with both latex peptidases exhibited yields, dry masses, and soluble proteins similar to cheeses prepared with commercial chymosin. In conclusion, C. procera and C. grandiflora latex peptidases with the ability to coagulate milk can be used as alternatives to commercial animal chymosin in the cheese manufacturing process.
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653 $aProtease vegetal
653 $aProteases
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700 1 $aVAIRO-CAVALLI, S.
700 1 $aRAMOS, M. V.
773 $tFood Research International$gv. 87, p. 50-59, 2016.
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Registro original: |
Embrapa Caprinos e Ovinos (CNPC) |
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